FAPP2 Inhibitoren

Gängige FAPP2 Inhibitors sind unter underem Brefeldin A CAS 20350-15-6, Monensin A CAS 17090-79-8, Tunicamycin CAS 11089-65-9, Cerulenin (synthetic) CAS 17397-89-6 und Thapsigargin CAS 67526-95-8.

Chemische Inhibitoren von FAPP2 können ihre hemmende Wirkung über verschiedene Mechanismen entfalten, die jeweils auf einen bestimmten Aspekt der Funktion des Proteins oder auf die zelluläre Umgebung, in der es wirkt, abzielen. Brefeldin A zum Beispiel stört die Struktur und Funktion des Golgi-Apparats, einer zellulären Organelle, die für die Rolle von FAPP2 beim vesikulären Transport entscheidend ist. Diese Störung hemmt direkt die Fähigkeit von FAPP2, den Transport von Gütern zwischen zellulären Kompartimenten zu erleichtern. Monensin wirkt über einen anderen Mechanismus, indem es den pH-Wert und die Kationenhomöostase des Golgi verändert, was für eine ordnungsgemäße Glykosylierung unerlässlich ist, einen biochemischen Modifikationsprozess, auf den FAPP2 für seine Funktion angewiesen ist. Tunicamycin zielt ebenfalls auf den Glykosylierungsweg ab, hemmt aber speziell die N-gebundene Glykosylierung, die für die ordnungsgemäße Faltung und funktionelle Aktivität von FAPP2 unerlässlich ist. Die Rolle von Cerulenin bei der Hemmung der Fettsäuresynthase wirkt sich auf die Lipidsynthese aus, wodurch möglicherweise die Produktion von Ceramid gestört wird, einem Lipid, mit dem FAPP2 interagieren kann, wodurch seine Funktion beeinträchtigt wird.

Thapsigargin und Ionomycin manipulieren beide den Kalziumspiegel, einen entscheidenden Regulator zahlreicher zellulärer Prozesse, einschließlich derer, an denen FAPP2 beteiligt ist. Thapsigargin entleert die Kalziumvorräte des endoplasmatischen Retikulums (ER), was die kalziumabhängigen Aktivitäten von FAPP2 im Golgi beeinträchtigt, während Ionomycin die zytosolische Kalziumkonzentration erhöht, was kalziumregulierte Interaktionen unter Beteiligung von FAPP2 stören kann. Die Hemmung von Tyrosinkinasen durch Genistein kann die Phosphorylierungszustände beeinflussen, die die Funktion von FAPP2 regulieren, was zu dessen Hemmung führt. GW4869 hemmt die neutrale Sphingomyelinase, was zu Veränderungen des Sphingolipidspiegels führt, an denen FAPP2 beteiligt ist, und hemmt somit seine Funktion. Die Hemmung der Ras-Farnesyltransferase durch Manumycin A kann den vesikulären Transport beeinträchtigen, einen Prozess, der für die Funktion von FAPP2 erforderlich ist, während NF023 durch die Hemmung des P2X-Purinozeptors die ATP-vermittelte Signalübertragung, auf die FAPP2 angewiesen ist, beeinträchtigen kann. Endothall als ATPase-Inhibitor unterbricht ATP-abhängige Prozesse, die für die Funktion von FAPP2 entscheidend sind, und die Hemmung adrenerger Rezeptoren durch Propanolol kann Signalwege beeinträchtigen, die die Aktivität von FAPP2 regulieren, und so die Funktion des Proteins im Golgi hemmen.