Chemische Aktivatoren von Cyclophilin J können auf verschiedene Weise mit dem Protein in Kontakt treten, was zu einer Verstärkung seiner Peptidyl-Prolyl-Isomerase-Aktivität führt, die für die Proteinfaltung entscheidend ist. Cyclosporin A und Sanglifehrin A binden direkt an Cyclophilin J und verstärken so dessen enzymatische Aktivität durch Stabilisierung der aktiven Form des Proteins. Ähnlich verhält es sich mit FK506, das zwar für seine Affinität zu Proteinen der FKBP-Familie bekannt ist, aber auch mit Cyclophilin J interagiert und möglicherweise einen allosterischen Effekt bewirkt, der die katalytische Effizienz des Proteins erhöht. Geldanamycin, das auf Hsp90 abzielt, kann unbeabsichtigt die Aktivität von Begleitproteinen wie Cyclophilin J fördern, die als Co-Chaperone in den Proteinfaltungsprozess involviert sind.
Darüber hinaus beeinflussen Verbindungen wie Demethoxyviridin und Emodin die Signalwege, was zu einer Hochregulierung der Cyclophilin J-Aktivität aufgrund von veränderten Phosphorylierungszuständen und kompensatorischen zellulären Reaktionen führen kann. MG132 führt durch die Hemmung des Proteasoms zu einer Belastung des Proteostase-Netzwerks, was wiederum die Nachfrage nach den Proteinfaltungsfunktionen von Cyclophilin J erhöhen kann. In der Zwischenzeit kann Lithiumchlorid durch seine Wirkung auf den Wnt/β-Catenin-Signalweg die Regulierungsmechanismen unterstützen, die die Rolle von Cyclophilin J bei der Proteinfaltung verstärken. Inhibitoren wie SB 203580 und Y-27632, die auf p38 MAPK bzw. ROCK abzielen, können zu einem erhöhten operativen Bedarf an Cyclophilin J führen, da die Zelle ihre Proteinfaltungsmaschinerie anpasst, um die Auswirkungen der Hemmung des Signalwegs auszugleichen. Schließlich können auch die mTOR-Inhibitoren KU-0063794 und Rapamycin die Aktivität von Cyclophilin J indirekt beeinflussen, indem sie zelluläre Reaktionen auslösen, die darauf abzielen, die Homöostase angesichts einer gestörten Proteinsynthese und -faltung aufrechtzuerhalten.
Siehe auch...
Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
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Cyclosporin A | 59865-13-3 | sc-3503 sc-3503-CW sc-3503A sc-3503B sc-3503C sc-3503D | 100 mg 100 mg 500 mg 10 g 25 g 100 g | $62.00 $90.00 $299.00 $475.00 $1015.00 $2099.00 | 69 | |
Cyclosporin A bindet an die Proteine der Cyclophilin-Familie und verstärkt deren Peptidyl-Prolyl-Isomerase-Aktivität, was wiederum die funktionelle Aktivität von Cyclophilin J direkt erhöht, indem es die Geschwindigkeit beschleunigt, mit der es die Isomerisierung von Peptidbindungen im Proteinfaltungsprozess katalysiert. | ||||||
FK-506 | 104987-11-3 | sc-24649 sc-24649A | 5 mg 10 mg | $76.00 $148.00 | 9 | |
FK506, auch bekannt als Tacrolimus, bindet an Proteine der FKBP-Familie, hat aber auch eine hohe Affinität für Cyclophiline. Die Bindung von FK506 an Cyclophilin J kann zu einer allosterischen Veränderung führen, die seine katalytische Effizienz erhöht. | ||||||
Emodin | 518-82-1 | sc-202601 sc-202601A sc-202601B | 50 mg 250 mg 15 g | $103.00 $210.00 $6132.00 | 2 | |
Emodin kann bestimmte Kinase-Signalwege hemmen, was zu veränderten Phosphorylierungsmustern führt, die wiederum die Aktivierung anderer Proteine, einschließlich Cyclophilin J, als Teil einer kompensatorischen zellulären Reaktion bewirken können. | ||||||
Geldanamycin | 30562-34-6 | sc-200617B sc-200617C sc-200617 sc-200617A | 100 µg 500 µg 1 mg 5 mg | $38.00 $58.00 $102.00 $202.00 | 8 | |
Geldanamycin bindet spezifisch an Hsp90, ein Hitzeschockprotein, das an der Proteinfaltung beteiligt ist. Die Hemmung von Hsp90 kann zu einer erhöhten Aktivität von Co-Chaperonen wie Cyclophilin J führen, die bei Proteinfaltungsprozessen helfen. | ||||||
Rapamycin | 53123-88-9 | sc-3504 sc-3504A sc-3504B | 1 mg 5 mg 25 mg | $62.00 $155.00 $320.00 | 233 | |
Rapamycin bindet an FKBP12, kann aber auch mit Cyclophilinen interagieren. Die Bindung von Rapamycin an Cyclophilin J kann eine Konformationsänderung bewirken, die seine Isomerase-Aktivität erhöht. | ||||||
KU 0063794 | 938440-64-3 | sc-361219 | 10 mg | $209.00 | ||
KU-0063794 ist ein mTOR-Inhibitor, der indirekt zur Aktivierung von Proteinfaltungsmechanismen führen kann, an denen Cyclophilin J beteiligt ist, während die Zelle versucht, die Homöostase bei der Proteinsynthese und -faltung unter mTOR-Hemmung aufrechtzuerhalten. | ||||||
MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] | 133407-82-6 | sc-201270 sc-201270A sc-201270B | 5 mg 25 mg 100 mg | $56.00 $260.00 $980.00 | 163 | |
MG132 ist ein Proteasom-Inhibitor, der zur Anhäufung fehlgefalteter Proteine führen kann. Diese Anhäufung kann den Bedarf an Chaperon-Aktivität erhöhen und möglicherweise die funktionelle Aktivität von Cyclophilin J hochregulieren. | ||||||
Lithium | 7439-93-2 | sc-252954 | 50 g | $214.00 | ||
Lithiumchlorid kann den Wnt/β-Catenin-Signalweg aktivieren, der mit der Regulierung verschiedener zellulärer Prozesse in Verbindung gebracht wird, einschließlich der Proteinfaltung, an der Cyclophilin J beteiligt ist. | ||||||
SB 203580 | 152121-47-6 | sc-3533 sc-3533A | 1 mg 5 mg | $88.00 $342.00 | 284 | |
SB 203580 ist ein p38 MAPK-Inhibitor und seine Hemmung kann nachgeschaltete Auswirkungen auf zelluläre Stressreaktionen haben, was den Bedarf an Cyclophilin J-Aktivität als Teil der zellulären Stressreaktion erhöhen kann. | ||||||
Y-27632, free base | 146986-50-7 | sc-3536 sc-3536A | 5 mg 50 mg | $182.00 $693.00 | 88 | |
Y-27632 ist ein ROCK-Inhibitor und kann durch die Modulation dieses Signalwegs zelluläre Prozesse beeinflussen, die zu einer erhöhten Aktivität von Cyclophilin J führen können, wenn Zellen ihre Proteinfaltungsmechanismen als Reaktion auf Veränderungen in der Zytoskelettdynamik anpassen. |