Inhibiteurs USP17L3

Les inhibiteurs USP17L3 courants comprennent, entre autres, la curcumine CAS 458-37-7, le resvératrol CAS 501-36-0, le gallate de (-)-épigallocatéchine CAS 989-51-5, le D,L-Sulforaphane CAS 4478-93-7 et la quercétine CAS 117-39-5.

Les inhibiteurs de l'USP17L3 font référence à une classe de composés chimiques qui ciblent et inhibent spécifiquement l'activité de l'enzyme USP17L3, un membre de la famille des protéases spécifiques de l'ubiquitine (USP). La famille USP joue un rôle crucial dans la régulation de divers processus cellulaires par le biais de la désubiquitination des protéines cibles. La désubiquitination est une modification post-traductionnelle qui implique l'élimination des molécules d'ubiquitine des protéines substrats, empêchant ainsi leur dégradation par le protéasome. L'USP17L3 est une isoforme spécifique de cette famille qui présente une spécificité de substrat et un profil d'activité enzymatique particuliers. Dans le contexte plus large de la biochimie cellulaire, l'inhibition de l'USP17L3 peut affecter une série de processus tels que la régulation du cycle cellulaire, l'apoptose et le trafic des protéines, étant donné le rôle de l'enzyme dans le maintien de l'équilibre des protéines ubiquitinées. Le système ubiquitine-protéasome (UPS) est essentiel pour l'homéostasie des protéines, et toute perturbation de ses composants, y compris les USP, peut avoir des conséquences importantes sur la dynamique cellulaire. Les inhibiteurs de l'USP17L3, en modulant l'activité de cette enzyme, peuvent influencer l'état d'ubiquitination d'un large éventail de protéines, ce qui à son tour peut affecter divers réseaux moléculaires liés à la croissance cellulaire, à la différenciation et aux cascades de signalisation. Il est essentiel de comprendre les mécanismes moléculaires précis de l'inhibition de l'USP17L3 pour comprendre l'impact de ces inhibiteurs sur des systèmes biochimiques complexes.