FAM164C Aktivatoren

Gängige FAM164C Activators sind unter underem Forskolin CAS 66575-29-9, IBMX CAS 28822-58-4, Dibutyryl-cAMP CAS 16980-89-5, (-)-Epinephrine CAS 51-43-4 und PMA CAS 16561-29-8.

Die funktionelle Aktivität von FAM164C kann durch verschiedene Signalwege moduliert werden, die in erster Linie seinen Phosphorylierungszustand betreffen. Mehrere Verbindungen können die Phosphorylierung von FAM164C verstärken und damit seine Aktivität erhöhen. Ein solcher Mechanismus beinhaltet die Erhöhung des intrazellulären zyklischen AMP-Spiegels (cAMP). Substanzen, die die Adenylylcyclase aktivieren oder Phosphodiesterasen hemmen, erhöhen den cAMP-Spiegel, was wiederum die Proteinkinase A (PKA) aktiviert. PKA phosphoryliert dann direkt FAM164C, was zu dessen Aktivierung führt. Darüber hinaus dienen cAMP-Analoga, die resistent gegen den Abbau sind und die Zellmembran durchdringen können, ebenfalls der Aktivierung von PKA, was zur Phosphorylierung von FAM164C führt. Darüber hinaus tragen endogene Verbindungen, die mit Zelloberflächenrezeptoren interagieren, um die Adenylylcyclase zu stimulieren, zum Anstieg des cAMP-Spiegels bei und verstärken die Aktivierung der PKA und die anschließende Phosphorylierung von FAM164C. Andere Verbindungen, die die Dephosphorylierung hemmen, spielen ebenfalls eine Rolle dabei, FAM164C in einem aktiven Zustand zu halten. Indem sie die Wirkung von Serin/Threonin-Phosphatasen blockieren, verhindern diese Inhibitoren die Dephosphorylierung von FAM164C, so dass es über einen längeren Zeitraum aktiv bleiben kann.

Neben den Signalwegen, an denen cAMP und PKA beteiligt sind, beeinflussen auch andere Signalmoleküle die Aktivität von FAM164C über verschiedene Kinasen. Verbindungen, die die Proteinkinase C (PKC) aktivieren, können ein Spektrum von Substraten phosphorylieren, darunter auch FAM164C. Diese Phosphorylierung steigert die Aktivität von FAM164C als Teil der zellulären Reaktion auf externe Signale. Darüber hinaus kann die Hemmung bestimmter Kinasen zu kompensatorischen zellulären Reaktionen führen, die indirekt zur Phosphorylierung und Aktivierung von FAM164C führen. So erleichtert beispielsweise die Hemmung der Glykogensynthase-Kinase-3 die Aktivierung alternativer Wege, die in der Phosphorylierung von FAM164C gipfeln könnten. In ähnlicher Weise können stressaktivierte Proteinkinasen, wenn sie durch bestimmte Verbindungen moduliert werden, zur Phosphorylierung von FAM164C führen, wodurch das Protein in zelluläre Stressreaktionen eingebunden wird. Darüber hinaus löst ein erhöhter Gehalt an zyklischem GMP (cGMP) infolge der Hemmung der Phosphodiesterase 5 die Aktivierung der Proteinkinase G (PKG) aus, die ebenfalls zur Phosphorylierung und potenziellen Regulierung der Aktivität von FAM164C beiträgt. PKG kann wie PKA eine Vielzahl von Proteinen phosphorylieren und dadurch zahlreiche zelluläre Prozesse beeinflussen, darunter auch solche, die mit der Funktion von FAM164C zusammenhängen.