Gm1614 Aktivatoren

Gängige Gm1614 Activators sind unter underem Forskolin CAS 66575-29-9, PMA CAS 16561-29-8, Ionomycin CAS 56092-82-1, Lithium CAS 7439-93-2 und Anisomycin CAS 22862-76-6.

Aktivatoren des prolinreichen basischen Proteins 1 (PRBP1) bilden eine vielfältige Gruppe chemischer Verbindungen, die die Zellfunktionen durch Beeinflussung der Aktivität von PRBP1, einem Protein, das durch Phosphorylierung reguliert werden kann, beeinflussen. Die biochemischen Wege, über die diese Aktivatoren wirken, sind unterschiedlich, aber sie haben den gemeinsamen Endpunkt der Steigerung der PRBP1-Aktivität. Diese Aktivatoren wirken in der Regel durch die Stimulierung spezifischer zellulärer Enzyme, die Phosphatgruppen an das PRBP1-Protein anhängen, oder durch die Beeinflussung anderer Signalmoleküle, die zu einem ähnlichen Ergebnis führen. Die Wirkmechanismen umfassen die direkte Aktivierung von Signalwegen, die Hemmung von Phosphatasen, die ansonsten Proteine dephosphorylieren würden, oder die Modulation intrazellulärer Botenstoffe wie zyklisches AMP (cAMP).

Forskolin ist ein solcher Aktivator, der auf das Enzym Adenylatzyklase abzielt und zu einem Anstieg des cAMP-Spiegels in der Zelle führt. Dieser Anstieg von cAMP aktiviert die Proteinkinase A (PKA), ein Enzym, das verschiedene Proteine phosphoryliert, möglicherweise auch PRBP1. Diese Phosphorylierung kann zu einer funktionellen Erhöhung der Aktivität von PRBP1 führen. In ähnlicher Weise fungiert Dibutyryl-cAMP als zelldurchlässiges cAMP-Analogon, das PKA direkt aktiviert, was zur Phosphorylierung von PRBP1 führt. Andere Aktivatoren wie der epidermale Wachstumsfaktor (EGF) wirken über Rezeptor-Ligand-Interaktionen, die eine Kaskade intrazellulärer Ereignisse auslösen, an denen der MAPK/ERK-Stoffwechselweg beteiligt ist, von dem bekannt ist, dass er zur Phosphorylierung einer Vielzahl von Proteinen führt, wodurch die Aktivität von PRBP1 potenziell verstärkt wird. Phorbolester wie Phorbol 12-Myristat 13-Acetat (PMA) und TPA sind für ihre Rolle bei der Aktivierung der Proteinkinase C (PKC) bekannt, die eine Vielzahl von Proteinen phosphoryliert, was einen möglichen Einfluss auf die PRBP1-Aktivität über diesen Weg nahelegt.