MMP-3 Inhibidores
Los inhibidores comunes de la MMP-3 incluyen, entre otros, Minociclina, Clorhidrato CAS 13614-98-7, Actinonina CAS 13434-13-4, Inhibidor de la MMP II CAS 203915-59-7, UK 356618 CAS 230961-08-7 y NNGH CAS 161314-17-6.
Los inhibidores de la MMP-3 constituyen una clase química específica de compuestos meticulosamente diseñados para modular la actividad de la proteína MMP-3. La MMP-3, también conocida como metaloproteinasa de matriz-3 o estromelisina-1, es una importante enzima implicada en la degradación de los componentes de la matriz extracelular. Estos inhibidores son moléculas cuidadosamente diseñadas para interactuar con la proteína MMP-3, alterando su función enzimática normal. A través de estas interacciones, podrían influir en varios procesos celulares asociados con la remodelación de la matriz extracelular y la homeostasis tisular, sin afectar directamente a su actividad catalítica ni a sus interacciones con sustratos.
El diseño de inhibidores de la MMP-3 se basa en un profundo conocimiento de los atributos estructurales y funcionales de la proteína MMP-3. Los inhibidores de la MMP-3 se desarrollan normalmente mediante síntesis química avanzada y se utilizan para la síntesis de proteínas. Estos inhibidores, que suelen desarrollarse mediante métodos avanzados de síntesis química y se basan en los conocimientos de la biología estructural, tienen la capacidad de unirse selectivamente a la MMP-3. Esta selectividad permite intervenir de forma selectiva en las células que la sufren. Esta selectividad permite intervenir en procesos celulares que dependen de la acción de esta enzima específica. Los investigadores y científicos dedicados a descubrir las complejidades de la remodelación tisular, la cicatrización de heridas y la migración celular suelen emplear los inhibidores de la MMP-3 como valiosas herramientas. Mediante la experimentación sistemática, pueden investigar cómo influye la inhibición de la MMP-3 en los procesos celulares, contribuyendo así a una comprensión más profunda de su implicación en diversos contextos fisiológicos y celulares. El desarrollo y la utilización de inhibidores de la MMP-3 contribuyen a avanzar en nuestro conocimiento de la intrincada interacción entre los componentes celulares y la dinámica de la matriz extracelular, ofreciendo una visión de los mecanismos moleculares fundamentales que rigen la estructura y la adaptación de los tejidos.
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| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
|---|---|---|---|---|---|---|
Minocycline, Hydrochloride | 13614-98-7 | sc-203339 sc-203339A sc-203339B sc-203339C sc-203339D sc-203339E sc-203339F | 50 mg 250 mg 1 g 2.5 g 10 g 100 g 1 kg | $52.00 $168.00 $275.00 $622.00 $1234.00 $5722.00 $24490.00 | 36 | |
El clorhidrato de minociclina actúa como un potente modulador de la metaloproteinasa de matriz-3 (MMP-3) gracias a su capacidad única de alterar la unión del sustrato de la enzima. Las características estructurales del compuesto promueven enlaces de hidrógeno específicos e interacciones hidrofóbicas, lo que conduce a un cambio conformacional que disminuye la función enzimática de la MMP-3. Su cinética de reacción indica un mecanismo de inhibición no competitivo, lo que permite una regulación eficaz de la actividad de la MMP-3 sin competencia directa por el sitio activo. | ||||||
Actinonin | 13434-13-4 | sc-201289 sc-201289B | 5 mg 10 mg | $160.00 $319.00 | 3 | |
La actinonina es un inhibidor selectivo de la metaloproteinasa de matriz-3 (MMP-3), caracterizado por su capacidad para estabilizar la forma inactiva de la enzima. Este compuesto establece interacciones específicas con el dominio catalítico de la enzima, alterando su conformación y reduciendo la accesibilidad del sustrato. La cinética de Actinonin revela una vía de inhibición alostérica única, en la que la unión induce un cambio en la dinámica de la enzima, modulando eficazmente su actividad proteolítica sin competir por el sitio activo. | ||||||
MMP Inhibitor II | 203915-59-7 | sc-204091 | 1 mg | $220.00 | 1 | |
MMP Inhibitor II es un potente modulador de la metaloproteinasa de matriz-3 (MMP-3), que se distingue por su capacidad única de alterar la afinidad de unión al sustrato de la enzima. Este compuesto interactúa con los sitios alostéricos de la enzima, provocando cambios conformacionales que dificultan la eficacia catalítica. Su cinética de reacción demuestra un mecanismo de inhibición no competitivo, lo que permite una regulación matizada de la actividad de la MMP-3, que es crítica en varias vías bioquímicas. | ||||||
UK 356618 | 230961-08-7 | sc-361392 sc-361392A | 5 mg 25 mg | $115.00 $435.00 | 2 | |
UK 356618 es un inhibidor selectivo de la metaloproteinasa de matriz-3 (MMP-3), caracterizado por su capacidad de formar complejos estables con el sitio activo de la enzima. Este compuesto presenta una afinidad de unión única que altera la dinámica estructural de la enzima, reduciendo eficazmente su actividad proteolítica. La cinética de UK 356618 revela un perfil de inhibición dependiente del tiempo, lo que sugiere un mecanismo de inicio lento que aumenta su potencial regulador en los procesos celulares que implican la remodelación de la matriz extracelular. | ||||||
NNGH | 161314-17-6 | sc-222075 | 5 mg | $95.00 | 2 | |
El NNGH actúa como un potente inhibidor de la metaloproteinasa de matriz-3 (MMP-3) gracias a su capacidad única de interactuar con el dominio catalítico de la enzima. Este compuesto demuestra un mecanismo de acción distintivo, en el que induce cambios conformacionales que dificultan el acceso del sustrato. Su cinética de reacción indica un patrón de inhibición competitiva, lo que permite una modulación precisa de la actividad de la MMP-3. Además, las interacciones moleculares del NNGH sugieren un potencial de selección en entornos biológicos complejos. | ||||||
MMP-3 Inhibitor Inhibidor | sc-311431 | 5 mg | $230.00 | 4 | ||
El inhibidor de la MMP-3 muestra una notable capacidad para alterar la función enzimática de la metaloproteinasa de matriz-3 uniéndose a su sitio activo, lo que provoca una alteración de la dinámica enzimática. Este compuesto presenta una modulación alostérica única, que no sólo afecta a la unión del sustrato, sino que también influye en la estabilidad general de la enzima. Su perfil cinético revela un patrón de inhibición no lineal, lo que pone de relieve su potencial para la regulación matizada en diversos contextos bioquímicos. | ||||||
MMP-3 Inhibitor III | sc-311432 | 2 mg | $300.00 | 2 | ||
El Inhibidor III de MMP-3 demuestra una capacidad distintiva para interactuar selectivamente con el dominio catalítico de la metaloproteinasa de matriz-3, lo que da lugar a un cambio conformacional que impide el acceso del sustrato. Este compuesto establece enlaces de hidrógeno específicos e interacciones hidrofóbicas, aumentando su afinidad de unión. Su cinética de reacción revela un complejo mecanismo de inhibición, caracterizado por un efecto dependiente del tiempo que sugiere un potencial de ajuste fino de la actividad enzimática en diversos sistemas biológicos. | ||||||
MMP-3 Inhibitor IV | sc-311433 | 2 mg | $399.00 | |||
El Inhibidor IV de MMP-3 presenta un perfil de unión único, dirigido al sitio activo de la metaloproteinasa de matriz-3 con alta especificidad. Sus características estructurales facilitan interacciones únicas de van der Waals y complementariedad electrostática, promoviendo un complejo enzima-inhibidor estable. El comportamiento cinético del compuesto indica un patrón de inhibición no competitivo, que permite la modulación de la función enzimática sin competencia directa por la unión del sustrato. Esta interacción matizada subraya su potencial para influir en las vías proteolíticas. | ||||||
MMP-3 Inhibitor V | 185672-77-9 | sc-311434 | 5 mg | $172.00 | 1 | |
El Inhibidor V de la MMP-3 presenta un mecanismo de acción distintivo gracias a su interacción selectiva con la metaloproteinasa de matriz-3. La conformación del compuesto permite enlaces de hidrógeno precisos e interacciones hidrofóbicas que aumentan su afinidad por la enzima. La conformación del compuesto permite enlaces de hidrógeno e interacciones hidrofóbicas precisas, aumentando su afinidad por la enzima. Los estudios cinéticos revelan un modelo de inhibición mixto, lo que sugiere que puede alterar la actividad enzimática al afectar tanto a la unión del sustrato como a la eficacia catalítica. Este compromiso multifacético pone de relieve su papel en la modulación de los procesos proteolíticos. | ||||||
PD166793 | 199850-67-4 | sc-202709 | 5 mg | $147.00 | 6 | |
El PD166793 presenta un perfil único como inhibidor de la MMP-3, caracterizado por su capacidad para formar complejos estables con el sitio activo de la enzima. Sus características estructurales facilitan interacciones electrostáticas específicas y obstáculos estéricos, que interrumpen eficazmente el acceso del sustrato. Los análisis cinéticos indican un patrón de inhibición no competitivo, lo que subraya su potencial para influir en la tasa de recambio de la enzima sin competir directamente con la unión del sustrato. Esta interacción matizada contribuye a su papel regulador en la remodelación de la matriz extracelular. | ||||||