ZNF91 Aktivatoren

Gängige ZNF91 Activators sind unter underem PMA CAS 16561-29-8, Forskolin CAS 66575-29-9, Ionomycin CAS 56092-82-1, Thapsigargin CAS 67526-95-8 und Calyculin A CAS 101932-71-2.

Chemische Aktivatoren von ZNF91 können dessen Aktivität über verschiedene zelluläre Signalwege regulieren, indem sie den Phosphorylierungsstatus des Proteins modulieren. Phorbol 12-Myristat 13-Acetat ist ein solcher Aktivator, der für seine Rolle bei der Aktivierung der Proteinkinase C (PKC) bekannt ist. PKC spielt eine zentrale Rolle in einer Vielzahl von intrazellulären Signalkaskaden und kann ZNF91 direkt phosphorylieren, wodurch sich seine Aktivität verändert. Forskolin, ein weiterer Aktivator, wirkt durch eine Erhöhung des intrazellulären cAMP, das wiederum die Proteinkinase A (PKA) aktiviert. PKA kann dann ZNF91 phosphorylieren, wodurch sich möglicherweise seine DNA-Bindungsaffinität ändert und seine Funktion moduliert wird. Ionomycin wirkt, indem es den intrazellulären Kalziumspiegel erhöht, wodurch kalziumabhängige Proteinkinasen aktiviert werden, die ZNF91 phosphorylieren können. Thapsigargin wirkt indirekt, indem es die sarkoplasmatische/endoplasmatische Retikulum-Ca2+-ATPase (SERCA) hemmt, was zu einem Anstieg der zytosolischen Kalziumkonzentration und einer anschließenden Aktivierung von Kinasen führt, die ZNF91 zur Phosphorylierung ansteuern.

Darüber hinaus hemmen Calyculin A und Okadainsäure die Proteinphosphatasen 1 und 2A, Enzyme, die für die Dephosphorylierung von Proteinen in der Zelle verantwortlich sind. Ihre Hemmung führt zu einer anhaltenden Phosphorylierung von Proteinen, einschließlich ZNF91, wodurch ZNF91 in einem aktivierten Zustand gehalten wird. Anisomycin aktiviert stressaktivierte Proteinkinasen (SAPKs), von denen bekannt ist, dass sie regulatorische Proteine phosphorylieren, die an der Genexpression beteiligt sind, und dazu könnte auch ZNF91 gehören. Staurosporin und Bisindolylmaleimid I sind zwar typische Kinaseinhibitoren, können aber unter bestimmten Bedingungen PKC aktivieren, was zur Phosphorylierung von ZNF91 führt. Dibutyryl-cAMP, ein synthetisches Analogon von cAMP, kann PKA aktivieren, die dann ZNF91 für die Phosphorylierung anvisiert. H-89, ein PKA-Inhibitor, kann paradoxerweise durch kompensatorische zelluläre Mechanismen zur Aktivierung von PKA führen, was wiederum die Aktivierung von ZNF91 zur Folge hat. Schließlich kann Epigallocatechingallat (EGCG) Kinase-Signalwege modulieren und trotz seiner bekannten Rolle als Inhibitor Kinasen aktivieren, die ZNF91 phosphorylieren.