BAG-6 Inibitori

I comuni inibitori di BAG-6 includono, ma non solo, la tunicamicina CAS 11089-65-9, la tapsigargina CAS 67526-95-8, il bortezomib CAS 179324-69-7, l'MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6 e il salubrinale CAS 405060-95-9.

La classe chimica degli inibitori di BAG-6 consiste in una serie di composti che influenzano indirettamente la funzione di BAG-6 agendo sulle risposte allo stress cellulare, sui meccanismi di ripiegamento delle proteine e sulle vie di degradazione. Questi composti agiscono su vari aspetti della risposta allo stress del reticolo endoplasmatico, della proteostasi e dell'attività dei chaperoni, che sono parte integrante del panorama funzionale in cui opera BAG-6.

Composti come la tunicamicina, la thapsigargina e il salubrinale inducono specificamente lo stress del reticolo endoplasmatico, una condizione in cui BAG-6 svolge un ruolo significativo. La tunicamicina inibisce la glicosilazione N-linked e la tapsigargina altera l'omeostasi del calcio nel reticolo endoplasmatico, entrambe condizioni di stress che possono modulare l'attività del BAG-6. Anche il salubrinale, inibendo la de-fosforilazione di eIF2α, contribuisce allo stress dell'ER, influenzando il ruolo di BAG-6 nella gestione delle risposte allo stress. Inoltre, gli inibitori del proteasoma come Bortezomib e MG132 portano all'accumulo di proteine mal ripiegate nell'ER, uno scenario in cui la funzione di BAG-6 diventa critica. La presenza di queste proteine mal ripiegate può alterare la dinamica del coinvolgimento di BAG-6 nei meccanismi di controllo della qualità delle proteine. Gli inibitori di HSP90, come il 17-AAG e la geldanamicina, interrompono i normali processi di ripiegamento delle proteine, influenzando l'ambiente cellulare di ripiegamento delle proteine in cui BAG-6 è attivo. L'alterazione del ripiegamento proteico mediato da chaperoni può influenzare indirettamente il ruolo di BAG-6 in questi percorsi.