YIF1A Aktivatoren
Gängige YIF1A Activators sind unter underem PMA CAS 16561-29-8, Forskolin CAS 66575-29-9, Ionomycin CAS 56092-82-1, Calyculin A CAS 101932-71-2 und Thapsigargin CAS 67526-95-8.
YIF1A kann seine Funktion über verschiedene biochemische Pfade modulieren. Phorbol 12-Myristat 13-Acetat (PMA) und Forskolin dienen als Aktivatoren von Proteinkinasewegen, wobei PMA direkt die Proteinkinase C (PKC) aktiviert und Forskolin den intrazellulären cAMP-Spiegel erhöht, der wiederum die Proteinkinase A (PKA) aktiviert. Sowohl PKC als auch PKA spielen bekanntermaßen eine Rolle bei der Vesikelbildung und dem Vesikeltransport, einem Prozess, an dem YIF1A maßgeblich beteiligt ist. Die Aktivierung dieser Kinasen führt zu einer Kaskade von Phosphorylierungsvorgängen, die die regulierende Rolle von YIF1A beim intrazellulären Transport verstärken können. In ähnlicher Weise erhöhen Ionomycin und A23187 den intrazellulären Kalziumspiegel, der kalziumabhängige Kinasen und Phosphatasen aktivieren kann, was die Rolle von YIF1A beim Membrantransport weiter beeinflusst. Diese chemischen Aktivatoren können die kalziumabhängigen Signalwege verändern, die sich mit der Funktion von YIF1A im sekretorischen Weg überschneiden.
Calyculin A und Okadainsäure wirken als Inhibitoren der Proteinphosphatasen 1 und 2A und führen zu einer erhöhten Phosphorylierung von Proteinen, die am Vesikeltransport beteiligt sind, was die Bedeutung von YIF1A beim Andocken und der Fusion von Vesikeln unterstreichen könnte. Thapsigargin trägt zu diesem Prozess bei, indem es Stress im endoplasmatischen Retikulum (ER) auslöst und die Reaktion auf ungefaltete Proteine (UPR) verstärkt, was die Aktivität von YIF1A beim ER-zu-Golgi-Transport verstärken könnte. Brefeldin A stört zwar den Golgi-Komplex durch Hemmung des ADP-Ribosylierungsfaktors (ARF), könnte aber eine kompensatorische Erhöhung der YIF1A-Aktivität erforderlich machen, um den vesikulären Transport aufrechtzuerhalten. Tunicamycin induziert durch die Hemmung der N-gebundenen Glykosylierung einen ER-Stress, der die Rolle von YIF1A beim Trafficking zwischen ER und Golgi-Apparat in ähnlicher Weise verstärken könnte. Darüber hinaus können Substanzen wie Manumycin A und Endothelin-1 über ihre jeweiligen Zielmoleküle Signalwege und die zelluläre Kalziumdynamik verändern, was sich direkt auf die Funktion von YIF1A bei der Aufrechterhaltung der Golgi-Struktur und der Erleichterung des Vesikeltransports auswirken kann.
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| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
|---|---|---|---|---|---|---|
PMA | 16561-29-8 | sc-3576 sc-3576A sc-3576B sc-3576C sc-3576D | 1 mg 5 mg 10 mg 25 mg 100 mg | $40.00 $129.00 $210.00 $490.00 $929.00 | 119 | |
Aktiviert direkt die Proteinkinase C (PKC), die die Vesikelbildung und den Vesikeltransport verstärken könnte, Prozesse, bei denen YIF1A eine wichtige regulatorische Komponente ist, was zur funktionellen Aktivierung von YIF1A beim intrazellulären Transport führt. | ||||||
Forskolin | 66575-29-9 | sc-3562 sc-3562A sc-3562B sc-3562C sc-3562D | 5 mg 50 mg 1 g 2 g 5 g | $76.00 $150.00 $725.00 $1385.00 $2050.00 | 73 | |
Erhöht die intrazellulären cAMP-Spiegel und aktiviert dadurch PKA. Die Aktivierung von PKA kann den vesikulären Transport und die Fusion verbessern, Prozesse, die für die funktionelle Rolle von YIF1A im Sekretionsweg von entscheidender Bedeutung sind. | ||||||
Ionomycin | 56092-82-1 | sc-3592 sc-3592A | 1 mg 5 mg | $76.00 $265.00 | 80 | |
Erhöht den intrazellulären Kalziumspiegel, was kalziumabhängige Signalwege aktivieren kann, die sich mit der Rolle von YIF1A beim Membrantransport und beim Transport vom ER zum Golgi überschneiden. | ||||||
Calyculin A | 101932-71-2 | sc-24000 sc-24000A sc-24000B sc-24000C | 10 µg 100 µg 500 µg 1 mg | $160.00 $750.00 $1400.00 $3000.00 | 59 | |
Hemmt die Proteinphosphatasen 1 und 2A, was zu einer erhöhten Phosphorylierung von Proteinen führt, die am vesikelvermittelten Transport beteiligt sind, und potenziell die regulatorische Rolle von YIF1A beim Andocken und Verschmelzen von Vesikeln verstärkt. | ||||||
Thapsigargin | 67526-95-8 | sc-24017 sc-24017A | 1 mg 5 mg | $94.00 $349.00 | 114 | |
Induziert ER-Stress durch Hemmung der sarkoplasmatischen/endoplasmatischen Retikulum-Ca2+-ATPase (SERCA), was die Entfaltungsreaktion von Proteinen (UPR) verstärken und möglicherweise die YIF1A-Aktivität im Zusammenhang mit dem ER-zu-Golgi-Transport als Teil der zellulären Stressreaktion erhöhen kann. | ||||||
Brefeldin A | 20350-15-6 | sc-200861C sc-200861 sc-200861A sc-200861B | 1 mg 5 mg 25 mg 100 mg | $30.00 $52.00 $122.00 $367.00 | 25 | |
Stört den Golgi-Apparat durch Hemmung des ADP-Ribosylierungsfaktors (ARF), was zu einer Blockade des vesikulären Transports führt. Diese Störung kann indirekt eine verstärkte YIF1A-Aktivität erforderlich machen, um den normalen Transportfluss auszugleichen und wiederherzustellen. | ||||||
Okadaic Acid | 78111-17-8 | sc-3513 sc-3513A sc-3513B | 25 µg 100 µg 1 mg | $285.00 $520.00 $1300.00 | 78 | |
Hemmt Proteinphosphatasen und verursacht eine Hyperphosphorylierung von Proteinen, die am vesikulären Transport beteiligt sind. Dies könnte zu einem erhöhten Bedarf an YIF1A-Aktivität bei der Aufrechterhaltung der Struktur und Funktion des Golgi-Apparats führen. | ||||||
Tunicamycin | 11089-65-9 | sc-3506A sc-3506 | 5 mg 10 mg | $169.00 $299.00 | 66 | |
Induziert ER-Stress durch Hemmung der N-verknüpften Glykosylierung, was die Entfaltungsreaktion von Proteinen verstärken und möglicherweise die Rolle von YIF1A beim Transport vom ER zum Golgi-Apparat während der zellulären Anpassung an Stress erhöhen kann. | ||||||
A23187 | 52665-69-7 | sc-3591 sc-3591B sc-3591A sc-3591C | 1 mg 5 mg 10 mg 25 mg | $54.00 $128.00 $199.00 $311.00 | 23 | |
Wirkt ähnlich wie Ionomycin, indem es das intrazelluläre Kalzium erhöht, was kalziumabhängige Signalwege aktivieren kann, die die Funktion von YIF1A beim Vesikeltransport verbessern könnten. | ||||||
Manumycin A | 52665-74-4 | sc-200857 sc-200857A | 1 mg 5 mg | $215.00 $622.00 | 5 | |
Hemmt die Ras-Farnesyltransferase, was möglicherweise den Vesikeltransport und Signalwege verändert, die die Funktion von YIF1A bei der Aufrechterhaltung der Golgi-Struktur während des Vesikeltransports erfordern. | ||||||