SRC 抑制因子

达沙替尼（一水合物）是 Src 家族激酶的一种选择性调节剂，具有破坏这些酶自身抑制的独特能力。其结构构象可与 ATP 有效竞争，从而改变磷酸化动力学。化合物的结合会引起激酶活性位点的移动，从而提高底物的可及性。这导致了一种独特的下游信号调节剂，对细胞粘附和细胞骨架组织产生影响。

Saracatinib是一种选择性Src激酶抑制剂，能够稳定这些酶的非活性构象。这种稳定作用会破坏典型的磷酸化级联反应，导致细胞信号传导通路改变。其独特的结合亲和力可促进构象变化，从而降低激酶活性，影响细胞迁移和增殖等过程。该化合物的特异性使其能够有针对性地调节细胞环境中与Src相关的相互作用。

Src SH2 结构域抑制剂是一种强效调节剂，通过干扰 Src 同源 2（SH2）结构域与磷酸化酪氨酸残基的结合，选择性阻断 Src 信号传导通路。这种抑制作用会改变下游信号级联，影响细胞粘附和细胞骨架组织等过程。其独特的相互作用特性能够精确调控 Src 介导的通路，为研究蛋白质-蛋白质相互作用和细胞反应的动态提供了新思路。

WHI-P 154作为Src激酶家族的选择性抑制剂，以SH2结构域为靶点调节信号通路。它具有破坏磷酸酪氨酸结合的独特能力，可改变Src介导的磷酸化事件的动力学，导致细胞信号动态发生显著变化。该化合物独特的分子相互作用让人们对 Src 在细胞过程中的作用有了更深入的了解，它通过改变蛋白质相互作用来影响迁移和增殖等机制。

NVP-BHG712是一种选择性Src抑制剂，通过与激酶的ATP结合位点结合来抑制其活性。这种化合物具有独特的结合动力学，可产生持久的抑制作用，从而改变下游信号级联。它与Src的调节域的特定相互作用有助于对细胞过程进行细微调节，影响与细胞骨架组织和细胞粘附相关的途径。该化合物的独特结构特征增强了其选择性，为研究Src的调节机制提供了新的思路。

Lavendustin C通过靶向酶的活性位点，破坏其磷酸化活性，从而发挥选择性Src抑制剂的作用。这种化合物表现出独特的分子相互作用，能够稳定Src的非活性构象，有效阻止底物结合。其动力学特征表明其具有缓慢的关闭速率，从而实现持续抑制。此外，Lavendustin C的结构特性使其能够与Src的调节基序发生特定相互作用，从而影响细胞信号网络并调节蛋白质-蛋白质相互作用。

KX2-391通过与酶的变构位点结合，诱导构象变化，从而阻碍其催化活性，从而发挥选择性Src抑制剂的作用。这种化合物具有独特的结合亲和力，可改变Src与下游信号传导伙伴的相互作用动态。其反应动力学表明，结合速率快，滞留时间长，从而增强其抑制作用。此外，KX2-391的结构特征使其能够与Src的调节域进行独特的相互作用，从而影响细胞信号传导通路。

ON-01910 是一种选择性 Src 抑制剂，它以酶的活性位点为靶点，从而破坏其磷酸化活性。该化合物通过竞争性抑制作用改变了酶的底物结合动力学，从而显示出独特的作用机制。其动力学特征显示，解离率适中，可实现持续抑制。此外，ON-01910 的结构特征还能与 Src 的调节基团产生特定的相互作用，从而影响下游信号级联。

SD 1008 通过对酶进行异构调节，改变其构象动态，从而发挥选择性 Src 抑制剂的作用。这种化合物具有独特的结合亲和力，能稳定 Src 的非活性形式并阻止其激活。反应动力学表明，抑制作用起效缓慢，效果持久。此外，SD 1008 与 Src 调控域的独特分子相互作用会破坏关键的信号传导途径，影响细胞反应。

靛玉红衍生物E804通过一种独特的机制发挥选择性Src抑制剂的作用，该机制涉及在ATP结合位点的竞争性结合。这种化合物表现出高度的特异性，能够有效破坏Src激活所必需的磷酸化过程。其动力学特征表明抑制作用迅速发生，对下游信号传导产生立竿见影的效果。此外，E804的结构特征使其能够与Src的调节基序发生独特的相互作用，从而影响其整体活性和稳定性。