KBTBD13 Inhibitoren

Gängige KBTBD13 Inhibitors sind unter underem MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6, Lactacystin CAS 133343-34-7, Bortezomib CAS 179324-69-7, Thalidomide CAS 50-35-1 und MLN 4924 CAS 905579-51-3.

Inhibitoren von KBTBD13 zielen in erster Linie auf das Ubiquitin-Proteasom-System und den Autophagie-Weg ab, die beide für den Proteinabbau und -umsatz in den Zellen von zentraler Bedeutung sind. Das Ubiquitin-Proteasom-System ist ein Weg zum Abbau von Proteinen, die mit Ubiquitin, einem kleinen regulatorischen Protein, markiert wurden. Inhibitoren wie MG-132, Lactacystin, Bortezomib und Thalidomid können dieses System stören, was zu veränderten Proteinabbauraten führt, die möglicherweise die Funktion von KBTBD13 beeinflussen. Andererseits ist die Autophagie ein Prozess, mit dem Zellen zytoplasmatische Komponenten abbauen und recyceln. SMER3, Chloroquin, 3-MA und NH4Cl sind Chemikalien, die diesen Weg modulieren können, indem sie ihn entweder verstärken oder hemmen. Die Funktion von KBTBD13 könnte durch Veränderungen in den autophagischen Prozessen beeinflusst werden, die auf die durch diese Substanzen verursachte Störung zurückzuführen sind.

PYR-41 und MLN4924 (Pevonedistat) greifen direkter in den Ubiquitinierungsprozess ein. PYR-41 ist ein Hemmstoff des Ubiquitin-aktivierenden Enzyms E1, während MLN4924 das NEDD8-aktivierende Enzym hemmt. Durch die Hemmung dieser Enzyme könnte die Ubiquitinierung von Proteinen, mit denen KBTBD13 interagieren oder die es regulieren könnte, verändert werden. Epoxomicin und Omuralid (ein Synonym für Lactacystin) schließlich sind selektive Proteasominhibitoren, die speziell auf den Abbau von fehlgefalteten Proteinen abzielen. Eine Störung dieses Prozesses kann zur Anhäufung von Proteinen führen, die normalerweise von KBTBD13 reguliert werden, was sich indirekt auf seine Rolle in der Zelle auswirkt.