RPL12 Aktivatoren

Gängige RPL12 Activators sind unter underem PMA CAS 16561-29-8, Ionomycin CAS 56092-82-1, 8-Bromoadenosine 3',5'-cyclic monophosphate CAS 76939-46-3, Dibutyryl-cAMP CAS 16980-89-5 und Okadaic Acid CAS 78111-17-8.

Chemische Aktivatoren von RPL12 lassen sich durch ihren Einfluss auf verschiedene biochemische Wege verstehen, die zur funktionellen Aktivierung dieses ribosomalen Proteins führen. Es ist bekannt, dass Forskolin die Adenylatzyklase aktiviert, wodurch der cAMP-Spiegel in der Zelle steigt. Erhöhte cAMP-Werte können die Proteinkinase A (PKA) aktivieren, die dann verschiedene Substrate phosphoryliert, darunter auch ribosomale Proteine. Diese Phosphorylierung kann die Funktion der Ribosomen verbessern, was wiederum RPL12 aktiviert, indem es seine Fähigkeit verbessert, an der Proteinsynthese teilzunehmen. In ähnlicher Weise können 8-Brom-cAMP und Dibutyryl-cAMP, beides Analoga von cAMP, leicht in Zellen diffundieren und die gleiche Funktion wie cAMP erfüllen, wodurch PKA aktiviert wird, was zur Phosphorylierung und Aktivierung von RPL12 führen kann. Natriumfluorid, das als G-Protein-Aktivator wirkt, hemmt Phosphatasen, was zu einer Anhäufung von phosphorylierten Proteinen, einschließlich ribosomaler Proteine, führt und so RPL12 in einem aktiven Zustand hält.

Phorbol 12-Myristat 13-Acetat (PMA) und 4-Phorbol aktivieren die Proteinkinase C (PKC), von der bekannt ist, dass sie ein breites Spektrum von Zielproteinen phosphoryliert. Die Aktivierung von PKC kann zur Phosphorylierung von ribosomalen Proteinen führen, zu denen auch RPL12 gehören kann, was seine Funktion im Ribosom verbessert. Ölsäure kann ebenfalls PKC aktivieren, was über einen ähnlichen Mechanismus zur Aktivierung von RPL12 führen kann. Ionomycin kann durch Erhöhung des intrazellulären Kalziumspiegels kalziumabhängige Kinasen aktivieren, die wiederum ribosomale Proteine, darunter auch RPL12, phosphorylieren und aktivieren können. Wasserstoffperoxid und Anisomycin aktivieren stressaktivierte Proteinkinasen, die an der Phosphorylierung ribosomaler Proteine während der zellulären Stressreaktion beteiligt sind und dadurch RPL12 aktivieren. Okadainsäure spielt eine Rolle bei der Aufrechterhaltung des phosphorylierten Zustands der ribosomalen Proteine, indem sie Phosphatasen hemmt, die sie dephosphorylieren würden, und trägt so indirekt zur Aktivierung von RPL12 bei. Schließlich löst der epidermale Wachstumsfaktor (EGF) Rezeptortyrosinkinasen aus, die eine Kaskade von Phosphorylierungsereignissen in Gang setzen, was zur Aktivierung nachgeschalteter Kinasen führt, die auf ribosomale Proteine, einschließlich RPL12, abzielen können, was zu dessen Aktivierung führt.