SerpinA3g Inibidores

Os inibidores comuns da SerpinA3g incluem, entre outros, o fluoreto de fenilmetilsulfonilo CAS 329-98-6, a aprotinina CAS 9087-70-1, o hemissulfato de leupeptina CAS 55123-66-5, o E-64 CAS 66701-25-5 e a 1,10-fenantrolina CAS 66-71-7.

Os inibidores da SerpinA3g referem-se a um grupo diversificado de substâncias químicas que podem modular indiretamente a atividade da SerpinA3g. Esta modulação ocorre através da alteração das vias proteolíticas e das cascatas de sinalização que envolvem diretamente a SerpinA3g como inibidor de proteases ou as suas proteases alvo. Por exemplo, compostos como o PMSF, a Aprotinina e a Leupeptina podem reduzir a atividade das serino-proteases, reduzindo assim potencialmente a necessidade funcional da SerpinA3g para inibir estas enzimas. Ao inibir as proteases que a SerpinA3g tem como alvo, estes compostos diminuem inadvertidamente o papel da SerpinA3g na regulação da atividade das proteases.

Além disso, os inibidores de outras classes de proteases, como o E-64, a Pepstatina A, o EDTA e a 1,10-fenantrolina, podem alterar o equilíbrio proteolítico no interior da célula. Embora estes não visem diretamente as serino-proteases, ao alterarem o panorama proteolítico, podem influenciar a necessidade e a funcionalidade da SerpinA3g no seu contexto nativo. O Z-VAD-FMK e o MG-132 representam inibidores de espetro mais alargado que têm como alvo as caspases apoptóticas e o proteassoma, respetivamente. Estes compostos podem afetar a degradação das proteínas e as vias de morte celular, o que pode ter um impacto indireto na regulação dos alvos da SerpinA3g ou da própria SerpinA3g. Outros compostos, como o Alloxan e a N-Etilmaleimida (NEM), actuam através de mecanismos diferentes, como a indução de stress oxidativo ou a modificação dos grupos tiol das proteínas. Estes mecanismos, embora não estejam diretamente relacionados com a inibição da serina-protease, podem ainda assim influenciar a atividade da SerpinA3g, alterando o ambiente celular em que esta funciona ou modificando a sua estrutura.