La familia de las proteasas específicas de ubiquitina 17-like (USP17L) engloba un grupo de enzimas deubiquitinadoras que desempeñan un papel crucial en la regulación celular al mediar en la eliminación de las etiquetas de ubiquitina de proteínas sustrato específicas. Este proceso de deubiquitinación es fundamental para diversas funciones celulares, como la progresión del ciclo celular, la transducción de señales y los mecanismos de respuesta al estrés. Al escindir la ubiquitina de los sustratos, las enzimas USP17L facilitan el reciclaje de la ubiquitina, evitan la degradación proteasomal injustificada de las proteínas y modulan el estado funcional de las mismas. La actividad de USP17L es, por tanto, integral para el mantenimiento de la homeostasis proteica, influyendo tanto en la estabilidad como en la actividad de proteínas reguladoras clave dentro de diversas vías de señalización. Esto sitúa a USP17L en el nexo de procesos celulares críticos, subrayando su importancia en la dinámica y la homeostasis celulares.
La activación de las enzimas USP17L está estrechamente regulada y puede estar mediada por varios mecanismos, lo que garantiza que la desubiquitinación se produzca de forma controlada. Un mecanismo primario implica modificaciones post-traduccionales (PTMs) de la propia enzima USP17L, como la fosforilación, que puede aumentar su actividad enzimática o alterar su especificidad para sustratos. Además, la interacción de USP17L con proteínas reguladoras específicas puede modular su actividad; tales interacciones pueden servir para reclutar USP17L a compartimentos celulares particulares o a proteínas sustrato específicas, facilitando así la desubiquitinación dirigida. Además, los cambios en las condiciones celulares, como las señales de estrés o los daños en el ADN, pueden desencadenar la regulación al alza de la expresión de USP17L, potenciando su actividad en respuesta a las necesidades celulares. Esta regulación multicapa de la actividad de USP17L pone de manifiesto la compleja interacción entre las enzimas de desubiquitinación y las vías de señalización celular, lo que refleja los sofisticados mecanismos que emplean las células para mantener el equilibrio y responder a las señales del entorno. A través de estos mecanismos, la activación de USP17L contribuye a la orquestación de los procesos celulares, garantizando la regulación adecuada de la función y la estabilidad de las proteínas en respuesta al dinámico entorno intracelular.
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| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
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Forskolin | 66575-29-9 | sc-3562 sc-3562A sc-3562B sc-3562C sc-3562D | 5 mg 50 mg 1 g 2 g 5 g | $76.00 $150.00 $725.00 $1385.00 $2050.00 | 73 | |
La forskolina eleva los niveles intracelulares de AMPc, lo que puede activar la PKA. La fosforilación de la PKA puede aumentar la actividad de la USP17L facilitando su acceso a los sustratos implicados en los procesos de desubiquitinación. | ||||||
(−)-Epigallocatechin Gallate | 989-51-5 | sc-200802 sc-200802A sc-200802B sc-200802C sc-200802D sc-200802E | 10 mg 50 mg 100 mg 500 mg 1 g 10 g | $42.00 $72.00 $124.00 $238.00 $520.00 $1234.00 | 11 | |
El EGCG inhibe varias proteínas quinasas, reduciendo potencialmente la inhibición competitiva sobre los sustratos de USP17L, potenciando así la actividad de desubiquitinación de USP17L. | ||||||
Ionomycin | 56092-82-1 | sc-3592 sc-3592A | 1 mg 5 mg | $76.00 $265.00 | 80 | |
La ionomicina es un ionóforo de calcio que aumenta los niveles de calcio intracelular, lo que puede potenciar la actividad de la USP17L modulando las vías de señalización dependientes del calcio implicadas en la desubiquitinación de proteínas. | ||||||
Okadaic Acid | 78111-17-8 | sc-3513 sc-3513A sc-3513B | 25 µg 100 µg 1 mg | $285.00 $520.00 $1300.00 | 78 | |
El ácido okadaico es un potente inhibidor de las proteínas fosfatasas 1 y 2A; la inhibición de estas fosfatasas puede aumentar los niveles de fosforilación de las proteínas, lo que puede aumentar indirectamente la disponibilidad de sustrato para la USP17L. | ||||||
LY 294002 | 154447-36-6 | sc-201426 sc-201426A | 5 mg 25 mg | $121.00 $392.00 | 148 | |
LY294002 es un inhibidor de PI3K que puede modular la señalización de AKT. La reducción de la actividad de AKT podría disminuir la ubiquitinación dependiente de la fosforilación, aumentando indirectamente el conjunto de sustratos para USP17L. | ||||||
D-erythro-Sphingosine-1-phosphate | 26993-30-6 | sc-201383 sc-201383D sc-201383A sc-201383B sc-201383C | 1 mg 2 mg 5 mg 10 mg 25 mg | $162.00 $316.00 $559.00 $889.00 $1693.00 | 7 | |
La S1P se acopla a receptores acoplados a proteínas G para activar la señalización descendente que puede incluir procesos de desubiquitinación, potenciando potencialmente la actividad de la USP17L. | ||||||
Thapsigargin | 67526-95-8 | sc-24017 sc-24017A | 1 mg 5 mg | $94.00 $349.00 | 114 | |
El thapsigargin interrumpe el almacenamiento de calcio en el RE, lo que conduce a un aumento de la concentración de calcio citosólico, que podría promover la actividad de USP17L al influir en las enzimas deubiquitinadoras sensibles al calcio. | ||||||
PMA | 16561-29-8 | sc-3576 sc-3576A sc-3576B sc-3576C sc-3576D | 1 mg 5 mg 10 mg 25 mg 100 mg | $40.00 $129.00 $210.00 $490.00 $929.00 | 119 | |
La PMA activa la PKC, que puede tener efectos secundarios en los procesos de desubiquitinación, potenciando indirectamente la función de la USP17L. | ||||||
Sodium Orthovanadate | 13721-39-6 | sc-3540 sc-3540B sc-3540A | 5 g 10 g 50 g | $45.00 $56.00 $183.00 | 142 | |
El ortovanadato sódico es un inhibidor general de las tirosina fosfatasas, lo que podría provocar un aumento de la fosforilación de la tirosina, afectando potencialmente a las interacciones y la estabilidad de las proteínas, potenciando indirectamente la actividad de la USP17L. | ||||||
SB 203580 | 152121-47-6 | sc-3533 sc-3533A | 1 mg 5 mg | $88.00 $342.00 | 284 | |
SB203580 es un inhibidor de p38 MAPK. La inhibición de p38 MAPK puede alterar las cascadas de señalización y las respuestas al estrés, aumentando potencialmente la actividad de USP17L mediante la modulación de sus interacciones sustrato. | ||||||