PNPase Aktivatoren

Gängige PNPase Activators sind unter underem Actinomycin D CAS 50-76-0, α-Amanitin CAS 23109-05-9, Rifampicin CAS 13292-46-1, Caffeine CAS 58-08-2 und Spliceostatin A CAS 391611-36-2.

Die Polynukleotidphosphorylase (PNPase) ist eine 3'-5'-Exoribonuklease und eine Poly-A-Polymerase. Sie spielt eine entscheidende Rolle beim RNA-Abbau und der RNA-Verarbeitung. Die Aktivität der PNPase wird von der Verfügbarkeit von RNA-Substraten beeinflusst, die durch verschiedene Chemikalien, die den RNA-Stoffwechsel und damit verbundene zelluläre Prozesse beeinflussen, verändert werden kann. Actinomycin D und Dactinomycin sind DNA-interkalierende Antibiotika, die die RNA-Synthese durch Bindung an die DNA hemmen. Indem sie die RNA-Produktion verringern, können sie indirekt die Funktion der PNPase beeinträchtigen, die RNA-Substrate benötigt, um wirken zu können. Sie schränken im Wesentlichen das verwertbare Material für PNPase ein.

Spliceostatin A und Pladienolid B sind starke Inhibitoren des Spleißens. Spleißen ist ein entscheidender Prozess bei der Reifung von RNA. Durch die Hemmung dieses Prozesses können diese Chemikalien die Population der für PNPase verfügbaren RNA-Substrate verändern und damit indirekt ihre Aktivität beeinflussen. Alpha-Amanitin ist ein starker Inhibitor der RNA-Polymerase II. RNA-Polymerase II ist ein Enzym, das mRNA produziert, das wichtigste RNA-Substrat für PNPase. Durch die Hemmung der RNA-Polymerase II kann Alpha-Amanitin die Verfügbarkeit von Substraten für PNPase verringern und damit indirekt deren Funktion beeinflussen. Es ist bekannt, dass Koffein, Amilorid, Ouabain und Epigallocatechingallat verschiedene zelluläre Prozesse beeinflussen, darunter auch den RNA-Stoffwechsel. Indem sie den RNA-Stoffwechsel verändern, können diese Chemikalien indirekt die Funktion der PNPase beeinflussen. Zusammenfassend lässt sich sagen, dass zwar keine spezifischen chemischen Aktivatoren der PNPase identifiziert wurden, es jedoch mehrere Substanzen gibt, die den RNA-Stoffwechsel und damit möglicherweise auch die Aktivität der PNPase beeinflussen können. Wenn wir verstehen, wie diese Substanzen den RNA-Stoffwechsel beeinflussen, können wir tiefere Einblicke in die Mechanismen gewinnen, die die PNPase-Aktivität regulieren.