HSPB3 Inhibidores
Los inhibidores comunes de HSPB3 incluyen, pero no se limitan a Geldanamicina CAS 30562-34-6, 17-AAG CAS 75747-14-7, 17-DMAG CAS 467214-20-6, Silibina CAS 22888-70-6 y AT13387 CAS 912999-49-6.
Los inhibidores de HSPB3 son una clase de pequeñas moléculas que se dirigen y modulan la función de la proteína de choque térmico Beta-3 (HSPB3), que pertenece a la familia de las pequeñas proteínas de choque térmico (sHSP). Estas proteínas son conocidas por su papel en la chaperonización de proteínas celulares en condiciones de estrés y en el mantenimiento de la homeostasis celular mediante la prevención de la agregación de proteínas no plegadas. La HSPB3, en concreto, es una de las sHSP menos estudiadas, y se ha relacionado con la estabilización de los filamentos intermedios y la integridad del citoesqueleto. Estructuralmente, la HSPB3 contiene un dominio α-cristalino conservado típico de las sHSPs, que facilita su oligomerización e interacción con otras proteínas asociadas. Los inhibidores dirigidos a HSPB3 están diseñados para interrumpir estas interacciones, alterando su capacidad para funcionar como chaperona. Estos inhibidores suelen desarrollarse para comprender las funciones biológicas de HSPB3 perturbando su actividad y evaluando los efectos secundarios en diversos contextos celulares. La estructura química de los inhibidores de HSPB3 es muy variada, pero a menudo comparten características comunes con los inhibidores de moléculas pequeñas de otras sHSP, como las partes hidrofóbicas que permiten la unión dentro del dominio α-cristalina y las regiones que permiten la unión selectiva a HSPB3 frente a otros miembros de la familia sHSP. La especificidad de estos inhibidores es particularmente importante para diseccionar las funciones celulares únicas de HSPB3, dado su patrón de expresión y funciones distintas en comparación con otras sHSPs. El impacto de la inhibición de HSPB3 puede abarcar varios procesos celulares, como el plegamiento de proteínas, la organización del citoesqueleto y las respuestas al estrés, lo que permite a los investigadores comprender mejor cómo esta proteína modula la dinámica celular. Al manipular la actividad de HSPB3 con inhibidores selectivos, los estudios pueden dilucidar las contribuciones de HSPB3 a la fisiología celular y explorar su papel en diversos procesos biológicos.
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| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
|---|---|---|---|---|---|---|
Geldanamycin | 30562-34-6 | sc-200617B sc-200617C sc-200617 sc-200617A | 100 µg 500 µg 1 mg 5 mg | $38.00 $58.00 $102.00 $202.00 | 8 | |
Se une específicamente al dominio ATPasa de la proteína de choque térmico 90 (HSP90). La inhibición de la HSP90 conduce a la desestabilización de sus proteínas cliente, incluida la HSPB3, al impedir el plegamiento adecuado y promover la degradación proteasomal. | ||||||
17-AAG | 75747-14-7 | sc-200641 sc-200641A | 1 mg 5 mg | $66.00 $153.00 | 16 | |
Inhibe la actividad de la HSP90. Bloquea la maduración de las proteínas que dependen de la HSP90 para su estabilización conformacional, lo que conduce indirectamente a la inhibición funcional de la HSPB3 mediante el aumento de la degradación de la HSPB3 mal plegada. | ||||||
17-DMAG | 467214-20-6 | sc-202005 | 1 mg | $201.00 | 8 | |
Se une a la HSP90, inhibiendo su actividad chaperona. Esto impide el correcto plegamiento de HSPB3, lo que provoca su degradación y la disminución de su actividad funcional. | ||||||
Silybin | 22888-70-6 | sc-202812 sc-202812A sc-202812B sc-202812C | 1 g 5 g 10 g 50 g | $54.00 $112.00 $202.00 $700.00 | 6 | |
Se sabe que inhibe la expresión de HSP70, una proteína chaperona estrechamente relacionada con la familia HSPB. Esta inhibición puede conducir a una reducción indirecta de la actividad de la HSPB3 debido a la respuesta de estrés integrada en la célula. | ||||||
AT13387 | 912999-49-6 | sc-364415 sc-364415A | 10 mg 50 mg | $555.00 $1606.00 | ||
Es un inhibidor de HSP90 que se une a su dominio N-terminal, impidiendo el ciclo de chaperona necesario para la maduración de sus proteínas cliente. Esto provoca la degradación de proteínas asociadas como la HSPB3. | ||||||
NVP-AUY922 | 747412-49-3 | sc-364551 sc-364551A sc-364551B sc-364551C sc-364551D sc-364551E | 5 mg 25 mg 100 mg 250 mg 1 g 5 g | $150.00 $263.00 $726.00 $1400.00 $2900.00 $11000.00 | 3 | |
Es un potente inhibidor de la HSP90, lo que provoca la degradación de las proteínas cliente que dependen de la HSP90 para plegarse correctamente. Esto conduce a la inhibición indirecta de la HSPB3 al aumentar sus formas mal plegadas y degradadas. | ||||||
Ganetespib | 888216-25-9 | sc-364496 sc-364496A | 10 mg 250 mg | $268.00 $1020.00 | ||
Se une al dominio de unión al ATP de la HSP90, obstaculizando su actividad. La función chaperona comprometida provoca la desestabilización y degradación de sus proteínas cliente, incluida la HSPB3. | ||||||
Phenethyl isothiocyanate | 2257-09-2 | sc-205801 sc-205801A | 5 g 10 g | $102.00 $179.00 | 2 | |
Se sabe que modula las proteínas de choque térmico y puede disminuir la expresión de HSP70. Esto puede conducir indirectamente a una disminución de la actividad de HSPB3 debido a la naturaleza interconectada de la respuesta de las proteínas de choque térmico. | ||||||
Quercetin | 117-39-5 | sc-206089 sc-206089A sc-206089E sc-206089C sc-206089D sc-206089B | 100 mg 500 mg 100 g 250 g 1 kg 25 g | $11.00 $17.00 $108.00 $245.00 $918.00 $49.00 | 33 | |
Se ha descubierto que modula la expresión de HSP. Puede regular a la baja la HSP70, lo que a su vez puede afectar indirectamente a la función de la HSPB3 al alterar la respuesta de la proteína de choque térmico y posiblemente reducir la estabilidad de la HSPB3. | ||||||
Triptolide | 38748-32-2 | sc-200122 sc-200122A | 1 mg 5 mg | $88.00 $200.00 | 13 | |
Se ha demostrado que regula a la baja las proteínas de choque térmico, incluida la HSP70. La HSPB3, que forma parte de la familia de las pequeñas proteínas de choque térmico, podría inhibirse indirectamente debido a la alteración de la respuesta al choque térmico. | ||||||