Inhibiteurs cadherin-7

Les inhibiteurs courants de la cadhérine-7 comprennent, entre autres, l'EGTA CAS 67-42-5, le XAV939 CAS 284028-89-3, le SB-216763 CAS 280744-09-4, l'Y-27632, base libre CAS 146986-50-7 et le LY 294002 CAS 154447-36-6.

Les inhibiteurs de la cadhérine 7 englobent une classe chimique de composés qui influencent indirectement la fonction de la cadhérine 7 en modulant divers processus et voies cellulaires. Ces composés n'interagissent généralement pas directement avec la cadhérine 7, mais modifient l'environnement cellulaire ou les cascades de signalisation dont dépend la cadhérine 7, ce qui entraîne en fin de compte une diminution de son activité fonctionnelle. Par exemple, les chélateurs du calcium tels que l'EGTA perturbent l'adhésion de la cadhérine dépendante du calcium en liant le calcium extracellulaire qui est essentiel à la fonction de la cadhérine-7, ce qui entraîne la perte de l'adhésion cellule-cellule médiée par la cadhérine.

Certains composés ciblent des voies de signalisation spécifiques impliquées dans la régulation de l'expression et de la localisation des cadhérines, comme le XAV-939, qui inhibe la voie Wnt, connue pour être cruciale pour la régulation de l'expression des gènes, y compris des cadhérines. D'autres, comme les inhibiteurs de GSK-3β, affectent l'interaction entre les cadhérines et les caténines, qui est vitale pour la stabilité de l'adhésion cellule-cellule. Les inhibiteurs de kinases telles que MEK, les kinases de la famille Src et p38 MAPK peuvent modifier les états de phosphorylation des protéines qui interagissent avec la cadhérine-7, modifiant ainsi ses fonctions adhésives. Ces composés ont souvent un large éventail d'effets en raison de la nature interconnectée des voies de signalisation cellulaires. En outre, les agents qui affectent le cytosquelette, tels que les inhibiteurs de la Rho kinase, peuvent perturber l'adhésion cellulaire médiée par la cadhérine en modifiant le cytosquelette d'actine et la morphologie cellulaire. Les inhibiteurs de MMP empêchent le clivage protéolytique des domaines extracellulaires des cadhérines, préservant ainsi l'intégrité de l'adhésion médiée par les cadhérines.