Die chemische Klasse der Titin-Inhibitoren umfasst ein breites Spektrum von Verbindungen, die die Titin-Funktion innerhalb des Sarkomers modulieren und dessen mechanische Wechselwirkungen und kontraktile Eigenschaften beeinflussen. Zu diesen Inhibitoren gehört Blebbistatin, das direkt auf die Aktomyosin-Interaktion abzielt, den Kreuzbrückenzyklus unterbricht und zu einer verminderten Kontraktilität und Spannung des Sarkomers führt. GNE-3511 ist ein weiterer direkter Inhibitor, der die Titin-Actin-Wechselwirkung unterbricht, was die Funktion des Sarkomers beeinträchtigt und die Titin-vermittelte Elastizität verringert. Im Gegensatz dazu wirken mehrere Verbindungen, darunter ML-7 und Y-27632, indirekt, indem sie auf den RhoA/ROCK-Signalweg abzielen. Diese Inhibitoren vermindern die Phosphorylierung der leichten Myosinkette, wodurch die Aktomyosin-Interaktion und die Kontraktilität beeinträchtigt werden, was wiederum die Titin-Funktion beeinflusst.
CK-666, Cytochalasin D und Latrunculin A wirken indirekt auf Titin, indem sie die Aktinpolymerisationsdynamik modulieren. CK-666 hemmt den Arp2/3-Komplex und beeinträchtigt so die Verzweigung der Aktinfilamente, während Cytochalasin D und Latrunculin A die Aktinpolymerisation unterbrechen, das Aktinzytoskelett verändern und indirekt die mechanischen Interaktionen von Titin beeinflussen. Bleomycin, Calyculin A und Jasplakinolid üben ihre Wirkung auf Titin indirekt über verschiedene Mechanismen aus. Bleomycin induziert DNA-Schäden und aktiviert die DNA-Schadensreaktion, die die zelluläre Kontraktilität beeinflusst. Calyculin A hemmt Proteinphosphatasen, wodurch sich der Phosphorylierungszustand von Titin verändert. Jasplakinolid stabilisiert Aktinfilamente und beeinflusst damit indirekt die Titin-vermittelte Sarkomerdynamik. BAPTA-AM schließlich chelatiert intrazelluläre Kalziumionen und moduliert so indirekt die Titin-Funktion durch Beeinflussung kalziumabhängiger Prozesse. Zusammengenommen stellen diese Titin-Inhibitoren wertvolle Instrumente für die Untersuchung der komplizierten molekularen Mechanismen dar, die der Sarkomerdynamik und -kontraktilität zugrunde liegen.
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| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
|---|---|---|---|---|---|---|
(±)-Blebbistatin | 674289-55-5 | sc-203532B sc-203532 sc-203532A sc-203532C sc-203532D | 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg 100 mg | $179.00 $307.00 $455.00 $924.00 $1689.00 | 7 | |
Blebbistatin wirkt als direkter Inhibitor von Titin, indem es auf die Actomyosin-Interaktion abzielt. Es bindet an die Myosin-ATPase, hemmt die ATPase-Aktivität und unterbricht den Actomyosin-Querbrückenzyklus. Diese Unterbrechung führt zu einer verminderten Kontraktilität und Spannung im Sarkomer, was letztlich zu einer Hemmung von Titin führt. | ||||||
ML-7 hydrochloride | 110448-33-4 | sc-200557 sc-200557A | 10 mg 50 mg | $89.00 $262.00 | 13 | |
ML-7 wirkt als indirekter Titin-Inhibitor, indem es den RhoA/ROCK-Signalweg moduliert. Es hemmt ROCK, was zu einer verminderten Phosphorylierung der leichten Kette von Myosin (MLC) führt. Die verringerte MLC-Phosphorylierung beeinflusst die Aktomyosin-Wechselwirkung und die Kontraktilität und beeinflusst indirekt die Titin-Funktion innerhalb des Sarkomers. | ||||||
Y-27632, free base | 146986-50-7 | sc-3536 sc-3536A | 5 mg 50 mg | $182.00 $693.00 | 88 | |
Y-27632 wirkt als indirekter Titin-Inhibitor, indem es auf den RhoA/ROCK-Signalweg abzielt. Es hemmt ROCK, was zu einer verminderten Phosphorylierung der leichten Kette von Myosin (MLC) führt. Die verminderte MLC-Phosphorylierung beeinflusst die Aktomyosin-Wechselwirkung und die Kontraktilität und beeinflusst indirekt die Titin-Funktion innerhalb des Sarkomers. | ||||||
CK 666 | 442633-00-3 | sc-361151 sc-361151A | 10 mg 50 mg | $315.00 $1020.00 | 5 | |
CK-666 dient als indirekter Titin-Hemmer, indem es die durch den Arp2/3-Komplex vermittelte Aktinpolymerisation moduliert. Es hemmt Arp2/3, was zu einer Beeinträchtigung der Aktinfilamentverzweigung und -dynamik führt. Das veränderte Aktinzytoskelett beeinflusst indirekt die mechanischen Wechselwirkungen von Titin und trägt zur Titinhemmung innerhalb des Sarkomers bei. | ||||||
Cytochalasin D | 22144-77-0 | sc-201442 sc-201442A | 1 mg 5 mg | $145.00 $442.00 | 64 | |
Cytochalasin D wirkt als indirekter Titin-Inhibitor, indem es die Aktinpolymerisation unterbricht. Es bindet an die wachsenden Enden der Aktinfilamente und verhindert so eine weitere Polymerisation. Das veränderte Aktinzytoskelett und die reduzierte Aktindynamik beeinflussen indirekt die mechanischen Wechselwirkungen von Titin und tragen so zur Titinhemmung innerhalb des Sarkomers bei. | ||||||
Latrunculin A, Latrunculia magnifica | 76343-93-6 | sc-202691 sc-202691B | 100 µg 500 µg | $260.00 $799.00 | 36 | |
Latrunculin A wirkt als indirekter Titin-Inhibitor, indem es die Aktinpolymerisation unterbricht. Es bindet monomeres Aktin und verhindert so dessen Einbau in Aktinfilamente. Das veränderte Aktin-Zytoskelett und die reduzierte Aktindynamik beeinflussen indirekt die mechanischen Wechselwirkungen von Titin und tragen so zur Titin-Hemmung innerhalb des Sarkomers bei. | ||||||
Bleomycin | 11056-06-7 | sc-507293 | 5 mg | $270.00 | 5 | |
Bleomycin wirkt als indirekter Titin-Inhibitor, indem es DNA-Schäden induziert und die DNA-Schadensantwort aktiviert. Die DNA-Schadensantwort beeinflusst die Dynamik des Zytoskeletts und die zelluläre Kontraktilität und wirkt sich indirekt auf die Titin-Funktion innerhalb des Sarkomers aus. | ||||||
Calyculin A | 101932-71-2 | sc-24000 sc-24000A | 10 µg 100 µg | $160.00 $750.00 | 59 | |
Calyculin A dient als indirekter Titin-Inhibitor, indem es die Proteinphosphatase-Aktivität moduliert. Es hemmt Proteinphosphatasen, was zu einer erhöhten Phosphorylierung von Proteinen des Zytoskeletts, einschließlich Titin, führt. Der veränderte Phosphorylierungszustand beeinflusst die mechanischen Wechselwirkungen und die Funktion von Titin innerhalb des Sarkomers. | ||||||
Jasplakinolide | 102396-24-7 | sc-202191 sc-202191A | 50 µg 100 µg | $180.00 $299.00 | 59 | |
Jasplakinolid wirkt als indirekter Titin-Inhibitor, indem es Aktinfilamente stabilisiert und die Depolymerisation verhindert. Das stabilisierte Aktin-Zytoskelett beeinflusst indirekt die mechanischen Wechselwirkungen von Titin und trägt zur Titin-Hemmung innerhalb des Sarkomers bei. | ||||||
BAPTA/AM | 126150-97-8 | sc-202488 sc-202488A | 25 mg 100 mg | $138.00 $449.00 | 61 | |
BAPTA-AM wirkt als indirekter Titin-Inhibitor, indem es intrazelluläre Calciumionen chelatiert. Die Reduzierung der intrazellulären Calciumspiegel beeinflusst calciumabhängige Prozesse, einschließlich der Titin-vermittelten Sarkomerdynamik. Diese indirekte Modulation trägt zur Titin-Hemmung innerhalb des Sarkomers bei. | ||||||