syntenin-2 Aktivatoren

Gängige syntenin-2 Activators sind unter underem Forskolin CAS 66575-29-9, IBMX CAS 28822-58-4, PMA CAS 16561-29-8, Okadaic Acid CAS 78111-17-8 und Calyculin A CAS 101932-71-2.

Syntenin-2-Aktivatoren wirken in erster Linie durch die Beeinflussung des Phosphorylierungsstatus von Proteinen, die an der intrazellulären Signalübertragung beteiligt sind - ein Prozess, bei dem Syntenin-2 eine wichtige Rolle spielt. Forskolin und IBMX zum Beispiel erhöhen den cAMP-Spiegel, wodurch die Proteinkinase A (PKA) aktiviert wird. Die PKA-Phosphorylierung von Signalproteinen kann indirekt die funktionelle Aktivität von Syntenin-2 erhöhen, da es mit diesen Proteinen interagiert. In ähnlicher Weise kann der Aktivator des stressaktivierten Proteinkinasewegs (SAPK), Anisomycin, die funktionelle Aktivität von Syntenin-2 indirekt verstärken, da Syntenin-2 mit Proteinen dieses Weges interagiert. Dibutyryl-cAMP, ein membrandurchlässiges cAMP-Analogon, kann ebenfalls die PKA aktivieren und so indirekt die funktionelle Aktivität von Syntenin-2 durch Beeinflussung der Proteine, mit denen es interagiert, verstärken. Bestimmte Syntenin-2-Aktivatoren wirken, indem sie Proteinphosphatasen hemmen und so den Phosphorylierungsstatus der an der intrazellulären Signalübertragung beteiligten Proteine, mit denen Syntenin-2 interagiert, aufrechterhalten. Okadasäure und Calyculin A hemmen die Proteinphosphatasen 1 und 2A und verstärken so indirekt die funktionelle Aktivität von Syntenin-2. H-89 und Staurosporin erhöhen ebenfalls indirekt die funktionelle Aktivität von Syntenin-2, indem sie PKA bzw. Proteinkinasen hemmen. Diese Inhibitoren halten den Phosphorylierungszustand der an der intrazellulären Signalübertragung beteiligten Proteine aufrecht und beeinflussen so die Aktivität von Syntenin-2. Cyclosporin A, ein Inhibitor der Proteinphosphatase Calcineurin, folgt einem ähnlichen Wirkmechanismus.

Andere Syntenin-2-Aktivatoren, wie Rapamycin und Lithiumchlorid, wirken durch Hemmung spezifischer Signalwege oder Enzyme, die an der intrazellulären Signalübertragung beteiligt sind. Rapamycin hemmt den mTOR-Signalweg, und Lithiumchlorid hemmt GSK-3β, eine an der intrazellulären Signalübertragung beteiligte Kinase. Indem sie den Phosphorylierungszustand von Proteinen in diesen Signalwegen aufrechterhalten, können diese Verbindungen indirekt die funktionelle Aktivität von Syntenin-2 erhöhen. Ein weiteres Beispiel ist Phorbol 12-Myristat 13-Acetat (PMA), das die Proteinkinase C (PKC) aktiviert, die an der intrazellulären Signalübertragung beteiligte Proteine phosphoryliert. Angesichts der Interaktion von Syntenin-2 mit diesen Signalproteinen könnte die PKC-Aktivierung durch PMA die funktionelle Aktivität von Syntenin-2 indirekt verstärken.