tepsin Inhibitoren

Gängige tepsin Inhibitors sind unter underem Brefeldin A CAS 20350-15-6, Dynamin Inhibitor I, Dynasore CAS 304448-55-3, Monensin A CAS 17090-79-8, Nocodazole CAS 31430-18-9 und Cytochalasin D CAS 22144-77-0.

Tepsin-Inhibitoren wie Brefeldin A, Monensin und Golgicide A stören die Struktur und Funktion des Golgi-Apparats und der Endosomen, die für den Endosom-Golgi-Retrievalweg, an dem Tepsin bekanntermaßen beteiligt ist, entscheidend sind. Die Unversehrtheit und Funktion dieser Organellen ist für Tepsin unerlässlich, damit es seine Rolle bei der Auswahl und Sortierung der Ladung wahrnehmen kann.

Darüber hinaus verändern Hemmstoffe, die das Zytoskelett stören, wie Nocodazol, Cytochalasin D, Latrunculin A und ML141, den Transport und die Organisation von Vesikeln, was ein Schlüsselaspekt der Beteiligung von Tepsin am zellulären Transport ist. Nocodazol und Paclitaxel haben gegensätzliche Auswirkungen auf Mikrotubuli, führen aber beide zu einer veränderten Vesikeltransportdynamik, die für die Funktion von Tepsin notwendig ist. Cytochalasin D und Latrunculin A wirken auf Aktinfilamente, die ebenfalls an der Aufrechterhaltung der Vesikeltransportwege beteiligt sind, auf denen Tepsin wirkt. Andere Inhibitoren wie Dynasore, Chlorpromazin und Pitstop 2 zielen speziell auf die endozytische Maschinerie ab. Durch die Hemmung von Dynamin oder die Blockierung der Clathrin-vermittelten Endozytose können diese Wirkstoffe die endosomalen Sortierprozesse, an denen Tepsin beteiligt ist, unterbrechen. Schließlich greift Genistein durch die Hemmung von Tyrosinkinasen auf breiter Ebene in Signalwege ein, was zu Veränderungen in der Signalübertragung führen kann, die die Aktivität von Tepsin bei der Proteinsortierung bestimmen.