SULT2A5 Inhibitoren

Gängige SULT2A5 Inhibitors sind unter underem Quercetin CAS 117-39-5, Chlorogenic Acid CAS 327-97-9, 3,3'-Diindolylmethane CAS 1968-05-4, Chrysin CAS 480-40-0 und Curcumin CAS 458-37-7.

Zu den chemischen Inhibitoren von SULT2A5 gehört eine Vielzahl von Verbindungen, die überwiegend in natürlichen Quellen wie Pflanzen vorkommen. Diese Inhibitoren, darunter Flavonoide wie Quercetin, Chrysin, Kaempferol, Myricetin und Apigenin, Polyphenole wie Chlorogensäure und Ellagsäure, das Stilbenoid Resveratrol und das Isoflavon Genistein, können die enzymatische Aktivität von SULT2A5 über verschiedene Mechanismen hemmen. Quercetin und Chrysin beispielsweise können sich an das aktive Zentrum von SULT2A5 binden, also an den Bereich, in dem sich die normalen Substrate des Enzyms binden würden. Indem sie diesen Platz besetzen, hindern sie das Enzym daran, die Sulfonierungsreaktion zu katalysieren, bei der das Enzym eine Sulfogruppe auf seine Substrate überträgt. In ähnlicher Weise können Kaempferol und Myricetin die Aktivität von SULT2A5 hemmen, indem sie mit physiologischen Substraten um den Zugang zum aktiven Zentrum konkurrieren und so den Reaktionsweg effektiv blockieren.

Andere chemische Inhibitoren wie Chlorogensäure und Ellagsäure können die Konformation von SULT2A5 verändern, was die Fähigkeit des Enzyms, ordnungsgemäß zu funktionieren, beeinträchtigen kann. Resveratrol wirkt über einen ähnlichen kompetitiven Mechanismus, indem es an das aktive Zentrum des Enzyms andockt und so die Substratbindung verhindert. Genistein kann sich ebenfalls an diese entscheidende Funktionsdomäne von SULT2A5 binden und so die Sulfonierung der Substrate des Enzyms hemmen. Ebenso wird angenommen, dass Curcumin an das aktive Zentrum bindet, was die normale Funktion des Enzyms beeinträchtigen würde. Die Verbindung 3,3'-Diindolylmethan kann die Aktivität von SULT2A5 beeinträchtigen, indem sie die Übertragung der Sulfogruppe hemmt, obwohl der genaue Mechanismus von der direkten Konkurrenz am aktiven Zentrum, wie sie bei anderen Inhibitoren beobachtet wird, abweichen kann. Schließlich zeigt Epigallocatechingallat (EGCG) eine hemmende Wirkung, indem es direkt an SULT2A5 bindet, was dessen Sulfonierungsaktivität beeinträchtigen könnte, was ein breites Spektrum an Wechselwirkungen zeigt, die verschiedene chemische Strukturen mit diesem Sulfotransferase-Enzym haben können.