Inhibiteurs Amisyn

Les inhibiteurs courants de l'Amisyn comprennent, sans s'y limiter, le N-Ethylmaleimide CAS 128-53-0, la Bafilomycine A1 CAS 88899-55-2, l'Inhibiteur de Dynamine I, Dynasore CAS 304448-55-3, la Gallotannine CAS 1401-55-4 et la Concanavaline A CAS 11028-71-0.

Les inhibiteurs chimiques de l'Amisyn peuvent affecter sa fonction de diverses manières, principalement en perturbant les processus et les voies dans lesquels elle est impliquée. Le N-Ethylmaléimide, par exemple, cible les résidus cystéine dans les protéines SNARE, y compris celles qui interagissent avec l'Amisyn. Cette alkylation peut empêcher la formation du complexe SNARE, une étape cruciale dans l'arrimage et la fusion des vésicules, inhibant ainsi le rôle de l'Amisyn dans ce processus. L'inhibition du trafic des vésicules est encore aggravée par des composés tels que la Bafilomycine A1, qui perturbe les gradients de protons en inhibant la pompe à protons V-ATPase, ce qui entraîne une augmentation du pH vésiculaire et un environnement défavorable à la fusion des vésicules médiée par les SNARE. De même, Dynasore entrave la fonction de la dynamine, une GTPase essentielle à la libération des vésicules du Golgi, réduisant ainsi le nombre de vésicules qui peuvent être acheminées vers la membrane pour la fusion, ce qui affecte indirectement le rôle d'Amisyn dans le trafic des vésicules.

En outre, l'acide tannique peut se lier de manière non spécifique aux protéines, perturbant potentiellement les interactions protéine-protéine au sein du complexe SNARE, tandis que la concavaline A peut se lier aux résidus mannose sur les glycoprotéines, altérant les interactions protéine-dépendantes de la glycosylation et affectant potentiellement l'association d'Amisyn avec le complexe SNARE. La méthyl-β-cyclodextrine extrait le cholestérol des membranes, ce qui peut perturber les radeaux lipidiques et les domaines membranaires cruciaux pour l'assemblage du complexe SNARE et donc avoir un impact sur la fonction d'Amisyn. La forskoline, en augmentant les niveaux d'AMPc, active la protéine kinase A, ce qui peut modifier les états de phosphorylation et perturber les interactions du complexe SNARE. La monensine, un ionophore sodique, perturbe les gradients ioniques, ce qui affecte l'acidification et le trafic des vésicules, modifiant ainsi l'environnement nécessaire au bon fonctionnement de l'Amisyn. En outre, le triskélion de la clathrine, la génistéine et le ML-9 inhibent tous indirectement l'Amisyn par leurs effets sur la formation, le recyclage et le transport des vésicules. La génistéine inhibe les voies de signalisation de la tyrosine kinase qui affectent les interactions protéiques, et le ML-9 inhibe la chaîne légère de la myosine kinase, ce qui a un impact sur les interactions actine-myosine nécessaires au transport des vésicules.