RBJ Inhibidores

Los inhibidores comunes de la RBJ incluyen, entre otros, la Calfostina C CAS 121263-19-2, el BAPTA/AM CAS 126150-97-8, el Ácido Ciclopiazónico CAS 18172-33-3, la Ionomicina CAS 56092-82-1 y el KN-93 CAS 139298-40-1.

RBJ, también conocida como RING finger and B-box domain-containing protein 1 (RBBP1), es una proteína multifuncional implicada en diversos procesos celulares, como la remodelación de la cromatina, la regulación transcripcional, la reparación del ADN y la progresión del ciclo celular. Contiene varios dominios funcionales, entre ellos un dominio RING finger y un dominio B-box, característicos de las ubiquitina ligasas E3 implicadas en la ubiquitinación y degradación de proteínas. Además, la RBJ interactúa con otras numerosas proteínas, sirviendo de andamio para el ensamblaje de complejos multiproteicos implicados en la remodelación de la cromatina y la regulación transcripcional. Una de sus funciones más conocidas es su papel como componente central del complejo histona deacetilasa (HDAC), donde ayuda a reclutar histonas deacetilasas a genes diana, lo que conduce a la condensación de la cromatina y a la represión transcripcional.

La inhibición de la RBJ puede producirse a través de varios mecanismos, principalmente dirigiéndose a su actividad ubiquitina ligasa o a sus interacciones proteína-proteína. Una forma de inhibir la RBJ es interrumpir su actividad E3 ubiquitina ligasa, impidiendo la ubiquitinación y posterior degradación de proteínas diana implicadas en procesos celulares como la regulación del ciclo celular o la reparación del ADN. Esto puede lograrse mediante el desarrollo de inhibidores de moléculas pequeñas o péptidos que bloqueen específicamente la actividad catalítica del dominio RING finger. Otra estrategia consiste en interrumpir las interacciones proteína-proteína mediadas por RBJ, impidiendo así su reclutamiento a genes diana o complejos proteicos específicos. Esto puede lograrse mediante el diseño de moléculas que interfieran con las interfaces de unión entre RBJ y sus socios de interacción, interrumpiendo el ensamblaje de complejos multiproteicos esenciales para la remodelación de la cromatina y la regulación transcripcional.