Date published: 2025-10-10

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PUS10 Aktivatoren

Gängige PUS10 Activators sind unter underem Sodium Orthovanadate CAS 13721-39-6, Calyculin A CAS 101932-71-2, Okadaic Acid CAS 78111-17-8, Forskolin CAS 66575-29-9 und PMA CAS 16561-29-8.

Chemische Aktivatoren von PUS10 können dessen Aktivität über verschiedene biochemische Wege modulieren. Natriumorthovanadat und Okadasäure hemmen die Protein-Tyrosin-Phosphatasen (PTPs) bzw. die Protein-Phosphatasen PP1 und PP2A. Dies führt zu einer verringerten Dephosphorylierungsaktivität und damit zu einem erhöhten Phosphorylierungszustand von Proteinen, einschließlich PUS10. Da die Phosphorylierung ein gängiger Regulationsmechanismus für die Aktivierung von Proteinen ist, kann die gehemmte Phosphataseaktivität zur Aktivierung von PUS10 führen. In ähnlicher Weise kann Calyculin A durch die Hemmung von PP1 und PP2A zum gleichen Ergebnis beitragen und sicherstellen, dass PUS10 in einem phosphorylierten und aktiven Zustand bleibt. Phorbol 12-Myristat 13-Acetat (PMA) kann durch die Aktivierung der Proteinkinase C (PKC) PUS10 direkt an Serin- und Threoninresten phosphorylieren und es dadurch aktivieren, vorausgesetzt, PUS10 ist ein Substrat für PKC.

Zinksulfat und Magnesiumchlorid können PUS10 indirekt beeinflussen, indem sie die Aktivität anderer Enzyme modulieren, die den Zustand von PUS10 kontrollieren. Zink kann als allosterischer Modulator wirken und möglicherweise eine Konformationsänderung herbeiführen, die zur Aktivierung von PUS10 führt, während Magnesiumchlorid die Aktivität von Kinasen verstärken kann, die PUS10 möglicherweise phosphorylieren. Spermidin kann durch seine Rolle in der Polyaminbiologie die Aktivität von Kinasen verstärken, zu denen auch Kinasen gehören können, die auf PUS10 abzielen. Forskolin erhöht den intrazellulären cAMP-Spiegel, was zur Aktivierung der Proteinkinase A (PKA) führt, die ebenfalls zur Phosphorylierung und Aktivierung von PUS10 führen kann. Epigallocatechingallat (EGCG) kann verschiedene Kinasen und Phosphatasen modulieren, was möglicherweise die Aktivität von PUS10 verändert. Sphingosin-1-Phosphat aktiviert die Sphingosin-Kinase, die die PUS10-Aktivierung über nachgeschaltete Signalwege beeinflussen kann. Wasserstoffperoxid als reaktive Sauerstoffspezies kann Signalwege modulieren, indem es die Phosphatase- und Kinaseaktivität beeinflusst, was zu einer oxidativen Veränderung und Aktivierung von PUS10 führen kann. Schließlich kann Ionomycin den intrazellulären Kalziumspiegel erhöhen und kalziumabhängige Kinasen aktivieren, die PUS10 phosphorylieren und damit aktivieren können.

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Sodium Orthovanadate

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Natriumorthovanadat aktiviert den Inhibitionsweg der Protein-Tyrosin-Phosphatasen (PTPs). Da bekannt ist, dass PUS10 einer Phosphorylierung unterliegt, könnte die Hemmung von PTPs zu einem erhöhten Phosphorylierungszustand von PUS10 führen und so seine Aktivität verstärken.

Calyculin A

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Calyculin A ist ein Inhibitor der Proteinphosphatasen 1 (PP1) und 2A (PP2A). Durch die Hemmung dieser Phosphatasen kann Calyculin A die Phosphorylierungsgrade verschiedener Proteine, einschließlich PUS10, erhöhen, was zu dessen Aktivierung führt.

Okadaic Acid

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Okadasäure hemmt selektiv die Proteinphosphatasen PP1 und PP2A. Diese Hemmung kann zu einer anhaltenden Phosphorylierung und damit zur Aktivierung von Proteinen wie PUS10 führen, die durch Dephosphorylierung reguliert werden können.

Forskolin

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Forskolin aktiviert die Adenylatzyklase, was zu einem Anstieg des cAMP-Spiegels und zur Aktivierung von PKA führt. PKA kann eine Vielzahl von Proteinen phosphorylieren, möglicherweise auch PUS10, und es dadurch aktivieren.

PMA

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PMA aktiviert die Proteinkinase C (PKC), die Serin- und Threoninreste auf Zielproteinen phosphoryliert. Die PKC-vermittelte Phosphorylierung kann PUS10 aktivieren, wenn es zu den Substraten dieser Kinase gehört.

Zinc

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Zinkionen können als allosterische Modulatoren verschiedener Enzyme wirken und könnten die Aktivierung von PUS10 erleichtern, indem sie eine Konformationsänderung herbeiführen, die seine enzymatische Aktivität fördert.

Magnesium chloride

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Magnesium ist ein wichtiger Kofaktor für viele Enzyme, darunter auch Kinasen. Die Bereitstellung von Magnesium kann die Kinaseaktivität erhöhen, was wiederum zur Phosphorylierung und Aktivierung von PUS10 führen könnte.

Spermidine

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Spermidin kann die Aktivität bestimmter Kinasen durch seine Rolle als Polyamin verstärken. Diese Verstärkung kann auch Kinasen betreffen, die PUS10 phosphorylieren und aktivieren.

(−)-Epigallocatechin Gallate

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EGCG beeinflusst nachweislich die Aktivität verschiedener Kinasen und Phosphatasen. Durch die Modulation dieser Enzyme könnte EGCG durch Veränderungen seines Phosphorylierungsstatus zur funktionellen Aktivierung von PUS10 führen.

D-erythro-Sphingosine-1-phosphate

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Sphingosin-1-Phosphat aktiviert die Sphingosin-Kinase, die wiederum verschiedene Signalwege regulieren kann, an denen Kinasen und Phosphatasen beteiligt sind, die den Aktivierungszustand von PUS10 steuern können.