HKIB9 Aktivatoren

Gängige HKIB9 Activators sind unter underem Sodium Butyrate CAS 156-54-7, 5-Aza-2′-Deoxycytidine CAS 2353-33-5, Trichostatin A CAS 58880-19-6, Retinoic Acid, all trans CAS 302-79-4 und Forskolin CAS 66575-29-9.

Serin-Peptidase-Inhibitor, Kunitz-Typ 3 (SPINT3) ist ein Mitglied der Familie der Serinprotease-Inhibitoren vom Kunitz-Typ, die sich durch das Vorhandensein einer Kunitz-Domäne auszeichnet, einem hochkonservierten Sequenzmotiv, das als starker Inhibitor von Serinproteasen wirkt. Serinproteasen sind Enzyme, die Peptidbindungen in Proteinen spalten, wobei ein Serinrest eine Schlüsselrolle im katalytischen Mechanismus spielt. Durch die Hemmung dieser Proteasen spielt SPINT3 eine entscheidende Rolle bei der Regulierung verschiedener physiologischer Prozesse wie Entzündungen, Blutgerinnung und Gewebeumbau. Diese Domäne enthält in der Regel eine spezifische Peptidsequenz, die direkt mit dem aktiven Zentrum der Zielproteasen interagiert und dadurch deren enzymatische Aktivität blockiert. Die Interaktion ist häufig reversibel und beinhaltet eine enge, nicht-kovalente Bindung, die eine präzise Regulierung der Proteaseaktivität gewährleistet.

SPINT3 ist wie andere Serinproteaseinhibitoren wichtig für die Aufrechterhaltung der Homöostase im Körper. Es kann eine übermäßige Proteolyse verhindern, die sonst zu Gewebeschäden oder unkontrollierten Entzündungsreaktionen führen könnte. Zusätzlich zu seiner Rolle bei der physiologischen Regulierung kann SPINT3 auch bei pathologischen Zuständen eine Rolle spielen, wenn seine Regulierung gestört ist. Eine abnormale Expression oder Funktion von SPINT3 wurde mit Krankheiten in Verbindung gebracht, bei denen die Proteaseaktivität ein entscheidender Faktor ist, wie z. B. bei Krebs, wo das Gleichgewicht zwischen Proteasen und ihren Inhibitoren das Tumorwachstum und die Metastasierung beeinflussen kann.Die Expressionsmuster von SPINT3 und die spezifischen Proteaseziele können je nach Gewebe und zellulärem Kontext variieren, was das differenzierte Maß an Regulierung widerspiegelt, das für die Serinproteaseaktivität in verschiedenen biologischen Umgebungen erforderlich ist.