JNK1 Inhibidores
Los inhibidores comunes de la JNK1 incluyen, entre otros, el SP600125 CAS 129-56-6, el inhibidor de la JNK VIII CAS 894804-07-0, el inhibidor de la JNK XVI CAS 1410880-22-6, el inhibidor de la JNK3 XII CAS 1164153-22-3 y el inhibidor de la JNK V CAS 345987-15-7.
Los inhibidores de JNK1 pertenecen a una clase de compuestos químicos diseñados para dirigir e inhibir la actividad de la c-Jun N-terminal quinasa 1 (JNK1), un miembro de la familia de las proteínas quinasas activadas por mitógenos (MAPK). Estos inhibidores son herramientas cruciales en el campo de la biología molecular y la investigación celular, ya que ayudan a dilucidar las intrincadas vías de señalización en las que interviene JNK1. La propia JNK1 es una serina/treonina quinasa que desempeña un papel fundamental en la regulación de diversos procesos celulares, como la apoptosis, la inflamación y la respuesta celular a factores estresantes. Mediante el desarrollo de inhibidores específicos de JNK1, los investigadores pueden investigar las funciones precisas de esta quinasa en diferentes contextos celulares y comprender mejor su contribución a diversas enfermedades.
Químicamente, los inhibidores de JNK1 están diseñados para interactuar con el sitio activo de JNK1, impidiendo su fosforilación de sustratos aguas abajo. Esta inhibición interrumpe la cascada de señalización en la que participa JNK1, lo que permite a los investigadores sondear los efectos sobre el comportamiento celular. Estos compuestos pueden utilizarse en experimentos in vitro para estudiar las vías de señalización celular, la expresión génica y las respuestas celulares al estrés o las lesiones. Comprender los entresijos de la regulación de JNK1 mediante estos inhibidores puede aportar valiosos conocimientos sobre los mecanismos moleculares subyacentes a enfermedades como el cáncer, los trastornos neurodegenerativos y las afecciones inflamatorias. Los investigadores suelen emplear una variedad de inhibidores de JNK1 con selectividad y potencia variables para adaptar sus experimentos a cuestiones de investigación específicas, lo que convierte a esta clase de compuestos en un componente esencial de la biología molecular y la investigación celular modernas.
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| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
|---|---|---|---|---|---|---|
SP600125 | 129-56-6 | sc-200635 sc-200635A | 10 mg 50 mg | $65.00 $267.00 | 257 | |
SP600125 es un inhibidor de JNK ampliamente utilizado. Actúa como un inhibidor ATP-competitivo, dirigido al sitio activo de JNK1, impidiendo la fosforilación de sustratos aguas abajo. | ||||||
JNK Inhibitor VIII | 894804-07-0 | sc-202673 | 5 mg | $267.00 | 2 | |
El inhibidor VIII de JNK es un inhibidor potente y selectivo de JNK. Se une al sitio de unión al ATP de JNK1, bloqueando su actividad cinasa e impidiendo la activación del factor de transcripción c-Jun. | ||||||
JNK Inhibitor XVI | 1410880-22-6 | sc-364745 | 10 mg | $350.00 | 5 | |
JNK-IN-8 es una pequeña molécula inhibidora de JNK1. Interfiere en las vías de señalización mediadas por JNK inhibiendo competitivamente la unión de ATP a JNK1. | ||||||
JNK3 Inhibitor XII | 1164153-22-3 | sc-364742 | 5 mg | $165.00 | ||
El inhibidor XII de JNK3 es un inhibidor selectivo de JNK1. Impide la activación de JNK1 al competir por la unión al ATP, lo que conduce a la supresión de las vías de señalización mediadas por JNK. | ||||||
JNK Inhibitor V | 345987-15-7 | sc-202672A sc-202672 | 1 mg 5 mg | $60.00 $169.00 | 3 | |
AS601245 es un inhibidor ATP-competitivo de JNK1. Impide la fosforilación de sustratos de JNK uniéndose al sitio activo de la quinasa e inhibiendo su actividad. | ||||||
JNK Inhibitor XIV | sc-364744 | 10 mg | $379.00 | |||
El inhibidor XIV de JNK actúa uniéndose selectivamente al bolsillo de unión al ATP de JNK1, interrumpiendo su actividad de fosforilación. Esta inhibición competitiva altera la dinámica conformacional de la enzima, modulando eficazmente las vías de señalización descendentes. Sus características estructurales únicas facilitan fuertes interacciones con residuos de aminoácidos clave, aumentando la especificidad. Además, las características hidrofóbicas del compuesto favorecen su estabilidad en diversos entornos, lo que influye en su perfil cinético y en su interacción con los componentes celulares. | ||||||
L-JNKi1 | 1445179-97-4 D-isomer | sc-300882 | 1 mg | $319.00 | ||
L-JNKi1 es un inhibidor selectivo de JNK1 que participa en interacciones moleculares únicas, en particular a través de su capacidad para formar enlaces de hidrógeno con residuos críticos en el sitio activo de la enzima. Esta interacción no sólo estabiliza el complejo inhibidor-enzima, sino que también altera la eficacia catalítica de la enzima. Las distintas regiones hidrófobas del compuesto aumentan su afinidad por la JNK1, influyendo en la cinética de unión del sustrato y en las subsiguientes vías de transducción de señales. | ||||||
JNK Inhibitor XV | sc-364746 | 25 mg | $209.00 | |||
El Inhibidor XV de JNK es un inhibidor altamente selectivo de JNK1 caracterizado por su dinámica de unión única. Presenta una gran afinidad por el sitio activo de la enzima, donde establece interacciones de van der Waals y contactos hidrofóbicos que modulan la conformación de la enzima. Este compuesto interrumpe eficazmente las cascadas de señalización mediadas por JNK1, mostrando una cinética de reacción distinta que influye en las respuestas celulares posteriores. Sus características estructurales contribuyen a un perfil de selectividad refinado, mejorando su especificidad de interacción. | ||||||
BI 78D3 | 883065-90-5 | sc-203840 sc-203840A | 10 mg 50 mg | $204.00 $810.00 | 2 | |
BI-78D3 es un inhibidor selectivo de JNK. Impide la activación de JNK1 al interferir con la unión al ATP, suprimiendo en última instancia la fosforilación de c-Jun y los acontecimientos posteriores. | ||||||
p38 MAP Kinase Inhibitor IV | 1638-41-1 | sc-204159 | 5 mg | $260.00 | ||
El inhibidor IV de la cinasa MAP p38 es un potente inhibidor que actúa selectivamente sobre la JNK1, demostrando interacciones moleculares únicas que estabilizan la conformación inactiva de la enzima. Su unión implica intrincados enlaces de hidrógeno e interacciones electrostáticas, que obstaculizan eficazmente el acceso del sustrato. El perfil cinético del compuesto revela una inhibición de inicio lento, lo que permite una modulación prolongada de la actividad de JNK1. Esta especificidad se ve reforzada por sus motivos estructurales únicos, que facilitan la unión específica con la quinasa. | ||||||