GnT-II-Aktivatoren sind Verbindungen, die die Aktivität des Enzyms N-Acetylglucosaminyltransferase II (GnT-II), auch als MGAT2 bezeichnet, beeinflussen können. GnT-II ist eine wichtige Glykosyltransferase, die an der Veränderung von Glykanstrukturen in Zellen beteiligt ist. Diese Aktivatoren können entweder direkt oder indirekt die Aktivität von GnT-II modulieren und so die Glykosylierungsprozesse in der Zelle beeinflussen. Zu den direkten Aktivatoren von GnT-II gehören Moleküle wie UDP-GlcNAc (Uridindiphosphat-N-Acetylglucosamin), das als Substrat für das Enzym dient. UDP-GlcNAc spielt eine zentrale Rolle bei Glykosylierungsreaktionen, da es als Spender von N-Acetylglucosaminresten für die Anlagerung an Glykanstrukturen dient. Darüber hinaus können Chemikalien wie Galaktose, Mannose und N-Acetylmannosamin die GnT-II-Aktivität indirekt unterstützen, indem sie alternative Zuckersubstrate für die Glykansynthese liefern. Diese Zucker können in Glykanstrukturen integriert werden und so die Glykosylierungsmuster innerhalb der Zelle beeinflussen. Andere direkte Aktivatoren können Verbindungen sein, die die Stabilität oder die katalytische Effizienz von GnT-II erhöhen, obwohl spezifische Beispiele für solche Chemikalien weitere Untersuchungen erfordern könnten.
Zu den indirekten Aktivatoren von GnT-II gehören Moleküle wie Thiamet G, PUGNAc und Valproinsäure. Thiamet G ist ein Inhibitor von O-GlcNAcase, einem Enzym, das an einem anderen Glykosylierungsweg, der O-GlcNAcylierung, beteiligt ist. Die Hemmung von O-GlcNAcase kann zu einer verstärkten O-GlcNAcylierung und einem potenziellen Zusammenspiel mit N-gebundenen Glykosylierungswegen führen, einschließlich der GnT-II-vermittelten Glykansynthese. PUGNAc verfügt über einen ähnlichen Mechanismus wie Thiamet G, indem es O-GlcNAcase hemmt, was sich indirekt auf die GnT-II-Aktivität auswirken kann. Valproinsäure hingegen beeinflusst die Histon-Acetylierungsmuster und damit die Genexpression, einschließlich der Gene, die mit Glykosylierungsprozessen in Zusammenhang stehen. Veränderungen in der Genexpression können zu Veränderungen in der Konzentration oder Aktivität von GnT-II führen.
Siehe auch...
Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
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Tunicamycin | 11089-65-9 | sc-3506A sc-3506 | 5 mg 10 mg | $169.00 $299.00 | 66 | |
Tunicamycin aktiviert GnT-II indirekt, indem es die Proteinglykosylierung im endoplasmatischen Retikulum hemmt. | ||||||
Thiamet G | 1009816-48-1 | sc-224307 sc-224307A | 1 mg 5 mg | $51.00 $94.00 | 1 | |
Thiamet G ist ein Inhibitor von O-GlcNAcase, der möglicherweise die Aktivität von GnT-II durch Überkreuzung der Glykosylierungswege beeinflusst. | ||||||
Valproic Acid | 99-66-1 | sc-213144 | 10 g | $85.00 | 9 | |
Valproinsäure beeinflusst indirekt die GnT-II-Aktivität, indem sie die Histon-Acetylierungsmuster verändert und damit die Genexpression beeinflusst. | ||||||
(Z)-Pugnac | 132489-69-1 | sc-204415A sc-204415 | 5 mg 10 mg | $220.00 $373.00 | 3 | |
PUGNAc ist ein O-GlcNAcase-Inhibitor, ähnlich wie Thiamet G, der sich möglicherweise auf Glykosylierungsprozesse auswirkt. | ||||||
D-Galactose | 59-23-4 | sc-202564 | 100 g | $224.00 | 4 | |
Galaktose ist ein Zucker, der in Glykanstrukturen eingebaut werden kann und damit indirekt die GnT-II-Aktivität unterstützt. | ||||||
D-Glucosamine | 3416-24-8 | sc-278917A sc-278917 | 1 g 10 g | $197.00 $764.00 | ||
Glucosamin ist eine Vorstufe von UDP-GlcNAc, wodurch sich der UDP-GlcNAc-Spiegel erhöht und die GnT-II-Funktion möglicherweise verbessert. | ||||||
D-Mannose | 3458-28-4 | sc-211180 sc-211180A | 100 g 250 g | $101.00 $158.00 | 1 | |
Mannose ist ein weiterer Zucker, der in Glykanstrukturen integriert werden kann und damit indirekt die GnT-II-Aktivität beeinflusst. | ||||||
Cisplatin | 15663-27-1 | sc-200896 sc-200896A | 100 mg 500 mg | $76.00 $216.00 | 101 | |
Cisplatin beeinflusst GnT-II indirekt durch zelluläre Stressreaktionen, die die Glykosylierungsmuster modulieren können. | ||||||
2-Deoxy-D-glucose | 154-17-6 | sc-202010 sc-202010A | 1 g 5 g | $65.00 $210.00 | 26 | |
2-Desoxyglucose stört die Glykosylierungsprozesse, indem sie die Verfügbarkeit von Glucose für Glykosylierungsreaktionen verändert. |