Inhibiteurs RPL12

Les inhibiteurs courants de la RPL12 comprennent, entre autres, le cycloheximide CAS 66-81-9, l'α-Sarcine CAS 86243-64-3, l'Anisomycine CAS 22862-76-6, l'Emetine CAS 483-18-1 et l'Harringtonine CAS 26833-85-2.

Les inhibiteurs chimiques de la RPL12 agissent par le biais de divers mécanismes pour perturber le rôle de la protéine dans l'assemblage et le fonctionnement du ribosome, une machine cellulaire essentielle responsable de la synthèse des protéines. Par exemple, le cycloheximide cible l'étape de translocation dans la synthèse des protéines, gelant essentiellement la capacité du ribosome à se déplacer le long de l'ARN messager (ARNm), ce qui compromet indirectement la fonction de la RPL12 au sein du complexe ribosomal. La ricine, une substance notoirement toxique, inactive la sous-unité ribosomique 60S en endommageant l'ARNr essentiel à la liaison de RPL12 et au bon fonctionnement du ribosome. L'alpha-sarcine agit avec précision pour couper une liaison spécifique au sein de l'ARNr, ce qui, à l'instar de la ricine, porte atteinte à la fonction ribosomale et inhibe donc la RPL12. L'anisomycine se lie à la sous-unité 60S, inhibant l'activité de la peptidyltransférase, et l'émétine se lie à la sous-unité 40S, entravant le processus de translocation. Ces deux actions perturbent le fonctionnement normal de la RPL12 au sein du ribosome.

En outre, la harringtonine et son dérivé, l'homoharringtonine, empêchent l'allongement correct de la chaîne protéique naissante, empêchant ainsi la RPL12 de jouer son rôle dans la synthèse des protéines. La pactamycine perturbe la formation du complexe d'initiation, essentiel pour l'assemblage de nouveaux ribosomes, y compris l'intégration de la RPL12. La puromycine, en provoquant une terminaison prématurée de la chaîne, entraîne un dysfonctionnement de la synthèse protéique, qui affecte également la contribution fonctionnelle de la RPL12 au ribosome. La sparsomycine et la streptovitacine A ciblent le centre de la peptidyltransférase du ribosome, la première inhibant la formation de liaisons peptidiques et la seconde interférant avec la translocation. Ces deux actions compromettent le rôle de RPL12 dans la catalyse au sein du ribosome. Enfin, la tunicamycine, en inhibant la glycosylation liée à l'azote et la formation de la première liaison peptidique, a un impact sur la structure et la fonction globales du ribosome, y compris celle de la RPL12. Chacun de ces produits chimiques, en ciblant différentes étapes ou aspects du processus de synthèse des protéines, inhibe efficacement la fonction normale de la RPL12 au sein du ribosome.