STYX Aktivatoren

Gängige STYX Activators sind unter underem Forskolin CAS 66575-29-9, IBMX CAS 28822-58-4, PMA CAS 16561-29-8, Ionomycin CAS 56092-82-1 und (-)-Epinephrine CAS 51-43-4.

STYX-Aktivatoren wirken über verschiedene biochemische Mechanismen, um seine funktionelle Aktivität in der Zelle zu steigern. Verbindungen, die den intrazellulären cAMP-Spiegel erhöhen, wie z. B. solche, die die Adenylylzyklase direkt stimulieren oder den Abbau von cAMP behindern, tragen zur Aktivierung der Proteinkinase A (PKA) bei. Die PKA richtet sich dann an bestimmte Reste von Proteinen in der Zelle, zu denen auch STYX gehören kann, und erhöht so dessen Phosphataseaktivität. Indem sie den Abbau von cAMP verhindern, sorgen diese Verbindungen außerdem für einen anhaltenden Aktivierungszustand von PKA, der sich längerfristig auf den Aktivierungszustand von STYX auswirken könnte. In ähnlicher Weise führen synthetische Katecholamine, die die Wirkung von adrenergen Rezeptoragonisten nachahmen, zu einem Anstieg von cAMP und einer anschließenden PKA-Aktivierung, wodurch die Aktivierung von STYX durch Phosphorylierungsvorgänge weiter verstärkt wird. Darüber hinaus dient die Verwendung von cAMP-Analoga, die resistent gegen den Abbau sind, der Aufrechterhaltung eines hohen Niveaus an PKA-Aktivität und damit potenziell der Aktivierung von STYX.

Andere Aktivatoren wirken, indem sie den Phosphorylierungszustand von Proteinen manipulieren, die mit STYX interagieren oder es regulieren können. So können beispielsweise Verbindungen, die die Proteinkinase C (PKC) aktivieren, zu einer Phosphorylierung von Proteinen führen, die STYX entweder direkt aktivieren oder seine Aktivität indirekt modulieren. Die Einführung von Kalziumionophoren erhöht den intrazellulären Kalziumspiegel, der wiederum kalziumabhängige Kinasen aktiviert, die STYX phosphorylieren können. Darüber hinaus stören Inhibitoren von Proteinphosphatasen wie PP1 und PP2A das Gleichgewicht der Phosphorylierung innerhalb der Zelle, was möglicherweise zu einer hyperphosphorylierten Umgebung führt, die die Aktivierung von STYX begünstigt. Darüber hinaus können Wirkstoffe, die stressaktivierte Proteinkinasen aktivieren, ebenfalls zur Phosphorylierung und anschließenden Aktivierung von STYX beitragen, was die Vielfalt der Mechanismen verdeutlicht, durch die STYX aktiviert werden kann.