Date published: 2025-10-10

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Gm70 Aktivatoren

Gängige Gm70 Activators sind unter underem Okadaic Acid CAS 78111-17-8, Calyculin A CAS 101932-71-2, Forskolin CAS 66575-29-9, PMA CAS 16561-29-8 und Ionomycin CAS 56092-82-1.

PPP1R36-Aktivatoren umfassen eine vielfältige Gruppe chemischer Verbindungen, die die Aktivität von Proteinphosphatase 1, regulatorische Untereinheit 36 (PPP1R36), einer Komponente des Proteinphosphatase-1-Komplexes (PP1), modulieren. Dieser Komplex spielt eine entscheidende Rolle bei zellulären Prozessen, indem er die Phosphorylierung von Serin- und Threoninresten auf Proteinen rückgängig macht. Dies ist eine posttranslationale Modifikation, die die Funktion, Lokalisierung und Interaktion von Proteinen innerhalb der Zelle verändern kann. Die Aktivatoren von PPP1R36 stimulieren die regulatorische Untereinheit nicht direkt, sondern beeinflussen vielmehr den Phosphorylierungszustand von Proteinen, an die PPP1R36 binden oder die es regulieren kann. Diese Verbindungen erreichen diese Modulation durch eine Vielzahl von Mechanismen, die jeweils mit verschiedenen molekularen Pfaden interagieren, um die Aktivität von PPP1R36 indirekt zu beeinflussen. Von einigen Aktivatoren wie Okadainsäure und Calyculin A ist bekannt, dass sie PP1 hemmen, was zu einem allgemeinen Anstieg der phosphorylierten Formen von Proteinen in der Zelle führt. Dieser Anstieg der Phosphorylierung kann wiederum die Verfügbarkeit von Substraten erhöhen, auf die PPP1R36 einwirken kann.

Die Bedeutung dieser Aktivatoren liegt in ihrer Fähigkeit, die Dynamik der Proteinphosphorylierung zu verändern, die ein wichtiger Regulationsmechanismus in Zellen ist. Indem sie die Substratverfügbarkeit des Enzyms oder die Interaktion zwischen PPP1R36 und seinen Proteinzielen beeinflussen, können diese Verbindungen den Funktionszustand von PPP1R36 beeinflussen. So fördern beispielsweise Wirkstoffe, die den intrazellulären cAMP-Spiegel erhöhen, wie Forskolin, indirekt die Aktivität von PPP1R36, indem sie die Proteinkinase A (PKA) aktivieren, die dann Proteine phosphorylieren kann, die potenzielle Substrate für PPP1R36 sind. Andere Aktivatoren wirken über andere Mechanismen: Phorbol 12-Myristat 13-Acetat (PMA) wirkt durch die Aktivierung der Proteinkinase C (PKC), die ein breites Spektrum von Proteinen phosphoryliert und damit möglicherweise die Substraterkennung durch PPP1R36 verändert. Ionomycin, ein Kalziumionophor, kann die intrazelluläre Kalziumkonzentration erhöhen und dadurch Kalzium-abhängige Calmodulin-Kinasen (CaMKs) aktivieren, die ebenfalls zahlreiche zelluläre Proteine phosphorylieren.

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Okadaic Acid

78111-17-8sc-3513
sc-3513A
sc-3513B
25 µg
100 µg
1 mg
$285.00
$520.00
$1300.00
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Okadainsäure ist ein potenter Inhibitor von Proteinphosphatasen, einschließlich PP1. Durch die Hemmung von PP1 erhöht sie indirekt die Phosphorylierungsgrade von Proteinen, was die funktionelle Aktivität von Proteinphosphatase 1, regulatorische Untereinheit 36 (PPP1R36), durch Erhöhung der Substratverfügbarkeit steigern kann.

Calyculin A

101932-71-2sc-24000
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sc-24000C
10 µg
100 µg
500 µg
1 mg
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Calyculin A ist wie Okadasäure ein Inhibitor von Serin/Threonin-Proteinphosphatasen, einschließlich PP1. Seine Wirkung führt zu einer Erhöhung der Proteinphosphorylierung, indem es die PP1-Aktivität verhindert und möglicherweise die PPP1R36-Aktivität als regulatorische Untereinheit erhöht, indem es die Bindung an phosphorylierte Substrate fördert.

Forskolin

66575-29-9sc-3562
sc-3562A
sc-3562B
sc-3562C
sc-3562D
5 mg
50 mg
1 g
2 g
5 g
$76.00
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$1385.00
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Forskolin aktiviert die Adenylylcyclase und erhöht so die cAMP-Spiegel, was wiederum die PKA aktivieren kann. Die PKA-Phosphorylierung kann die funktionelle Aktivität von PPP1R36 erhöhen, indem sie dessen Interaktion mit Zielproteinen beeinflusst, die einer Phosphorylierung unterliegen.

PMA

16561-29-8sc-3576
sc-3576A
sc-3576B
sc-3576C
sc-3576D
1 mg
5 mg
10 mg
25 mg
100 mg
$40.00
$129.00
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$490.00
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PMA aktiviert die Proteinkinase C (PKC), die eine Vielzahl von Substraten phosphoryliert. Die PKC-vermittelte Phosphorylierung kann die Bindungsaffinität von PPP1R36 an seine Substrate beeinflussen und so seine regulatorische Funktion verstärken.

Ionomycin

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sc-3592A
1 mg
5 mg
$76.00
$265.00
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Ionomycin ist ein Calcium-Ionophor, das den intrazellulären Calciumspiegel erhöht, wodurch die Calmodulin-abhängige Proteinkinase (CaMK) aktiviert werden kann. Aktiviertes CaMK kann Substrate phosphorylieren und so möglicherweise die regulatorische Funktion von PPP1R36 durch Modulation seiner Substratwechselwirkungen verstärken.

Lithium

7439-93-2sc-252954
50 g
$214.00
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Lithium hemmt die Glykogen-Synthase-Kinase-3 (GSK-3), was zu einer erhöhten Proteinphosphorylierung führt. Durch die Veränderung der Phosphorylierungslandschaft kann Lithium indirekt die regulatorische Rolle von PPP1R36 verstärken.

Tunicamycin

11089-65-9sc-3506A
sc-3506
5 mg
10 mg
$169.00
$299.00
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Tautomycin ist ein weiterer Inhibitor von PP1- und PP2A-Phosphatasen, was zu einer Anhäufung von phosphorylierten Proteinen führt. Diese Zunahme an phosphorylierten Substraten kann die Aktivität von PPP1R36 durch eine Zunahme seiner funktionalen Interaktionen mit diesen Proteinen verstärken.

Cantharidin

56-25-7sc-201321
sc-201321A
25 mg
100 mg
$81.00
$260.00
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Cantharidin hemmt Serin/Threonin-Proteinphosphatasen, einschließlich PP1. Durch die Verhinderung der PP1-vermittelten Dephosphorylierung erhöht Cantharidin indirekt die funktionelle Aktivität von PPP1R36 durch verstärkte Interaktionen mit phosphorylierten Proteinen.

Endothall

145-73-3sc-201325
sc-201325A
20 mg
100 mg
$48.00
$199.00
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Endothall ist ein PP1- und PP2A-Inhibitor, der zu höheren Proteinphosphorylierungswerten führt. Dieser erhöhte Phosphorylierungsstatus kann die PPP1R36-Aktivität durch die verstärkte Bindung der regulatorischen Untereinheit an phosphorylierte Ziele verstärken.

Roscovitine

186692-46-6sc-24002
sc-24002A
1 mg
5 mg
$92.00
$260.00
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Roscovitin ist ein Cyclin-abhängiger Kinase-Inhibitor (CDKi), der zu veränderten Phosphorylierungsmustern in der Zelle führt. Eine veränderte CDK-Aktivität kann indirekt die PPP1R36-Aktivität erhöhen, indem sie den Phosphorylierungsstatus von Proteinen beeinflusst, die mit PPP1R36 interagieren.