Inhibiteurs IBRDC1

Les inhibiteurs courants de l'IBRDC1 comprennent, entre autres, le Nutlin-3 CAS 548472-68-0, la Bafilomycine A1 CAS 88899-55-2, la Chloroquine CAS 54-05-7, le NMS-873 CAS 1418013-75-8 et le MLN 4924 CAS 905579-51-3.

Les inhibiteurs d'IBRDC1 sont une classe de composés chimiques qui ciblent spécifiquement la protéine IBRDC1, une E3 ubiquitine ligase impliquée dans l'ubiquitination et la dégradation des protéines. L'IBRDC1 (In-Between-RING finger domain-containing protein 1) fait partie du système ubiquitine-protéasome, qui est responsable du maintien de l'homéostasie des protéines en marquant les protéines indésirables ou endommagées avec des molécules d'ubiquitine. Ce processus d'étiquetage marque les protéines pour qu'elles soient dégradées par le protéasome, régulant ainsi divers processus cellulaires, notamment la progression du cycle cellulaire, la réparation de l'ADN et les réponses au stress. Les inhibiteurs de l'IBRDC1 perturbent sa capacité à catalyser le transfert de l'ubiquitine vers les protéines substrats, ce qui entraîne des altérations dans les voies de dégradation des protéines. Le mécanisme d'action des inhibiteurs de l'IBRDC1 consiste généralement à se lier à ses domaines RING ou inter-RING (IBR), ce qui empêche l'interaction avec les enzymes conjuguant l'ubiquitine (E2) ou le transfert de l'ubiquitine sur les protéines cibles. Cette inhibition entrave le processus d'ubiquitination, provoquant l'accumulation de protéines qui seraient autrement dégradées. De telles perturbations peuvent affecter les voies cellulaires qui dépendent du renouvellement régulé des protéines, influençant des processus tels que la transduction des signaux et la croissance cellulaire. Les inhibiteurs d'IBRDC1 sont des outils utiles pour étudier le rôle des ubiquitine ligases dans le contrôle de la stabilité des protéines et les effets plus larges sur l'homéostasie cellulaire. En inhibant IBRDC1, les chercheurs peuvent étudier comment les perturbations de la dégradation des protéines influencent la fonction cellulaire, ce qui permet de mieux comprendre le rôle du système ubiquitine-protéasome dans le maintien d'un environnement intracellulaire équilibré et dans la régulation de processus biologiques essentiels.