POM121-Aktivatoren umfassen eine Reihe chemischer Verbindungen, die die funktionelle Aktivität des Kernporenkomplexproteins POM121 über verschiedene Signalwege indirekt verstärken. Forskolin und Ionomycin beispielsweise erhöhen den intrazellulären cAMP- bzw. Kalziumspiegel, was zur Aktivierung von PKA und kalziumabhängigen Kinasen führt. Diese aktivierten Kinasen können POM121 oder andere assoziierte Proteine direkt phosphorylieren und so möglicherweise den Aufbau und die Funktionalität des Kernporenkomplexes verbessern. In ähnlicher Weise könnten PMA als PKC-Aktivator und Vinblastin, das die Mikrotubuli-Dynamik unterbricht, indirekt die Kernlokalisierung und den Einbau von POM121 in die Kernhülle fördern. Dieser Prozess ist entscheidend für die Aufrechterhaltung des nukleozytoplasmatischen Transports, den POM121 ermöglicht. Der Phosphorylierungszustand von POM121 und des zugehörigen Komplexes ist von entscheidender Bedeutung. Verbindungen wie Calyculin A, Okadainsäure und Bisindolylmaleimid I erhöhen die Phosphorylierung durch Hemmung von Proteinphosphatasen oder Modulation der PKC-Aktivität und fördern so die Stärkung der Rolle von POM121 beim Kerntransport.
Weiterhin beeinflussen Verbindungen wie Amilorid das Ionengleichgewicht, was die Aktivität der ionensensitiven Kinasen, die POM121 regulieren, beeinflussen könnte. Epigallocatechingallat könnte durch die Hemmung spezifischer Kinasen und Sphingosin-1-phosphat durch seine rezeptorvermittelte Signalwirkung die Phosphorylierungslandschaft von Proteinen des Kernporenkomplexes, einschließlich POM121, verändern und so dessen Transportfunktion erleichtern. Die Rolle von Anisomycin bei der Aktivierung stressaktivierter Proteinkinasen und die Breitspektrum-Kinasehemmung von Staurosporin könnten zu veränderten Phosphorylierungsmustern führen, die unbeabsichtigt zu einer Hochregulierung kompensatorischer Signalwege führen und die Aktivität von POM121 verstärken. Insgesamt interagieren diese Chemikalien mit einem Netzwerk von zellulären Signalwegen, die im Kernporenkomplex zusammenlaufen und die funktionelle Aktivität von POM121 indirekt verstärken, ohne dass eine direkte Bindung oder Hochregulierung der Expression erforderlich ist, wodurch die wesentlichen Prozesse des nukleozytoplasmatischen Transports aufrechterhalten werden.
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Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
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Forskolin | 66575-29-9 | sc-3562 sc-3562A sc-3562B sc-3562C sc-3562D | 5 mg 50 mg 1 g 2 g 5 g | $76.00 $150.00 $725.00 $1385.00 $2050.00 | 73 | |
Forskolin aktiviert die Adenylatcyclase und erhöht so den cAMP-Spiegel in der Zelle. Erhöhtes cAMP aktiviert PKA, das Proteine des Kernporenkomplexes wie POM121 phosphorylieren kann, wodurch möglicherweise seine Funktionalität für den Kerneinbau verbessert wird. | ||||||
PMA | 16561-29-8 | sc-3576 sc-3576A sc-3576B sc-3576C sc-3576D | 1 mg 5 mg 10 mg 25 mg 100 mg | $40.00 $129.00 $210.00 $490.00 $929.00 | 119 | |
PMA ist ein PKC-Aktivator, der den Phosphorylierungszustand vieler Proteine moduliert. PKC ist an der Phosphorylierung von Nukleoporinen beteiligt, was die Bildung und Funktion des Kernporenkomplexes verbessern könnte, bei dem POM121 eine Schlüsselkomponente ist. | ||||||
Ionomycin | 56092-82-1 | sc-3592 sc-3592A | 1 mg 5 mg | $76.00 $265.00 | 80 | |
Ionomycin ist ein Calcium-Ionophor, das die intrazelluläre Calciumkonzentration erhöht und dadurch calciumabhängige Proteinkinasen aktiviert, die Kernporenproteine, einschließlich POM121, phosphorylieren können, wodurch dessen Funktion potenziell verstärkt wird. | ||||||
Amiloride • HCl | 2016-88-8 | sc-3578 sc-3578A | 25 mg 100 mg | $22.00 $56.00 | 6 | |
Amilorid erhöht indirekt den intrazellulären Natriumspiegel, was den Phosphorylierungszustand von Proteinen durch Kinasen beeinflussen kann, die auf Ionenveränderungen reagieren, wodurch die Rolle von POM121 beim Kerntransport beeinflusst wird. | ||||||
Calyculin A | 101932-71-2 | sc-24000 sc-24000A sc-24000B sc-24000C | 10 µg 100 µg 500 µg 1 mg | $160.00 $750.00 $1400.00 $3000.00 | 59 | |
Calyculin A ist ein potenter Inhibitor der Proteinphosphatasen 1 und 2A, was zu erhöhten Phosphorylierungsniveaus von Proteinen führt. Es kann den Phosphorylierungszustand von POM121 erhöhen und damit möglicherweise seine Fähigkeit zum Kerntransport verbessern. | ||||||
Okadaic Acid | 78111-17-8 | sc-3513 sc-3513A sc-3513B | 25 µg 100 µg 1 mg | $285.00 $520.00 $1300.00 | 78 | |
Okadainsäure ist ein weiterer Inhibitor der Proteinphosphatasen 1 und 2A, ähnlich wie Calyculin A, was zu einer verstärkten Phosphorylierung und Aktivität von Kernporenkomplexproteinen einschließlich POM121 führen könnte. | ||||||
(−)-Epigallocatechin Gallate | 989-51-5 | sc-200802 sc-200802A sc-200802B sc-200802C sc-200802D sc-200802E | 10 mg 50 mg 100 mg 500 mg 1 g 10 g | $42.00 $72.00 $124.00 $238.00 $520.00 $1234.00 | 11 | |
EGCG ist ein Kinase-Inhibitor, der die Aktivität von Kinasen verändern könnte, die am nukleozytoplasmatischen Transport beteiligt sind, und möglicherweise die funktionelle Aktivität von POM121 durch Modulation seines Phosphorylierungszustands erhöht. | ||||||
D-erythro-Sphingosine-1-phosphate | 26993-30-6 | sc-201383 sc-201383D sc-201383A sc-201383B sc-201383C | 1 mg 2 mg 5 mg 10 mg 25 mg | $162.00 $316.00 $559.00 $889.00 $1693.00 | 7 | |
S1P ist ein bioaktives Lipid, das eine Familie von G-Protein-gekoppelten Rezeptoren aktiviert, was zur Phosphorylierung verschiedener Proteine führen kann. Diese Signalübertragung kann die Funktion von Kernporenkomplexen und POM121 beeinflussen. | ||||||
Anisomycin | 22862-76-6 | sc-3524 sc-3524A | 5 mg 50 mg | $97.00 $254.00 | 36 | |
Anisomycin ist ein Proteinsynthesehemmer, der auch stressaktivierte Proteinkinasen aktiviert. Dies kann zu einer zellulären Reaktion führen, die den Phosphorylierungszustand von Kernporenkomponenten, einschließlich POM121, verändert. | ||||||
Bisindolylmaleimide I (GF 109203X) | 133052-90-1 | sc-24003A sc-24003 | 1 mg 5 mg | $103.00 $237.00 | 36 | |
Bisindolylmaleimid I ist ein spezifischer Inhibitor von PKC. Die Hemmung von PKC kann das normale Gleichgewicht der Proteinphosphorylierung stören und möglicherweise die Aktivität von POM121 durch kompensatorische Phosphorylierungsmechanismen verstärken. |