Date published: 2025-10-10

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SULT1A4 Inibidores

Os inibidores comuns da SULT1A4 incluem, entre outros, a adenosina CAS 58-61-7, a DHEA CAS 53-43-0, o bisfenol A, a floretina CAS 60-82-2 e o miconazol CAS 22916-47-8.

Os inibidores da SULT1A4 podem ser classificados com base no seu mecanismo de ação em categorias como inibidores competitivos, inibidores não competitivos e moduladores do co-substrato. Os inibidores competitivos, como o DHEA e a progesterona, competem diretamente com o substrato pela ocupação do local ativo. A sua semelhança estrutural com o substrato nativo permite-lhes ligar-se eficazmente, impedindo assim a enzima de catalisar a reação pretendida. O bisfenol A e o metotrexato também se enquadram nesta categoria, embora com um perfil diferente de semelhança com o substrato. Estes compostos acoplam-se ao sítio ativo, diminuindo a capacidade de sulfonação da SULT1A4.

Os inibidores não competitivos, como o miconazol, actuam sobre a cinética da enzima sem interferir diretamente com a ligação ao substrato. Modificam a atividade da enzima afectando a utilização de PAPS, um co-substrato essencial na reação de sulfonação catalisada pela SULT1A4. Os moduladores do co-substrato, como a adenosina e a isoniazida, inibem a SULT1A4 indiretamente, afectando os níveis intracelulares ou a disponibilidade funcional de PAPS. A curcumina apresenta um caso único, uma vez que se liga a um local alostérico na SULT1A4, induzindo alterações estruturais que acabam por reduzir a capacidade da enzima para desempenhar a sua função catalítica. Outros inibidores, como a floretina e a indometacina, actuam competindo com o co-substrato PAPS, reduzindo a sua disponibilidade para o processo de sulfonação. O ácido ascórbico e o ácido fólico acrescentam outra camada de complexidade, com o primeiro a reagir com o grupo sulfonato da enzima e o segundo a atuar como concorrente da PAPS. Estes compostos, em virtude das suas acções diferentes mas direccionadas, criam um ambiente bioquímico menos propício ao funcionamento eficaz da SULT1A4.

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Nome do ProdutoCAS #Numero de CatalogoQuantidadePrecoUso e aplicacaoNOTAS

Adenosine

58-61-7sc-291838
sc-291838A
sc-291838B
sc-291838C
sc-291838D
sc-291838E
sc-291838F
1 g
5 g
100 g
250 g
1 kg
5 kg
10 kg
$33.00
$47.00
$294.00
$561.00
$1020.00
$2550.00
$4590.00
1
(0)

Tem impacto nos níveis intracelulares de PAPS, um co-substrato crucial para a SULT1A4, limitando assim a atividade da enzima.

DHEA

53-43-0sc-202573
10 g
$109.00
3
(1)

Interage com o local de ligação ao substrato e reduz a atividade da SULT1A4 por competição.

Bisphenol A

80-05-7sc-391751
sc-391751A
100 mg
10 g
$300.00
$490.00
5
(0)

Liga-se ao local ativo da SULT1A4, diminuindo a sua capacidade de sulfonação.

Phloretin

60-82-2sc-3548
sc-3548A
200 mg
1 g
$63.00
$250.00
13
(1)

Ocupa o local de ligação do co-substrato (PAPS), resultando numa diminuição da atividade enzimática.

Miconazole

22916-47-8sc-204806
sc-204806A
1 g
5 g
$65.00
$157.00
2
(1)

Actua como um inibidor não competitivo ao afetar a utilização de PAPS, reduzindo assim a atividade da SULT1A4.

Isoniazid

54-85-3sc-205722
sc-205722A
sc-205722B
5 g
50 g
100 g
$25.00
$99.00
$143.00
(1)

Inibe a produção do co-substrato PAPS, afectando diretamente a atividade enzimática da SULT1A4.

L-Ascorbic acid, free acid

50-81-7sc-202686
100 g
$45.00
5
(1)

Reage com o grupo sulfonato da SULT1A4, levando à diminuição da atividade enzimática.

Progesterone

57-83-0sc-296138A
sc-296138
sc-296138B
1 g
5 g
50 g
$20.00
$51.00
$292.00
3
(1)

Compete com substratos nativos no local de ligação da SULT1A4, reduzindo assim a atividade da enzima.

Curcumin

458-37-7sc-200509
sc-200509A
sc-200509B
sc-200509C
sc-200509D
sc-200509F
sc-200509E
1 g
5 g
25 g
100 g
250 g
1 kg
2.5 kg
$36.00
$68.00
$107.00
$214.00
$234.00
$862.00
$1968.00
47
(1)

Liga-se ao local alostérico da SULT1A4, levando a alterações conformacionais que diminuem a atividade enzimática.

Indomethacin

53-86-1sc-200503
sc-200503A
1 g
5 g
$28.00
$37.00
18
(1)

Interage com o local de ligação do PAPS, interferindo com a atividade de sulfonação do substrato da SULT1A4.