AChE Inibitori
I comuni inibitori dell'AChE includono, ma non solo, il fenilmetilsulfonilfluoruro CAS 329-98-6, l'alternariolo CAS 641-38-3, il cloridrato di tacrina CAS 1684-40-8, la fisostigmina CAS 57-47-6 e il donepezil CAS 120014-06-4.
Gli inibitori dell'acetilcolinesterasi (AChE) costituiscono un'importante classe chimica caratterizzata dalla loro interazione con l'enzima acetilcolinesterasi, un attore chiave della neurotrasmissione. La neurotrasmissione comporta la trasmissione di segnali tra le cellule nervose attraverso il rilascio e la successiva degradazione di neurotrasmettitori, come l'acetilcolina, nella fessura sinaptica. L'acetilcolinesterasi, che si trova prevalentemente nelle sinapsi colinergiche, ha la funzione di idrolizzare rapidamente l'acetilcolina, ponendo fine alla sua azione e consentendo il ripristino del potenziale di riposo della membrana neuronale. Gli inibitori dell'AChE, come suggerisce il nome, ostacolano l'attività dell'acetilcolinesterasi, determinando l'accumulo di acetilcolina nella fessura sinaptica e prolungando così gli effetti della neurotrasmissione colinergica. Strutturalmente, gli inibitori dell'AChE comprendono diverse entità chimiche, che vanno dagli alcaloidi naturali ai composti sintetici. In genere possiedono siti di legame specifici che consentono loro di interagire con il sito attivo dell'acetilcolinesterasi. Questa interazione può avvenire attraverso meccanismi competitivi o non competitivi, a seconda delle proprietà chimiche dell'inibitore. Gli inibitori competitivi assomigliano all'acetilcolina e competono per il legame al sito attivo, mentre gli inibitori non competitivi si legano a siti alternativi, spesso distorcendo la conformazione dell'enzima e riducendo la sua attività catalitica. Questa classe di composti svolge un ruolo cruciale in vari processi fisiologici al di là della neurotrasmissione, in quanto l'acetilcolina e la segnalazione colinergica influenzano funzioni quali la contrazione muscolare, la regolazione del sistema nervoso autonomo e i processi cognitivi.
In conclusione, gli inibitori dell'AChE costituiscono una classe chimica diversificata che interferisce con la normale degradazione dell'acetilcolina inibendo l'acetilcolinesterasi. In questo modo, modulano la neurotrasmissione colinergica, con implicazioni in una serie di processi fisiologici. La diversità strutturale di questa classe consente una varietà di meccanismi di legame, rendendo gli inibitori dell'AChE un importante oggetto di studio nella ricerca chimica e biologica.
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| Nome del prodotto | CAS # | Codice del prodotto | Quantità | Prezzo | CITAZIONI | Valutazione |
|---|---|---|---|---|---|---|
Phenylmethylsulfonyl Fluoride | 329-98-6 | sc-3597 sc-3597A | 1 g 100 g | $50.00 $683.00 | 92 | |
Il fenilmetilsulfonilfluoruro agisce come potente inibitore dell'acetilcolinesterasi (AChE) grazie al suo esclusivo gruppo sulfonilfluoruro, che forma legami covalenti con il residuo di serina nel sito attivo dell'enzima. Questa modifica irreversibile interrompe la funzione catalitica dell'enzima, portando a un accumulo prolungato di acetilcolina. L'anello fenilico lipofilo del composto aumenta la permeabilità della membrana, mentre la sua natura elettrofila garantisce una rapida cinetica di reazione, rendendolo uno strumento significativo per lo studio della dinamica dell'AChE. | ||||||
Alternariol | 641-38-3 | sc-202923 | 1 mg | $131.00 | 5 | |
L'alternariolo mostra notevoli effetti inibitori sull'acetilcolinesterasi (AChE) grazie alle sue caratteristiche strutturali uniche, tra cui un gruppo idrossile che facilita il legame a idrogeno con il sito attivo dell'enzima. Questa interazione altera la conformazione dell'enzima, riducendone l'efficienza catalitica. Inoltre, il sistema aromatico planare del composto aumenta la sua capacità di intercalare all'interno delle membrane lipidiche, influenzando la sua biodisponibilità e la cinetica di interazione, fornendo così approfondimenti sulla regolazione dell'AChE. | ||||||
Tacrine Hydrochloride | 1684-40-8 | sc-200172 sc-200172A | 1 g 5 g | $41.00 $138.00 | 6 | |
La tacrina cloridrato è un potente inibitore dell'acetilcolinesterasi (AChE), caratterizzato dalla capacità di formare forti interazioni non covalenti con il sito attivo dell'enzima. La presenza di un atomo di azoto nella sua struttura consente interazioni elettrostatiche uniche, aumentando l'affinità di legame. La sua struttura rigida biciclica contribuisce a una spiccata stabilità conformazionale, influenzando la cinetica di reazione e fornendo una comprensione più approfondita dei meccanismi di regolazione dell'AChE. | ||||||
(S)-Rivastigmine | 123441-03-2 | sc-472567 | 500 mg | $300.00 | ||
(S)-Rivastigmine è un isomero della rivastigimina, un inibitore dell'acterilcolinesterasi. | ||||||
Physostigmine | 57-47-6 | sc-202764 | 5 mg | $363.00 | 5 | |
La fisostigmina è un inibitore reversibile dell'acetilcolinesterasi (AChE) che presenta una struttura carbammata unica, che le consente di formare un legame covalente transitorio con il residuo di serina dell'enzima. Questa interazione porta a un'inibizione prolungata dell'attività dell'AChE, poiché il carbammato subisce un'idrolisi più lenta rispetto all'acetilcolina. La capacità del composto di penetrare le membrane biologiche è attribuita alla sua natura lipofila, che ne facilita l'interazione con l'AChE in vari ambienti. | ||||||
Donepezil | 120014-06-4 | sc-279006 | 10 mg | $73.00 | 3 | |
Donepezil è un inibitore selettivo e reversibile dell'acetilcolinesterasi (AChE), caratterizzato dalle sue uniche società piperidiniche e feniliche, che aumentano l'affinità di legame con il sito attivo dell'enzima. La sua interazione comporta la formazione di un complesso stabile e non covalente, che porta a una significativa riduzione dell'attività dell'AChE. Il composto presenta proprietà cinetiche distinte, con una velocità di dissociazione dall'enzima più lenta, che consente una modulazione prolungata della segnalazione colinergica. | ||||||
Ambenonium dichloride | 52022-31-8 | sc-203507 sc-203507A | 10 mg 50 mg | $121.00 $520.00 | ||
L'ambenonio dicloruro agisce come potente inibitore dell'acetilcolinesterasi (AChE) grazie alle sue caratteristiche strutturali uniche che facilitano forti interazioni elettrostatiche con il sito attivo dell'enzima. Questo composto presenta un meccanismo d'azione distintivo, caratterizzato da una rapida insorgenza dell'inibizione e da una durata relativamente lunga dell'effetto. Il suo profilo cinetico rivela un modello di inibizione competitiva, che consente di modulare efficacemente i livelli di neurotrasmettitore alterando l'efficienza catalitica dell'enzima. | ||||||
Hydroxytacrine maleate | 118909-22-1 | sc-200168 sc-200168A | 200 mg 1 g | $69.00 $264.00 | 8 | |
L'idrossiacrina maleato funziona come inibitore dell'acetilcolinesterasi (AChE) e si distingue per la sua capacità di formare legami idrogeno con i residui aminoacidici chiave nel sito attivo dell'enzima. Questa interazione aumenta la sua affinità di legame, portando a una significativa riduzione dell'attività dell'AChE. L'esclusiva conformazione molecolare del composto consente un percorso di inibizione selettivo, influenzando la cinetica di reazione dell'enzima e alterando l'idrolisi dell'acetilcolina con notevole precisione. | ||||||
MAFP | 188404-10-6 | sc-203440 | 5 mg | $215.00 | 4 | |
Il MAFP agisce come un potente inibitore dell'acetilcolinesterasi (AChE), caratterizzato dalla capacità di modificare covalentemente i residui di serina nel sito attivo dell'enzima. Questo legame irreversibile altera la conformazione dell'enzima, bloccando di fatto l'accesso al substrato e interrompendo la normale attività catalitica. Le proprietà steriche uniche del composto facilitano un'interazione specifica con l'enzima, determinando un'inibizione pronunciata e prolungata dell'idrolisi dell'acetilcolina, con conseguente impatto sulle dinamiche della neurotrasmissione. | ||||||
Scopoletin | 92-61-5 | sc-206059 sc-206059A | 50 mg 100 mg | $97.00 $178.00 | 4 | |
La scopoletina presenta notevoli interazioni con l'acetilcolinesterasi (AChE) attraverso un legame non covalente, che coinvolge principalmente il legame a idrogeno e lo stacking π-π con i residui aromatici nel sito attivo dell'enzima. Questa interazione stabilizza un cambiamento conformazionale che riduce l'efficienza catalitica dell'enzima. Le caratteristiche strutturali uniche del composto aumentano la sua affinità per l'AChE, portando a una significativa modulazione dei livelli di acetilcolina e influenzando le vie di segnalazione sinaptica. | ||||||