Kollagen-Typ-IV-α2-Inhibitoren sind eine Klasse chemischer Verbindungen, die speziell auf die Funktion der Alpha-2-Kette von Kollagen Typ IV (Kollagen Typ IV-α2) abzielen und diese hemmen. Kollagen Typ IV ist ein nicht-fibrilläres Kollagen, das eine netzwerkartige Struktur bildet und in den Basalmembranen der Nieren, Lungen, Blutgefäße und anderer Organe wesentliche Stütz- und Filtrationseigenschaften bietet. Die Alpha-2-Kette trägt zusammen mit anderen Alpha-Ketten (wie α1, α3, α4, α5 und α6) zur Bildung der charakteristischen Dreifachhelix dieses Kollagens und zum anschließenden Zusammenbau zu einem komplexen Geflecht bei, das die Architektur der Basalmembran untermauert. Dieses Netzwerk ist für die Trennung von Epithel- und Endothelzellen vom darunterliegenden Bindegewebe sowie für die Aufrechterhaltung der Gewebeintegrität und -funktion von entscheidender Bedeutung. Inhibitoren von Kollagen Typ IV-α2 sollen die Synthese, den Zusammenbau oder die Stabilität dieser spezifischen Alpha-Kette stören und so die Bildung und Funktion des Kollagen-Typ-IV-Netzwerks beeinflussen. Die Entwicklung von Inhibitoren von Kollagen Typ IV-α2 erfordert ein tiefgreifendes Verständnis der molekularen Struktur und der Wechselwirkungen dieser Alpha-Kette innerhalb des größeren Kollagen-Typ-IV-Komplexes. Die Alpha-2-Kette ist durch eine Reihe von Glycin-Prolin-Hydroxyprolin-Wiederholungen gekennzeichnet, die für die Bildung ihrer Dreifachhelixstruktur unerlässlich sind, die wiederum eine Voraussetzung für ihre Einbindung in die Basalmembran ist. Inhibitoren, die auf Kollagen Typ IV-α2 abzielen, binden sich in der Regel an bestimmte Stellen dieser Kette und verhindern entweder deren ordnungsgemäße Faltung zur Dreifachhelix oder behindern deren Fähigkeit, mit anderen Kollagenmolekülen und Basalmembrankomponenten zu interagieren. Diese Inhibitoren können kleine Moleküle, Peptide oder Antikörper sein, die eine hohe Spezifität für die Alpha-2-Kette aufweisen und dadurch selektiv deren Rolle bei der Basalmembranbildung unterbrechen, ohne andere Kollagentypen oder -ketten zu beeinträchtigen. Die Spezifität dieser Inhibitoren ist von entscheidender Bedeutung, da Kollagen Typ IV für die Struktur und Funktion verschiedener Gewebe von wesentlicher Bedeutung ist und Nebenwirkungen außerhalb des Zielbereichs zu weitreichenden Störungen der Zellarchitektur führen könnten. Fortgeschrittene Techniken wie Röntgenkristallographie, Molekulardynamiksimulationen und Hochdurchsatz-Screening werden häufig eingesetzt, um Inhibitoren zu identifizieren und zu verfeinern, die effektiv auf Kollagen Typ IV-α2 abzielen, und um sicherzustellen, dass sie mit hoher Affinität und Selektivität binden, um die gewünschte Modulation der Struktur und Funktion der Basalmembran zu erreichen.
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| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
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Retinoic Acid, all trans | 302-79-4 | sc-200898 sc-200898A sc-200898B sc-200898C | 500 mg 5 g 10 g 100 g | $65.00 $319.00 $575.00 $998.00 | 28 | |
Retinsäure kann die Expression von Kollagen Typ IV-α2 herunterregulieren, indem sie den Differenzierungsstatus von Fibroblasten, die primäre kollagenproduzierende Zellen sind, verändert. | ||||||
Genistein | 446-72-0 | sc-3515 sc-3515A sc-3515B sc-3515C sc-3515D sc-3515E sc-3515F | 100 mg 500 mg 1 g 5 g 10 g 25 g 100 g | $26.00 $92.00 $120.00 $310.00 $500.00 $908.00 $1821.00 | 46 | |
Genistein könnte die Expression von Kollagen Typ IV-α2 verringern, indem es die Tyrosinkinase-Aktivitäten hemmt, die eine Rolle bei der intrazellulären Signalübertragung spielen, die die Kollagensynthese fördert. | ||||||
Penicillamine | 52-67-5 | sc-205795 sc-205795A | 1 g 5 g | $45.00 $94.00 | ||
Penicillamin hat eine chelatbildende Wirkung, die die Stabilität von Kollagen Typ IV-α2 verringern kann, indem es wesentliche Kupferionen entfernt, die für die Lysyloxidase-vermittelte Vernetzung der Kollagenfibrillen erforderlich sind. | ||||||
Catechin | 154-23-4 | sc-205624 sc-205624A | 1 mg 5 mg | $130.00 $293.00 | 3 | |
Catechin kann die Transkriptionsaktivität von Genen, die für Kollagen Typ IV-α2 kodieren, aufgrund seiner antioxidativen Eigenschaften verringern, die der durch oxidativen Stress ausgelösten Fibrose entgegenwirken. | ||||||
Luteolin | 491-70-3 | sc-203119 sc-203119A sc-203119B sc-203119C sc-203119D | 5 mg 50 mg 500 mg 5 g 500 g | $26.00 $50.00 $99.00 $150.00 $1887.00 | 40 | |
Luteolin könnte die mRNA-Transkription von Kollagen Typ IV-α2 hemmen, indem es die Aktivierung von Fibroblasten und die anschließende fibrotische Reaktion unterdrückt. | ||||||
Baicalein | 491-67-8 | sc-200494 sc-200494A sc-200494B sc-200494C | 10 mg 100 mg 500 mg 1 g | $31.00 $41.00 $159.00 $286.00 | 12 | |
Baicalein könnte die Expression von Kollagen Typ IV-α2 herunterregulieren, indem es die Produktion von Entzündungszytokinen abschwächt, die häufig mit einer erhöhten Kollagenablagerung einhergeht. | ||||||
3,3′-Diindolylmethane | 1968-05-4 | sc-204624 sc-204624A sc-204624B sc-204624C sc-204624D sc-204624E | 100 mg 500 mg 5 g 10 g 50 g 1 g | $36.00 $64.00 $87.00 $413.00 $668.00 $65.00 | 8 | |
Diese Substanz könnte die Expression von Kollagen Typ IV-α2 verringern, indem sie mit Östrogenrezeptor-Signalwegen interagiert, die indirekt an der Regulierung von extrazellulären Matrixproteinen beteiligt sind. | ||||||
Betulinic Acid | 472-15-1 | sc-200132 sc-200132A | 25 mg 100 mg | $115.00 $337.00 | 3 | |
Betulinsäure könnte die Expression von Kollagen Typ IV-α2 hemmen, indem sie den TGF-β-Signalweg unterbricht, der als Promotor der Kollagensynthese in fibrotischen Prozessen bekannt ist. | ||||||
Silybin | 22888-70-6 | sc-202812 sc-202812A sc-202812B sc-202812C | 1 g 5 g 10 g 50 g | $54.00 $112.00 $202.00 $700.00 | 6 | |
Silibinin kann die Aktivität der Leberstellatzellen verringern, was zu einer verringerten Produktion von Kollagen Typ IV-α2 führt, das bei der Leberfibrose eine zentrale Rolle spielt. | ||||||
Astragaloside IV | 84687-43-4 | sc-257103 | 20 mg | $56.00 | 1 | |
Astragalosid IV könnte die Expression von Kollagen Typ IV-α2 hemmen, indem es die Proliferation und Differenzierung von Fibroblasten unterdrückt, die Schlüsselprozesse bei der Bildung der Basalmembran sind. | ||||||