HSPB3 Inibitori
I comuni inibitori di HSPB3 includono, a titolo esemplificativo, la geldanamicina CAS 30562-34-6, il 17-AAG CAS 75747-14-7, il 17-DMAG CAS 467214-20-6, la silibina CAS 22888-70-6 e l'AT13387 CAS 912999-49-6.
Gli inibitori di HSPB3 sono una classe di piccole molecole che mirano a modulare la funzione della Heat Shock Protein Beta-3 (HSPB3), appartenente alla famiglia delle piccole proteine da shock termico (sHSP). Queste proteine sono note per il loro ruolo di chaperon delle proteine cellulari in condizioni di stress e per il mantenimento dell'omeostasi cellulare attraverso la prevenzione dell'aggregazione delle proteine non ripiegate. HSPB3, in particolare, è una delle sHSP meno studiate ed è stata associata alla stabilizzazione dei filamenti intermedi e all'integrità citoscheletrica. Strutturalmente, HSPB3 contiene un dominio α-cristallino conservato, tipico delle sHSP, che facilita la sua oligomerizzazione e l'interazione con altre proteine partner. Gli inibitori mirati a HSPB3 sono progettati per interrompere queste interazioni, alterando la sua capacità di funzionare come chaperone. Questi inibitori sono tipicamente sviluppati per comprendere le funzioni biologiche di HSPB3 perturbandone l'attività e valutando gli effetti a valle in vari contesti cellulari. La struttura chimica degli inibitori di HSPB3 varia ampiamente, ma spesso condividono caratteristiche comuni agli inibitori a piccole molecole di altre sHSP, come le società idrofobiche che consentono il legame all'interno del dominio α-cristallino e le regioni che consentono un legame selettivo a HSPB3 rispetto ad altri membri della famiglia sHSP. La specificità di questi inibitori è particolarmente importante per analizzare i ruoli cellulari unici di HSPB3, dato il suo modello di espressione e le sue funzioni distinte rispetto ad altre sHSP. L'impatto dell'inibizione di HSPB3 può riguardare diversi processi cellulari, tra cui il ripiegamento delle proteine, l'organizzazione citoscheletrica e le risposte allo stress, consentendo ai ricercatori di comprendere come questa proteina modula le dinamiche cellulari. Manipolando l'attività di HSPB3 con inibitori selettivi, gli studi possono chiarire i contributi di HSPB3 alla fisiologia cellulare ed esplorare il suo ruolo in diversi processi biologici.
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Schermo:
| Nome del prodotto | CAS # | Codice del prodotto | Quantità | Prezzo | CITAZIONI | Valutazione |
|---|---|---|---|---|---|---|
Geldanamycin | 30562-34-6 | sc-200617B sc-200617C sc-200617 sc-200617A | 100 µg 500 µg 1 mg 5 mg | $38.00 $58.00 $102.00 $202.00 | 8 | |
Si lega specificamente al dominio ATPasi della proteina di shock termico 90 (HSP90). L'inibizione di HSP90 porta alla destabilizzazione delle sue proteine clienti, compresa HSPB3, impedendo il corretto ripiegamento e promuovendo la degradazione proteasomica. | ||||||
17-AAG | 75747-14-7 | sc-200641 sc-200641A | 1 mg 5 mg | $66.00 $153.00 | 16 | |
Inibisce l'attività di HSP90. Blocca la maturazione delle proteine che dipendono da HSP90 per la stabilizzazione conformazionale, portando così indirettamente all'inibizione funzionale di HSPB3 attraverso una maggiore degradazione di HSPB3 mal ripiegato. | ||||||
17-DMAG | 467214-20-6 | sc-202005 | 1 mg | $201.00 | 8 | |
Si lega a HSP90, inibendo la sua attività di chaperone. Ciò impedisce il corretto ripiegamento di HSPB3, con conseguente degradazione e diminuzione dell'attività funzionale. | ||||||
Silybin | 22888-70-6 | sc-202812 sc-202812A sc-202812B sc-202812C | 1 g 5 g 10 g 50 g | $54.00 $112.00 $202.00 $700.00 | 6 | |
È noto che inibisce l'espressione di HSP70, una proteina chaperone strettamente correlata alla famiglia HSPB. Questa inibizione può portare a una riduzione indiretta dell'attività di HSPB3, a causa della risposta allo stress integrata nella cellula. | ||||||
AT13387 | 912999-49-6 | sc-364415 sc-364415A | 10 mg 50 mg | $555.00 $1606.00 | ||
È un inibitore di HSP90 che si lega al suo dominio N-terminale, impedendo il ciclo chaperone necessario per la maturazione delle sue proteine clienti. Ciò comporta la degradazione delle proteine associate, come HSPB3. | ||||||
NVP-AUY922 | 747412-49-3 | sc-364551 sc-364551A sc-364551B sc-364551C sc-364551D sc-364551E | 5 mg 25 mg 100 mg 250 mg 1 g 5 g | $150.00 $263.00 $726.00 $1400.00 $2900.00 $11000.00 | 3 | |
È un potente inibitore di HSP90, che provoca la degradazione delle proteine client che si basano su HSP90 per un corretto ripiegamento. Questo porta all'inibizione indiretta di HSPB3, aumentando le sue forme mal ripiegate e degradate. | ||||||
Ganetespib | 888216-25-9 | sc-364496 sc-364496A | 10 mg 250 mg | $268.00 $1020.00 | ||
Si lega al dominio di legame dell'ATP di HSP90, ostacolandone l'attività. La compromissione della funzione di chaperone provoca la destabilizzazione e la degradazione delle sue proteine clienti, tra cui HSPB3. | ||||||
Phenethyl isothiocyanate | 2257-09-2 | sc-205801 sc-205801A | 5 g 10 g | $102.00 $179.00 | 2 | |
È noto per modulare le proteine di shock termico e può diminuire l'espressione di HSP70. Questo può portare indirettamente a una diminuzione dell'attività di HSPB3, a causa della natura interconnessa della risposta delle proteine da shock termico. | ||||||
Quercetin | 117-39-5 | sc-206089 sc-206089A sc-206089E sc-206089C sc-206089D sc-206089B | 100 mg 500 mg 100 g 250 g 1 kg 25 g | $11.00 $17.00 $108.00 $245.00 $918.00 $49.00 | 33 | |
È stato riscontrato che modula l'espressione di HSP. Può downregolare HSP70, che a sua volta può influenzare la funzione di HSPB3 indirettamente, alterando la risposta delle proteine da shock termico e possibilmente riducendo la stabilità di HSPB3. | ||||||
Triptolide | 38748-32-2 | sc-200122 sc-200122A | 1 mg 5 mg | $88.00 $200.00 | 13 | |
È stato dimostrato che riduce le proteine di shock termico, tra cui HSP70. HSPB3, che fa parte della famiglia delle piccole proteine da shock termico, potrebbe essere indirettamente inibita a causa della compromissione della risposta allo shock termico. | ||||||