Inhibiteurs PUSL1

Les inhibiteurs courants de PUSL1 comprennent, entre autres, la tunicamycine CAS 11089-65-9, la ribavirine CAS 36791-04-5, l'acyclovir CAS 59277-89-3, la 3′-Azido-3′-désoxythymidine CAS 30516-87-1 et l'acide mycophénolique CAS 24280-93-1.

Les inhibiteurs de PUSL1 sont des composés chimiques conçus pour inhiber l'activité de la pseudouridine synthase-like 1 (PUSL1), une enzyme impliquée dans la modification de l'ARN. PUSL1 fait partie d'une classe plus large de pseudouridine synthases qui sont responsables de la conversion des résidus d'uridine en pseudouridine dans les molécules d'ARN. Cette modification post-transcriptionnelle est très conservée et influence la stabilité, la structure et la fonction de divers types d'ARN. En inhibant spécifiquement PUSL1, ces composés modulent l'activité enzymatique de la synthase, ce qui peut affecter le processus de maturation de l'ARN et la formation de complexes ARN-protéines. Les inhibiteurs de PUSL1 se caractérisent généralement par leur capacité à se lier sélectivement au site actif de l'enzyme ou à interagir avec des domaines structurels clés nécessaires à sa fonction, empêchant ainsi la pseudouridylation des substrats d'ARN cibles. La conception de ces inhibiteurs tient souvent compte de facteurs tels que l'affinité de liaison, la spécificité et la biodisponibilité afin d'optimiser leur interaction avec PUSL1. L'échafaudage moléculaire de ces inhibiteurs peut être conçu pour interagir avec des motifs conservés ou des résidus spécifiques du site actif de PUSL1, certains utilisant le mimétisme structurel de substrats naturels pour parvenir à une inhibition efficace. Par conséquent, ces composés sont généralement conçus pour être très sélectifs afin de minimiser les interactions hors cible avec d'autres pseudouridine synthases ou enzymes modifiant l'ARN. En outre, les inhibiteurs de PUSL1 sont souvent évalués pour leur capacité à perturber des voies spécifiques de traitement de l'ARN, fournissant ainsi un outil pour étudier le rôle biologique de la pseudouridylation et les fonctions de PUSL1 dans des contextes cellulaires.