Zu den chemischen Aktivatoren von Fliz1 gehört eine Vielzahl von Verbindungen, die verschiedene zelluläre Signalwege beeinflussen, die zur Phosphorylierung und damit zur funktionellen Aktivierung des Proteins führen. Phorbol 12-Myristat 13-Acetat (PMA) aktiviert direkt die Proteinkinase C (PKC), eine Kinase, die eine zentrale Rolle bei der zellulären Signalübertragung durch Phosphorylierung von Zielproteinen wie Fliz1 spielt. In ähnlicher Weise wirkt Forskolin, indem es den intrazellulären zyklischen AMP-Spiegel (cAMP) erhöht, der wiederum die Proteinkinase A (PKA) aktiviert, die ebenfalls Fliz1 für die Phosphorylierung ansteuern kann. Auf der anderen Seite der Phosphorylierungsregulation verhindern Inhibitoren von Proteinphosphatasen wie Okadainsäure und Calyculin A die Entfernung von Phosphatgruppen aus Proteinen, was zu einer anhaltenden Phosphorylierung und Aktivierung von Fliz1 führt. Ionomycin kann durch Erhöhung der intrazellulären Kalziumkonzentration kalziumabhängige Proteinkinasen aktivieren, die in der Lage sind, Fliz1 zu phosphorylieren. Anisomycin löst die Aktivierung von stressaktivierten Proteinkinasen wie JNK aus, die dann Fliz1 als Teil der zellulären Stressreaktion phosphorylieren könnten.
Neben diesen direkten Aktivatoren der Kinaseaktivität wirken sich andere Verbindungen indirekt auf die Fliz1-Phosphorylierung aus, indem sie die zellulären Signalnetzwerke stören. LY294002 kann durch Hemmung von PI3K zur Aktivierung alternativer Kinasen führen, die Fliz1 phosphorylieren können. Rapamycin, von dem bekannt ist, dass es den mTOR-Signalweg hemmt, kann auch andere Kinasewege aktivieren, die mit der Fliz1-Phosphorylierung konvergieren. Das Cytokinin 6-Benzylaminopurin kann innerhalb seiner Signalwege Kinasen aktivieren, die Fliz1 phosphorylieren, während Thapsigargin die Kalziumhomöostase durch Hemmung der SERCA-Pumpe stört, was möglicherweise zur Aktivierung von Kinasen führt, die Fliz1 phosphorylieren. Schließlich sorgt Dibutyryl-CAMP, ein cAMP-Analogon, für die Aktivierung von PKA, die dann Fliz1 zur Phosphorylierung ansteuert, was die Vielseitigkeit der zellulären Signalübertragung bei der Modulation der Proteinaktivität durch Phosphorylierung zeigt.
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Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
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Forskolin | 66575-29-9 | sc-3562 sc-3562A sc-3562B sc-3562C sc-3562D | 5 mg 50 mg 1 g 2 g 5 g | $76.00 $150.00 $725.00 $1385.00 $2050.00 | 73 | |
Forskolin erhöht den zyklischen AMP-Spiegel (cAMP), der anschließend die Proteinkinase A (PKA) aktiviert. PKA kann Fliz1 phosphorylieren, was zu seiner funktionellen Aktivierung führt, da die Phosphorylierung ein gängiger Regulationsmechanismus zur Veränderung der Proteinfunktion und -aktivität innerhalb der Zelle ist. | ||||||
Okadaic Acid | 78111-17-8 | sc-3513 sc-3513A sc-3513B | 25 µg 100 µg 1 mg | $285.00 $520.00 $1300.00 | 78 | |
Diese Verbindung ist ein Proteinphosphatase-Inhibitor, der die Dephosphorylierung von Proteinen verhindert. Durch die Hemmung von Phosphatasen kann Okadainsäure zu einer anhaltenden Phosphorylierung und damit zur funktionellen Aktivierung von Fliz1 führen, da dessen Aktivität durch Phosphorylierung reguliert wird. | ||||||
Ionomycin | 56092-82-1 | sc-3592 sc-3592A | 1 mg 5 mg | $76.00 $265.00 | 80 | |
Ionomycin erhöht den intrazellulären Kalziumspiegel, wodurch kalziumabhängige Proteinkinasen aktiviert werden können. Diese Kinasen könnten dann Fliz1 phosphorylieren und aktivieren, da die Kalziumsignalisierung ein entscheidender Weg für die Regulierung zahlreicher Proteine und ihrer Aktivitäten ist. | ||||||
Calyculin A | 101932-71-2 | sc-24000 sc-24000A sc-24000B sc-24000C | 10 µg 100 µg 500 µg 1 mg | $160.00 $750.00 $1400.00 $3000.00 | 59 | |
Ähnlich wie Okadasäure ist auch Calyculin A ein Phosphatasehemmer, der die Dephosphorylierung von Proteinen verhindern kann, was möglicherweise durch anhaltende Phosphorylierung zu einem anhaltenden aktiven Zustand von Fliz1 führt und das Protein dadurch funktionell aktiviert. | ||||||
Epoxomicin | 134381-21-8 | sc-201298C sc-201298 sc-201298A sc-201298B | 50 µg 100 µg 250 µg 500 µg | $134.00 $215.00 $440.00 $496.00 | 19 | |
Ein Proteasom-Inhibitor, der zur Anhäufung von ubiquitinierten Proteinen führen kann, zu denen auch Kinase-Substrate oder Kinasen selbst gehören können. Diese Anhäufung kann die Phosphorylierung und Aktivierung von Fliz1 verstärken, da die Ubiquitinierung häufig den Proteinabbau reguliert. | ||||||
Anisomycin | 22862-76-6 | sc-3524 sc-3524A | 5 mg 50 mg | $97.00 $254.00 | 36 | |
Anisomycin aktiviert stressaktivierte Proteinkinasen wie JNK. Die Aktivierung dieser Kinasen könnte zur Phosphorylierung und anschließenden Aktivierung von Fliz1 als Teil der zellulären Stressreaktion führen, bei der die Proteinaktivierung ein häufiges Ereignis ist. | ||||||
LY 294002 | 154447-36-6 | sc-201426 sc-201426A | 5 mg 25 mg | $121.00 $392.00 | 148 | |
Ein PI3K-Inhibitor, der kompensatorische Signalwege hochregulieren kann, was möglicherweise zur Aktivierung von Kinasen führt, die Fliz1 als Teil der zellulären Antwort zur Aufrechterhaltung der Homöostase in Signalwegen phosphorylieren und aktivieren könnten. | ||||||
Rapamycin | 53123-88-9 | sc-3504 sc-3504A sc-3504B | 1 mg 5 mg 25 mg | $62.00 $155.00 $320.00 | 233 | |
Ein mTOR-Inhibitor, der eine kompensatorische Reaktion auslösen kann, indem er andere Kinasen aktiviert, die Fliz1 phosphorylieren und aktivieren könnten, da Zellen oft alternative Signalwege aktivieren, um die Hemmung eines Hauptwegs wie des mTOR-Signalwegs auszugleichen. | ||||||
6-Benzylaminopurine | 1214-39-7 | sc-202428 sc-202428A | 1 g 5 g | $20.00 $51.00 | ||
Ein Cytokinin, das spezifische Signalwege und Kinasen aktivieren kann, was zur Phosphorylierung und Aktivierung von Fliz1 führen kann, da Cytokinine bekanntermaßen eine Rolle bei Signalereignissen spielen, die die Funktion und Aktivität von Proteinen regulieren. | ||||||
Thapsigargin | 67526-95-8 | sc-24017 sc-24017A | 1 mg 5 mg | $94.00 $349.00 | 114 | |
Ein SERCA-Pumpenhemmer, der den zytosolischen Calciumspiegel erhöht und möglicherweise zur Aktivierung calciumabhängiger Kinasen führt, die Fliz1 phosphorylieren und somit aktivieren können, da die Calciumsignalisierung für die Aktivierung vieler Proteine von entscheidender Bedeutung ist. |