RPL12 Activateurs

Les activateurs courants de la RPL12 comprennent, sans s'y limiter, le PMA CAS 16561-29-8, l'Ionomycine CAS 56092-82-1, la 8-Bromoadénosine 3',5'-cyclique monophosphate CAS 76939-46-3, la Dibutyryl-cAMP CAS 16980-89-5 et l'acide okadaïque CAS 78111-17-8.

Les activateurs chimiques de la RPL12 peuvent être compris grâce à leur influence sur diverses voies biochimiques qui conduisent à l'activation fonctionnelle de cette protéine ribosomale. La forskoline est connue pour activer l'adénylate cyclase, qui augmente les niveaux d'AMPc dans la cellule. Les niveaux élevés d'AMPc peuvent activer la protéine kinase A (PKA), qui phosphoryle ensuite divers substrats, dont les protéines ribosomales. Cette phosphorylation peut améliorer la fonction ribosomale, ce qui, à son tour, active la RPL12 en améliorant sa capacité à participer à la synthèse des protéines. De même, le 8-Bromo-cAMP et le Dibutyryl-cAMP, tous deux analogues de l'AMPc, peuvent facilement se diffuser dans les cellules et jouer le même rôle que l'AMPc, activant ainsi la PKA, ce qui peut conduire à la phosphorylation et à l'activation de la RPL12. Le fluorure de sodium, agissant comme un activateur de la protéine G, inhibe les phosphatases, ce qui entraîne une accumulation de protéines phosphorylées, y compris les protéines ribosomales, maintenant ainsi la RPL12 dans un état actif.

Le phorbol 12-myristate 13-acétate (PMA) et le 4-Phorbol activent la protéine kinase C (PKC), connue pour phosphoryler un large éventail de protéines cibles. L'activation de la PKC peut conduire à la phosphorylation des protéines ribosomales, dont la RPL12, ce qui renforce sa fonction dans le ribosome. L'acide oléique peut également activer la PKC et, par un mécanisme similaire, entraîner l'activation de la RPL12. L'ionomycine, en augmentant les niveaux de calcium intracellulaire, peut activer les kinases dépendantes du calcium, qui peuvent à nouveau phosphoryler et activer les protéines ribosomales, y compris la RPL12. Le peroxyde d'hydrogène et l'anisomycine activent les protéines kinases activées par le stress, qui ont été impliquées dans la phosphorylation des protéines ribosomiques au cours de la réponse au stress cellulaire, activant ainsi la RPL12. L'acide okadaïque joue un rôle dans le maintien des protéines ribosomiques dans leur état phosphorylé en inhibant les phosphatases qui les déphosphoryleraient, contribuant ainsi indirectement à l'activation de la RPL12. Enfin, le facteur de croissance épidermique (EGF) déclenche des récepteurs tyrosine kinases, qui initient une cascade d'événements de phosphorylation, conduisant à l'activation de kinases en aval qui peuvent cibler les protéines ribosomales, y compris la RPL12, ce qui entraîne son activation.