LRRC64 Aktivatoren

Gängige LRRC64 Activators sind unter underem PMA CAS 16561-29-8, Forskolin CAS 66575-29-9, Ionomycin CAS 56092-82-1, Thapsigargin CAS 67526-95-8 und Okadaic Acid CAS 78111-17-8.

Zu den chemischen Aktivatoren von LRRC64 gehört eine Vielzahl von Verbindungen, die intrazelluläre Signalwege beeinflussen, die letztlich zur Aktivierung dieses Proteins führen. Phorbol 12-Myristat 13-Acetat beispielsweise aktiviert die Proteinkinase C (PKC), eine Enzymfamilie, die LRRC64 phosphorylieren und damit seine Aktivität verstärken kann. In ähnlicher Weise wirken Bryostatin 1 und Oleoyl-2-acetyl-sn-glycerol als Aktivatoren der PKC, die anschließend LRRC64 phosphoryliert und aktiviert. Forskolin wirkt, indem es den cAMP-Spiegel in der Zelle erhöht, was wiederum die Proteinkinase A (PKA) aktiviert. Die Aktivierung der PKA kann zur Phosphorylierung von LRRC64 führen und damit seine Aktivität stimulieren. Diese Kaskade von Ereignissen sorgt dafür, dass Phosphorylierungszustände innerhalb der Zelle die Aktivität von LRRC64 direkt erhöhen können.

Darüber hinaus kann Ionomycin durch die Erhöhung des intrazellulären Kalziumspiegels kalziumabhängige Kinasen aktivieren, die das Potenzial haben, LRRC64 zu phosphorylieren, was zu dessen Aktivierung führt. Thapsigargin geht einen ähnlichen Weg, indem es die Ca2+-ATPase des sarko-endoplasmatischen Retikulums (SERCA) hemmt und einen Anstieg des zytosolischen Kalziums bewirkt, der Kinasen aktivieren könnte, die LRRC64 phosphorylieren können. Okadainsäure und Calyculin A hemmen beide Proteinphosphatasen, die normalerweise Proteine dephosphorylieren, so dass diese Inhibitoren die Phosphorylierung und Aktivität von LRRC64 aufrechterhalten. Der epidermale Wachstumsfaktor löst über seinen Rezeptor eine Signalkaskade aus, die die Aktivierung von Kinasen beinhaltet, was ebenfalls zur Phosphorylierung und Aktivierung von LRRC64 führen kann. Anisomycin aktiviert stressaktivierte Proteinkinasen, was zu einer Phosphorylierung und Aktivierung von LRRC64 führen kann. Endothelin-1 stimuliert seine eigenen Rezeptoren, was zu einer PKC-Aktivierung und anschließenden Aktivierung von LRRC64 führt. Schließlich verändert Ouabain durch Hemmung der Na⁺/K⁺-ATPase die Ionengradienten, was zur Aktivierung von Kinasen führen kann, die LRRC64 phosphorylieren und aktivieren. In jedem Fall wird die Aktivierung von LRRC64 durch die Initiierung spezifischer Signalwege erreicht, die in dem Phosphorylierungszustand gipfeln, der LRRC64 aktiviert.