RNF26-Aktivatoren sind Chemikalien, die verschiedene zelluläre Stressreaktionen und Komponenten des Ubiquitin-Proteasom-Systems modulieren und so indirekt die Aktivität von RNF26 beeinflussen. Der Ubiquitin-Proteasom-Weg ist ein wichtiger zellulärer Mechanismus zur Regulierung des Proteinumsatzes, und RNF26 fungiert innerhalb dieses Weges als E3-Ubiquitin-Protein-Ligase, die die Übertragung von Ubiquitin auf Substratproteine erleichtert. Die Aktivitäten solcher Ligasen können durch die Menge und Verfügbarkeit von Ubiquitin selbst beeinflusst werden, die durch die Verabreichung von exogenem Ubiquitin oder die Hemmung der Proteasom-Aktivität moduliert werden können. Diese Hemmung kann zu einem kompensatorischen Anstieg der Ubiquitin-Ligase-Aktivität führen, wenn die Zellen versuchen, die Proteinhomöostase aufrechtzuerhalten.
Darüber hinaus führen Verbindungen, die zellulären Stress auslösen, wie Thapsigargin und Tunicamycin, die die ER-Funktion stören, oder Schwermetalle wie Arsentrioxid und Cadmiumchlorid, die oxidative Schäden verursachen können, zu einer erhöhten Nachfrage nach Mechanismen zur Kontrolle der Proteinqualität. Dieser erhöhte Bedarf kann die RNF26-Aktivität hochregulieren, da die Zelle versucht, geschädigte Proteine für den Abbau zu markieren. Darüber hinaus können niedermolekulare Inhibitoren molekularer Chaperone wie HSP90 den Pool fehlgefalteter Proteine erhöhen, was eine verstärkte Ubiquitin-Ligase-Aktivität erforderlich macht. Die Aktivität von RNF26 kann als Teil der zellulären Reaktion erhöht werden, um die Auswirkungen von Proteinfehlfaltung und -aggregation abzuschwächen.
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Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
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17-AAG | 75747-14-7 | sc-200641 sc-200641A | 1 mg 5 mg | $66.00 $153.00 | 16 | |
Inhibitoren von HSP90 können die Proteinfaltung stören, was zu einer Zunahme fehlgefalteter Proteine und einem anschließenden Anstieg der Ubiquitinierungsaktivität führt, um diese Proteine abzubauen. Die RNF26-Aktivität kann als Teil der zellulären Reaktion auf erhöhte Mengen an fehlgefalteten Proteinen gesteigert werden. | ||||||
Zinc | 7440-66-6 | sc-213177 | 100 g | $47.00 | ||
Zink kann als Kofaktor für viele Enzyme, einschließlich E3-Ubiquitin-Ligasen, fungieren. Ein angemessener Zinkspiegel könnte RNF26 oder seine Interaktion mit Substraten stabilisieren und so seine Ligaseaktivität verstärken. | ||||||
Thapsigargin | 67526-95-8 | sc-24017 sc-24017A | 1 mg 5 mg | $94.00 $349.00 | 114 | |
Thapsigargin ist ein SERCA-Pumpenhemmer, der ER-Stress und die Entfaltungsreaktion von Proteinen induziert, was den Bedarf an Protein-Ubiquitinierung erhöhen kann. Dies kann die RNF26-Aktivität hochregulieren, wenn die Zelle versucht, die Homöostase wiederherzustellen. | ||||||
Tunicamycin | 11089-65-9 | sc-3506A sc-3506 | 5 mg 10 mg | $169.00 $299.00 | 66 | |
Tunicamycin hemmt die N-gebundene Glykosylierung, was zu ER-Stress führt und möglicherweise den Bedarf an Ubiquitin-vermitteltem Proteinabbau erhöht, was die Aktivität von RNF26 steigern könnte. | ||||||
Arsenic(III) oxide | 1327-53-3 | sc-210837 sc-210837A | 250 g 1 kg | $87.00 $224.00 | ||
Arsentrioxid kann oxidativen Stress auslösen und Proteine schädigen, was möglicherweise den Bedarf an deren Ubiquitinierung und Abbau erhöht und damit indirekt die Aktivität von RNF26 steigert. | ||||||
Cadmium chloride, anhydrous | 10108-64-2 | sc-252533 sc-252533A sc-252533B | 10 g 50 g 500 g | $55.00 $179.00 $345.00 | 1 | |
Es ist bekannt, dass Cadmiumchlorid zellulären Stress auslöst und zur Hochregulierung von Ubiquitinierungsprozessen führen kann, um geschädigte Proteine abzubauen, was möglicherweise die Aktivität von RNF26 erhöht. | ||||||
Sodium (meta)arsenite | 7784-46-5 | sc-250986 sc-250986A | 100 g 1 kg | $106.00 $765.00 | 3 | |
Ähnlich wie Arsentrioxid induziert Natriumarsenit oxidativen Stress, was zu einem erhöhten Bedarf an RNF26-vermittelter Ubiquitinierung zur Aufrechterhaltung der Proteinqualitätskontrolle führen könnte. |