Os activadores da PPP1R36 compreendem um grupo diversificado de compostos químicos que modulam a atividade da proteína fosfatase 1, subunidade reguladora 36 (PPP1R36), um componente do complexo da proteína fosfatase 1 (PP1). Este complexo desempenha um papel crucial nos processos celulares, revertendo a fosforilação de resíduos de serina e treonina nas proteínas, que é uma modificação pós-tradução que pode alterar a função, a localização e a interação das proteínas na célula. Os activadores do PPP1R36 não estimulam diretamente a subunidade reguladora, mas influenciam o estado de fosforilação das proteínas a que o PPP1R36 se pode ligar ou regular. Estes compostos conseguem esta modulação através de uma variedade de mecanismos, cada um deles interagindo com diferentes vias moleculares para afetar indiretamente a atividade da PPP1R36. Alguns activadores, como o ácido ocadaico e a calicilina A, são conhecidos por inibir a PP1, levando a um aumento global das formas fosforiladas das proteínas na célula. Este aumento da fosforilação pode, por sua vez, aumentar a disponibilidade de substratos sobre os quais a PPP1R36 pode atuar.
O significado destes activadores reside na sua capacidade de alterar a dinâmica da fosforilação das proteínas, que é um mecanismo regulador crítico nas células. Ao afetar a disponibilidade de substratos da enzima ou a interação entre a PPP1R36 e os seus alvos proteicos, estes compostos podem influenciar o estado funcional da PPP1R36. Por exemplo, os agentes que aumentam os níveis intracelulares de AMPc, como a forskolina, promovem indiretamente a atividade da PPP1R36 através da ativação da proteína quinase A (PKA), que pode então fosforilar proteínas que são substratos potenciais da PPP1R36. Outros activadores funcionam por mecanismos diferentes: O 12-miristato 13-acetato de forbol (PMA) funciona através da ativação da proteína quinase C (PKC), que fosforila uma vasta gama de proteínas, alterando potencialmente o reconhecimento do substrato pelo PPP1R36. A ionomicina, um ionóforo de cálcio, pode elevar as concentrações de cálcio intracelular, activando assim as calmodulinas quinases dependentes do cálcio (CaMKs), que também fosforilam numerosas proteínas celulares.
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| Nome do Produto | CAS # | Numero de Catalogo | Quantidade | Preco | Uso e aplicacao | NOTAS |
|---|---|---|---|---|---|---|
Okadaic Acid | 78111-17-8 | sc-3513 sc-3513A sc-3513B | 25 µg 100 µg 1 mg | $285.00 $520.00 $1300.00 | 78 | |
O ácido ocadaico é um potente inibidor das proteínas fosfatases, incluindo a PP1. Ao inibir a PP1, aumenta indiretamente os níveis de fosforilação das proteínas, o que pode melhorar a atividade funcional da proteína fosfatase 1, subunidade reguladora 36 (PPP1R36), aumentando a sua disponibilidade de substrato. | ||||||
Calyculin A | 101932-71-2 | sc-24000 sc-24000A sc-24000B sc-24000C | 10 µg 100 µg 500 µg 1 mg | $160.00 $750.00 $1400.00 $3000.00 | 59 | |
A calicilina A, tal como o ácido ocadaico, é um inibidor das proteínas fosfatases de serina/treonina, incluindo a PP1. A sua ação conduz a um aumento da fosforilação das proteínas ao impedir a atividade da PP1, aumentando potencialmente a atividade da PPP1R36 como subunidade reguladora ao promover a sua ligação a substratos fosforilados. | ||||||
Forskolin | 66575-29-9 | sc-3562 sc-3562A sc-3562B sc-3562C sc-3562D | 5 mg 50 mg 1 g 2 g 5 g | $76.00 $150.00 $725.00 $1385.00 $2050.00 | 73 | |
A forskolina ativa a adenilil ciclase, aumentando os níveis de AMPc, que pode ativar a PKA. A fosforilação da PKA pode aumentar a atividade funcional da PPP1R36, influenciando a sua interação com proteínas-alvo sujeitas a fosforilação. | ||||||
PMA | 16561-29-8 | sc-3576 sc-3576A sc-3576B sc-3576C sc-3576D | 1 mg 5 mg 10 mg 25 mg 100 mg | $40.00 $129.00 $210.00 $490.00 $929.00 | 119 | |
O PMA ativa a proteína quinase C (PKC), que fosforila uma vasta gama de substratos. A fosforilação mediada pela PKC pode influenciar a afinidade de ligação do PPP1R36 aos seus substratos, aumentando assim a sua função reguladora. | ||||||
Ionomycin | 56092-82-1 | sc-3592 sc-3592A | 1 mg 5 mg | $76.00 $265.00 | 80 | |
A ionomicina é um ionóforo de cálcio que aumenta os níveis de cálcio intracelular, o que pode ativar a proteína quinase dependente de calmodulina (CaMK). A CaMK activada pode fosforilar substratos, aumentando potencialmente a função reguladora da PPP1R36 através da modulação das suas interações com o substrato. | ||||||
Lithium | 7439-93-2 | sc-252954 | 50 g | $214.00 | ||
O lítio inibe a glicogénio sintase quinase-3 (GSK-3), levando a um aumento da fosforilação das proteínas. Ao alterar o panorama da fosforilação, o lítio pode reforçar indiretamente o papel regulador da PPP1R36. | ||||||
Tunicamycin | 11089-65-9 | sc-3506A sc-3506 | 5 mg 10 mg | $169.00 $299.00 | 66 | |
A tautomicina é outro inibidor das fosfatases PP1 e PP2A, levando a uma acumulação de proteínas fosforiladas. Este aumento de substratos fosforilados pode reforçar a atividade da PPP1R36, aumentando as suas interações funcionais com estas proteínas. | ||||||
Cantharidin | 56-25-7 | sc-201321 sc-201321A | 25 mg 100 mg | $81.00 $260.00 | 6 | |
A cantaridina inibe as proteínas serina/treonina fosfatases, incluindo a PP1. Ao impedir a desfosforilação mediada pela PP1, a cantharidina aumenta indiretamente a atividade funcional da PPP1R36 através de um aumento das interações entre as proteínas fosforiladas. | ||||||
Endothall | 145-73-3 | sc-201325 sc-201325A | 20 mg 100 mg | $48.00 $199.00 | 1 | |
O endothall é um inibidor da PP1 e da PP2A, o que leva a níveis mais elevados de fosforilação das proteínas. Este estado de fosforilação elevado pode aumentar a atividade da PPP1R36, aumentando o envolvimento da subunidade reguladora com alvos fosforilados. | ||||||
Roscovitine | 186692-46-6 | sc-24002 sc-24002A | 1 mg 5 mg | $92.00 $260.00 | 42 | |
A roscovitina é um inibidor da quinase dependente da ciclina (CDKi), levando a padrões de fosforilação alterados na célula. A alteração da atividade da CDK pode aumentar indiretamente a atividade da PPP1R36, afectando o estado de fosforilação das proteínas que interagem com a PPP1R36. | ||||||