I-Plastin-Aktivatoren umfassen eine Reihe chemischer Verbindungen, die die funktionelle Aktivität von I-Plastin über verschiedene biochemische Wege gezielt verstärken. Forskolin, Phorbol 12-Myristat 13-Acetat (PMA) und Isoproterenol dienen als Aktivatoren, indem sie den zellulären cAMP-Spiegel erhöhen, was zur PKA-Aktivierung führt. PKA wiederum phosphoryliert I-Plastin, wodurch dessen Funktionalität bei der Stabilisierung von Aktinfilamenten und Zellstrukturen erhöht wird. In ähnlicher Weise aktivieren auch Epinephrin und Dibutyryl-cAMP den PKA-Weg, wodurch zusätzliche Wege für I-Plastin-Aktivatoren geschaffen werden, um I-Plastin zu phosphorylieren und zu aktivieren. Ionomycin aktiviert durch die Erhöhung des intrazellulären Kalziums indirekt die Calmodulin-abhängige Kinase II, die I-Plastin phosphorylieren kann und damit seine Rolle bei der Aktinvernetzung erleichtert. In der Zwischenzeit aktiviert SNAP durch die Freisetzung von Stickstoffmonoxid die Guanylatzyklase, was zur PKG-vermittelten Phosphorylierung von I-Plastin führt, die für die Umstrukturierung des Zytoskeletts entscheidend ist.
Die funktionelle Verstärkung von I-Plastin durch diese Aktivatoren ist ein entscheidender Aspekt der Organisation des zellulären Zytoskeletts, insbesondere bei der Bildung von Mikrovilli und der Stabilisierung von Zell-Zell-Verbindungen. Calyculin A hemmt Phosphatasen, die normalerweise Proteine dephosphorylieren, und hält dadurch indirekt I-Plastin in einem phosphorylierten, aktiven Zustand. Dies gewährleistet eine anhaltende Aktinbindung und -stabilisierung, die für die ordnungsgemäße Zellstruktur und -beweglichkeit unerlässlich ist. Anisomycin und Bisindolylmaleimid I wirken zwar über unterschiedliche Wege - JNK-Aktivierung bzw. PKC-Hemmung -, erhöhen aber gleichzeitig den Phosphorylierungszustand von I-Plastin. Rolipram hemmt PDE4 und hält dadurch indirekt den cAMP-Spiegel und die PKA-Aktivität aufrecht, was wiederum mit der Phosphorylierung und Aktivierung von I-Plastin zusammenhängt.
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Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
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Forskolin | 66575-29-9 | sc-3562 sc-3562A sc-3562B sc-3562C sc-3562D | 5 mg 50 mg 1 g 2 g 5 g | $76.00 $150.00 $725.00 $1385.00 $2050.00 | 73 | |
Forskolin stimuliert direkt die Adenylatcyclase, was zu einem Anstieg der zyklischen AMP (cAMP)-Spiegel in den Zellen führt. Erhöhtes cAMP aktiviert die Proteinkinase A (PKA), die dann Zielproteine, einschließlich I-Plastin, phosphorylieren kann, was zu einer Funktionssteigerung innerhalb der zellulären Zytoskelettorganisation führt. | ||||||
PMA | 16561-29-8 | sc-3576 sc-3576A sc-3576B sc-3576C sc-3576D | 1 mg 5 mg 10 mg 25 mg 100 mg | $40.00 $129.00 $210.00 $490.00 $929.00 | 119 | |
PMA ist ein Diacylglycerin-Analogon, das die Proteinkinase C (PKC) aktiviert. PKC kann I-Plastin phosphorylieren, was eine Voraussetzung für seine Aktivität bei der Aktin-Bündelung in Zellen ist, wodurch seine Funktionalität bei der Stabilisierung zellulärer Strukturen verbessert wird. | ||||||
Ionomycin, free acid | 56092-81-0 | sc-263405 sc-263405A | 1 mg 5 mg | $94.00 $259.00 | 2 | |
Ionomycin ist ein Calcium-Ionophor, das den intrazellulären Calciumspiegel erhöht, wodurch die Calmodulin-abhängige Kinase II (CaMKII) aktiviert werden kann. CaMKII phosphoryliert dann möglicherweise I-Plastin, wodurch dessen Rolle bei der Vernetzung von Aktin und der Stabilisierung von Mikrovilli erleichtert wird. | ||||||
Isoproterenol Hydrochloride | 51-30-9 | sc-202188 sc-202188A | 100 mg 500 mg | $27.00 $37.00 | 5 | |
Isoproterenol ist ein Beta-adrenerger Agonist, der intrazelluläre cAMP-Spiegel erhöhen und dadurch PKA aktivieren kann. Die PKA-Aktivierung kann zur Phosphorylierung und anschließenden Aktivierung von I-Plastin führen, wodurch dessen Rolle bei der Organisation von Aktinfilamenten verstärkt wird. | ||||||
(−)-Epinephrine | 51-43-4 | sc-205674 sc-205674A sc-205674B sc-205674C sc-205674D | 1 g 5 g 10 g 100 g 1 kg | $40.00 $102.00 $197.00 $1739.00 $16325.00 | ||
Epinephrin interagiert mit adrenergen Rezeptoren, die die cAMP-Produktion und PKA-Aktivierung stimulieren können. PKA kann I-Plastin phosphorylieren, wodurch dessen Aktin-Bindungsfunktion verbessert und die Zell-Zell-Verbindungen stabilisiert werden. | ||||||
(±)-S-Nitroso-N-acetylpenicillamine | 79032-48-7 | sc-200319B sc-200319 sc-200319A | 10 mg 20 mg 100 mg | $73.00 $112.00 $367.00 | 18 | |
SNAP setzt Stickstoffmonoxid (NO) frei, das Guanylatcyclase aktivieren und die zyklischen GMP (cGMP)-Spiegel erhöhen kann. cGMP-abhängige Proteinkinase (PKG) könnte I-Plastin phosphorylieren, was zu einer gesteigerten Aktivität bei der Umstrukturierung des Zytoskeletts führt. | ||||||
8-Bromoadenosine 3′,5′-cyclic monophosphate | 23583-48-4 | sc-217493B sc-217493 sc-217493A sc-217493C sc-217493D | 25 mg 50 mg 100 mg 250 mg 500 mg | $106.00 $166.00 $289.00 $550.00 $819.00 | 2 | |
8-Bromo-cAMP ist ein zellpermeables Analogon von cAMP, das PKA aktiviert. Aktivierte PKA kann die I-Plastin-Aktivität durch Phosphorylierung erhöhen, was für seine Rolle bei der Aktinfilamentbündelung und der Zellmotilität wichtig ist. | ||||||
Anisomycin | 22862-76-6 | sc-3524 sc-3524A | 5 mg 50 mg | $97.00 $254.00 | 36 | |
Anisomycin ist ein JNK-Aktivator, der zur Aktivierung von c-Jun führen kann, was wiederum die Expression von Proteinen, die an der Dynamik des Zytoskeletts beteiligt sind, verstärken kann. Auf diese Weise könnte die I-Plastin-Funktion bei der Aktin-Bündelung verstärkt werden. | ||||||
Calyculin A | 101932-71-2 | sc-24000 sc-24000A sc-24000B sc-24000C | 10 µg 100 µg 500 µg 1 mg | $160.00 $750.00 $1400.00 $3000.00 | 59 | |
Calyculin A ist ein potenter Inhibitor der Proteinphosphatasen 1 und 2A, was zu erhöhten Phosphorylierungswerten von Proteinen führt. Dies kann zu einer verstärkten Aktivität von I-Plastin durch anhaltende Phosphorylierung führen, was sich auf die Aktinbindung und -stabilisierung auswirkt. | ||||||
Dibutyryl-cAMP | 16980-89-5 | sc-201567 sc-201567A sc-201567B sc-201567C | 20 mg 100 mg 500 mg 10 g | $45.00 $130.00 $480.00 $4450.00 | 74 | |
Dibutyryl-cAMP ist ein cAMP-Analogon, das die PKA aktiviert. PKA kann dann I-Plastin phosphorylieren, was zu einer verstärkten Aktivität bei der Organisation des Aktin-Zytoskeletts und der Bildung von Mikrovilli führt. |