(eukaryotic translation initiation factor) eIF4 Inhibitoren

Salubrinal hemmt die Dephosphorylierung von eIF2α, was zu einer verlängerten Phosphorylierung führt, die die Initiierung der Translation verringert.

GSK2606414 hemmt die Aktivität von PERK, einer Kinase, die eIF2α phosphoryliert, und verringert so die eIF2α-Phosphorylierungswerte.

Cisplatin wirkt sich indirekt auf eIF2α aus, indem es DNA-Schäden verursacht, die integrierte Stressreaktion auslöst und eIF2α phosphoryliert.

Thapsigargin löst ER-Stress aus, aktiviert PERK und führt zu einer eIF2α-Phosphorylierung, wodurch die Proteinsynthese gehemmt wird.

Etoposid verursacht DNA-Schäden, was zu einer zellulären Stressreaktion führen könnte, die möglicherweise zelluläre Ressourcen von RNAi-Signalwegen abzieht und so eIF2C2 herunterreguliert.

Durch seine Wirkung als Pyrimidinanalogon könnte 5-Fluorouracil den Nukleotidstoffwechsel stören. Diese Störung könnte sich indirekt auf RNAi-Komponenten auswirken, indem sie die RNA-Synthese behindert, was zu verringerten eIF2C2-Spiegeln führt.

Bortezomib hemmt das Proteasom und beeinträchtigt damit den Proteinumsatz. Dies kann das Gleichgewicht der zellulären Proteine stören und möglicherweise die Stabilität oder Synthese von eIF2C2 beeinträchtigen.

Actinomycin D behindert die RNA-Synthese durch Interkalation von DNA. Dies kann zu einer allgemeinen Herabregulierung von RNA-abgeleiteten Prozessen führen, wozu auch ein Rückgang der eIF2C2-Spiegel gehören könnte.

Durch die Hemmung der Proteinsynthese könnte Cycloheximid die Produktion neuer eIF2C2-Moleküle stoppen, was zu einer Nettoabnahme von eIF2C2 führt, da bestehende Proteine abgebaut werden.

Durch Doxorubicin verursachte DNA-Schäden können die Zelle dazu veranlassen, der DNA-Reparatur Vorrang vor regulären Funktionen einzuräumen, wodurch die RNAi-Maschinerie möglicherweise unterdrückt wird und die eIF2C2-Spiegel sinken.