USP17L8 Aktivatoren

Gängige USP17L8 Activators sind unter underem MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6, Bortezomib CAS 179324-69-7, Thalidomide CAS 50-35-1, Lenalidomide CAS 191732-72-6 und Pomalidomide CAS 19171-19-8.

USP17L8, auch bekannt als Ubiquitin Specific Peptidase 17 Like Family Member 8, ist Teil des USP17 (Ubiquitin Specific Peptidase 17) Clusters, der eine Reihe eng verwandter deubiquitinierender Enzyme umfasst. Diese Enzyme zeichnen sich durch ihre Fähigkeit aus, Ubiquitin-Anteile von ubiquitinierten Proteinen abzuspalten und sie dadurch vor dem proteasomalen Abbau zu retten oder ihre zelluläre Lokalisierung und Funktion zu verändern. Das USP17L8-Gen befindet sich auf dem menschlichen Chromosom 4q13, innerhalb einer Sequenz, die mehrere Gene der USP17-Familie enthält. Es wird angenommen, dass sich diese Gruppe von Genen durch Duplikationsereignisse ausgebreitet hat, was zu einer Reihe von Homologen mit konservierten strukturellen Merkmalen, insbesondere in der katalytischen Domäne, führte. Trotz dieser Konservierung kann jedes Mitglied unterschiedliche Expressionsprofile und biologische Funktionen aufweisen, die auf Variationen in den nicht katalytischen Regionen und möglicherweise auf eine unterschiedliche Regulierung zurückzuführen sind.

Die spezifischen Aktivitäten und Substrate von USP17L8 sind nicht vollständig geklärt, aber die funktionelle Rolle der DUBs legt nahe, dass USP17L8 an wichtigen zellulären Prozessen wie der Kontrolle des Zellzyklus, der DNA-Reparatur, der Signaltransduktion und der Apoptose beteiligt sein könnte. Durch die Modulation des Ubiquitin-Status von Zielproteinen beeinflusst USP17L8 möglicherweise deren Stabilität, Lokalisierung und Interaktionen, was für die zelluläre Homöostase und die Reaktion auf Stress von entscheidender Bedeutung ist. Die Expression von USP17L8 kann, wie bei anderen Mitgliedern der Familie, durch bestimmte Stimuli wie Zytokine, Wachstumsfaktoren oder zellulären Stress induziert werden, was auf eine Rolle bei der zellulären Stressreaktion oder der Immunregulation hindeutet. Angesichts der bedeutenden Bedeutung der Ubiquitinierung bei Krankheiten wie Krebs, Infektionen und Neurodegeneration ist die Untersuchung von USP17L8 und seiner Interaktion mit spezifischen Substraten entscheidend für das Verständnis seines Beitrags zu diesen Pathologien.