Chemische Inhibitoren von PHF12 können zu Veränderungen bei der Regulierung der Genexpression führen, indem sie die Interaktion des Proteins mit Chromatin beeinträchtigen. Trichostatin A, Mocetinostat, Entinostat, Vorinostat, Romidepsin, Panobinostat, Belinostat, Chidamid, Valproinsäure, Natriumbutyrat, Tacedinalin und Pracinostat sind Verbindungen, die Histondeacetylasen (HDACs) hemmen, Enzyme, mit denen PHF12 bekanntermaßen assoziiert. Die Hemmung von HDACs führt zu einer erhöhten Acetylierung von Histonen. Dieser durch die Inhibitoren hervorgerufene hyperacetylierte Zustand der Histone kann die normale Funktion von PHF12 bei der Chromatinumstrukturierung stören. Da die Acetylierung von Histonen in der Regel zu einer offeneren Chromatinstruktur führt, kann diese Veränderung die Fähigkeit von PHF12 beeinträchtigen, Chromatin in seiner üblichen Weise zu modulieren, was seine Rolle bei der Regulierung der Genexpression beeinträchtigt.
Die spezifische Wirkung dieser Inhibitoren ist unterschiedlich, aber sie alle konvergieren in der Veränderung der Chromatinlandschaft durch Veränderung des Acetylierungsmusters der Histone. Trichostatin A und Vorinostat beispielsweise sind HDAC-Inhibitoren mit breitem Wirkungsspektrum, die auf eine Vielzahl von HDAC-Klassen einwirken und dadurch den Acetylierungsstatus von Histonen und Nicht-Histon-Proteinen umfassend beeinflussen. Im Gegensatz dazu hemmt Entinostat selektiv HDACs der Klasse I und bietet damit möglicherweise eine gezieltere Veränderung der Acetylierungsmuster, die für die Aktivitäten von PHF12 relevant sind. Andere Verbindungen wie Romidepsin und Panobinostat wirken zwar auch als HDAC-Inhibitoren, haben aber aufgrund ihrer unterschiedlichen Struktur und Affinität für verschiedene HDAC-Enzyme möglicherweise unterschiedliche Wirkungen. Insgesamt verändern diese chemischen Inhibitoren die Interaktionslandschaft von PHF12 mit Chromatin, was zu Veränderungen in der Struktur und Funktion von Chromatin führt, die durch den Acetylierungszustand von Histonen vermittelt werden.
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Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
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Trichostatin A | 58880-19-6 | sc-3511 sc-3511A sc-3511B sc-3511C sc-3511D | 1 mg 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg | $149.00 $470.00 $620.00 $1199.00 $2090.00 | 33 | |
Trichostatin A hemmt die Histon-Deacetylase (HDAC), die die Acetylierung von Histonen erhöhen kann, wodurch die Chromatinstruktur beeinflusst und die Genexpression beeinträchtigt wird. Es ist bekannt, dass PHF12 mit HDACs interagiert, was darauf hindeutet, dass Trichostatin A durch die Hemmung von HDAC die Funktion von PHF12 als Teil eines Komplexes, der Chromatin modifiziert, stören kann. | ||||||
Mocetinostat | 726169-73-9 | sc-364539 sc-364539B sc-364539A | 5 mg 10 mg 50 mg | $210.00 $242.00 $1434.00 | 2 | |
Mocetinostat ist ein weiterer HDAC-Inhibitor, der zu einer Hyperacetylierung von Histonen führen kann. PHF12 ist mit der Chromatin-Remodellierung verbunden, und die Hemmung von HDAC durch Mocetinostat kann den Chromatin-Zustand verändern und möglicherweise die Fähigkeit von PHF12 beeinträchtigen, richtig mit Chromatin zu interagieren und seine Funktion auszuführen. | ||||||
MS-275 | 209783-80-2 | sc-279455 sc-279455A sc-279455B | 1 mg 5 mg 25 mg | $24.00 $88.00 $208.00 | 24 | |
Entinostat hemmt selektiv Klasse-I-HDACs, was sich auf die Rolle von PHF12 bei der Chromatinmodulation und der Genexpressionsregulation auswirken könnte, indem es den Acetylierungsstatus von Histonen und Nicht-Histon-Proteinen, die mit PHF12 interagieren, verändert. | ||||||
Suberoylanilide Hydroxamic Acid | 149647-78-9 | sc-220139 sc-220139A | 100 mg 500 mg | $130.00 $270.00 | 37 | |
Vorinostat ist ein Breitband-HDAC-Inhibitor, der die Funktion von PHF12 beeinflussen kann, indem er das Acetylierungsmuster von Histonen verändert, von denen bekannt ist, dass sie mit PHF12 interagieren, wodurch möglicherweise die Fähigkeit von PHF12 gehemmt wird, seine Rolle bei der Chromatinumgestaltung und Genexpression auszuüben. | ||||||
Romidepsin | 128517-07-7 | sc-364603 sc-364603A | 1 mg 5 mg | $214.00 $622.00 | 1 | |
Romidepsin wirkt als HDAC-Inhibitor und beeinflusst insbesondere die Acetylierungsgrade von Histonen. Da PHF12 durch seine Verbindung mit HDACs an der Histonmodifikation beteiligt ist, könnte die Hemmung der HDAC-Aktivität durch Romidepsin die Funktion von PHF12 bei der Regulierung der Chromatinstruktur stören. | ||||||
Panobinostat | 404950-80-7 | sc-208148 | 10 mg | $196.00 | 9 | |
Panobinostat ist ein potenter HDAC-Inhibitor, der zu einer veränderten Acetylierungslandschaft von Histonen führen kann. Da PHF12 durch Histonmodifikation mit Chromatin interagiert, könnte die Hemmung von HDAC durch Panobinostat die chromatinbezogenen Funktionen von PHF12 beeinträchtigen. | ||||||
Belinostat | 414864-00-9 | sc-269851 sc-269851A | 10 mg 100 mg | $153.00 $561.00 | ||
Belinostat hemmt die HDAC-Aktivität und verändert somit den Acetylierungsstatus von Histonen. Da die Funktion von PHF12 mit der Chromatinumformung in Verbindung steht, könnte die Wirkung von Belinostat auf HDAC die Fähigkeit von PHF12 beeinträchtigen, mit Chromatin zu interagieren und die Genexpression zu regulieren. | ||||||
Chidamide | 743420-02-2 | sc-364462 sc-364462A sc-364462B | 1 mg 5 mg 25 mg | $61.00 $245.00 $1173.00 | ||
Chidamid ist ein HDAC-Inhibitor, der die Chromatinstruktur und -funktion durch Veränderung der Histonacetylierung beeinflusst und möglicherweise die Rolle von PHF12 bei der Chromatinorganisation und -funktion aufgrund der Assoziation von PHF12 mit Chromatin-Remodellierungskomplexen beeinträchtigt. | ||||||
Valproic Acid | 99-66-1 | sc-213144 | 10 g | $85.00 | 9 | |
Valproinsäure ist ein schwacher HDAC-Inhibitor, der eine Hyperacetylierung von Histonen verursachen kann, was möglicherweise die Chromatin-Interaktionen von PHF12 und damit seine Funktion bei der Regulierung der Genexpression beeinträchtigt. | ||||||
Sodium Butyrate | 156-54-7 | sc-202341 sc-202341B sc-202341A sc-202341C | 250 mg 5 g 25 g 500 g | $30.00 $46.00 $82.00 $218.00 | 18 | |
Natriumbutyrat wirkt als HDAC-Inhibitor, was zu Veränderungen bei der Histonacetylierung führt, die die Rolle von PHF12 bei der Chromatinumformung und Genregulation stören könnten, indem der Acetylierungsstatus von Histonen, mit denen PHF12 interagiert, verändert wird. |