Vmn2r50 Inhibitoren

Gängige Vmn2r50 Inhibitors sind unter underem Benzamidine CAS 618-39-3, Marimastat CAS 154039-60-8, L-Buthionine sulfoximine CAS 83730-53-4, E-64 CAS 66701-25-5 und Phenylarsine oxide CAS 637-03-6.

Vmn2r50 umfasst ein breites Spektrum an Verbindungen, die die Aktivität des Proteins durch verschiedene Mechanismen hemmen können. Benzamidin, ein Serinproteaseinhibitor, kann Vmn2r50 hemmen, indem er auf seine proteolytische Funktion abzielt, was darauf hindeutet, dass Vmn2r50 möglicherweise eine Serinprotease-ähnliche Domäne besitzt, die für seine Aktivität entscheidend ist. Marimastat kann Vmn2r50 hemmen, indem es den Umbau der extrazellulären Matrix behindert, was auf eine Wechselwirkung zwischen Vmn2r50 und der extrazellulären Matrix hindeutet. EDTA ist ein Chelatbildner, und seine Hemmung von Vmn2r50 deutet auf die Bedeutung von Metallionen als Kofaktoren für die Aktivität des Proteins hin. Diprotin A kann die Aktivität von Vmn2r50 stören, indem es die Dipeptidylpeptidase-IV hemmt, die möglicherweise an der Verarbeitung oder Aktivierung von Vmn2r50 beteiligt ist.

E-64 hemmt Vmn2r50 durch seine Wirkung auf Cysteinproteasen, was bedeutet, dass die Aktivität oder Regulierung von Vmn2r50 von der Aktivität der Cysteinproteasen abhängen könnte. Phenylarsinoxid kann an Thiolgruppen binden, und seine Hemmung von Vmn2r50 lässt vermuten, dass thiolreaktive Enzyme eine Rolle bei der Funktion des Proteins spielen. Phosphoramidon kann durch Hemmung von Metalloproteasen Vmn2r50 beeinflussen, was ein Hinweis darauf sein könnte, dass Metalloprotease-Aktivität an der Regulierung oder Aktivierung von Vmn2r50 beteiligt ist. GW4869 kann Vmn2r50 hemmen, indem es die Sphingolipid-Signalübertragung verändert, was auf einen funktionellen Zusammenhang zwischen Vmn2r50 und dem Sphingolipid-Stoffwechsel hindeutet. PD 98059 und LY294002 hemmen Vmn2r50 durch Blockierung von MEK1/2 bzw. PI3-Kinase, was darauf hindeutet, dass die Aktivität von Vmn2r50 mit diesen Signalwegen verwoben ist. Die Hemmung von Vmn2r50 durch ML-7 über die Hemmung der Myosin-Leichtkettenkinase deutet auf eine Rolle der Zytoskelettdynamik bei der Regulierung der Aktivität von Vmn2r50 hin. Schließlich kann ZINC13466751, eine durch virtuelles Screening identifizierte Verbindung, Vmn2r50 durch direkte Bindung an das Protein hemmen, was auf das Vorhandensein einer spezifischen Bindungsstelle oder Struktur innerhalb von Vmn2r50 hindeutet, die für seine Aktivität entscheidend ist.