SerpinB8 Inibitori

Gli inibitori comuni della SerpinB8 includono, ma non solo, AEBSF cloridrato CAS 30827-99-7, Fenilmetilsolfonilfluoruro CAS 329-98-6, 3,4 dicloroisocumarina CAS 51050-59-0, Antipain, diidrocloruro CAS 37682-72-7 e chimostatina CAS 9076-44-2.

Gli inibitori chimici della SerpinB8 agiscono attraverso vari meccanismi per impedire la sua funzione di inibizione della proteasi. L'AEBSF e la sua forma alternativa 4-(2-aminoetil) benzenesulfonil fluoruro cloridrato sono inibitori della serina proteasi che inibiscono la SerpinB8 modificando covalentemente il residuo di serina del sito attivo. Questa modifica è fondamentale perché ostacola la capacità di legare le proteasi della SerpinB8, rendendola incapace di svolgere il suo naturale ruolo inibitorio. Allo stesso modo, il fenilmetilsulfonilfluoruro (PMSF) colpisce il gruppo idrossilico del residuo di serina nel sito attivo di SerpinB8. Questa modifica irreversibile impedisce alla SerpinB8 di associarsi alle proteasi bersaglio. Un'altra sostanza chimica, la 3,4-dicloroisocumarina, ottiene l'inibizione legandosi al residuo di serina della SerpinB8, che è fondamentale per l'interazione della proteina con le proteasi bersaglio, bloccandone così la funzione.

Inoltre, Antipain e Chymostatin inibiscono entrambi la SerpinB8 attraverso la loro interazione con le serine proteasi. Antipain si lega a queste proteasi, impedendo la formazione di complessi inibitori con la SerpinB8, mentre la chimostatina inibisce le serin-proteasi chimotripsina-simili, che sono potenziali bersagli della SerpinB8, impedendo così la sua capacità di interagire con questi enzimi. La leupeptina, un altro inibitore reversibile delle serin-proteasi, inibisce la SerpinB8 bloccando le proteasi che la SerpinB8 inibirebbe tipicamente, impedendo così la formazione di un complesso SerpinB8-proteasi funzionale. La peptatina A, pur essendo principalmente un inibitore delle aspartilproteasi, può inibire indirettamente la SerpinB8 alterando la dinamica tra le aspartilproteasi e la SerpinB8. Anche E-64, che ha come bersaglio le proteasi cisteiniche, può inibire indirettamente SerpinB8 legandosi a questi enzimi, potenzialmente interrompendo la capacità di SerpinB8 di esercitare la sua funzione inibitoria. L'aprotinina forma complessi stabili con le serina-proteasi, impedendo così a SerpinB8 di inibire efficacemente questi bersagli. Infine, Gabexate mesilato e Nafamostat mesilato sono inibitori delle serin-proteasi ad ampio spettro che inibiscono SerpinB8 competendo con esso per il legame alle proteasi bersaglio, interferendo così con l'azione inibitoria di SerpinB8 e riducendo la sua attività funzionale all'interno delle vie di inibizione delle proteasi.