FAM98C Aktivatoren

Gängige FAM98C Activators sind unter underem Forskolin CAS 66575-29-9, PMA CAS 16561-29-8, Ionomycin CAS 56092-82-1, 8-Bromoadenosine 3',5'-cyclic monophosphate CAS 76939-46-3 und Insulin CAS 11061-68-0.

FAM98C nutzt verschiedene zelluläre Mechanismen zur Modulation der Aktivität dieses Proteins. Forskolin erhöht durch seine Fähigkeit, die Adenylylcyclase zu aktivieren, den intrazellulären cAMP-Spiegel, der wiederum die Proteinkinase A (PKA) aktiviert. PKA ist ein wichtiger Regulator bei der Phosphorylierung vieler zellulärer Ziele, und diese enzymatische Aktion kann zur Aktivierung von FAM98C führen. In ähnlicher Weise stimuliert 8-Br-cAMP, ein zellpermeables Analogon von cAMP, direkt PKA, was möglicherweise zur Phosphorylierung und anschließenden Aktivierung von FAM98C führt. Isoproterenol funktioniert auf vergleichbare Weise; als synthetisches Katecholamin bindet es an beta-adrenerge Rezeptoren, was zu einem Anstieg des cAMP-Spiegels führt und dadurch die PKA aktiviert, die dann auf FAM98C einwirken kann.

PMA aktiviert bekanntermaßen die Proteinkinase C (PKC), die eine Vielzahl von Substraten in der Zelle phosphoryliert, darunter möglicherweise auch FAM98C. Ionomycin kann durch die Erhöhung des intrazellulären Kalziumspiegels kalziumabhängige Proteinkinasen aktivieren, die möglicherweise auch FAM98C aktivieren. Insulin und der insulinähnliche Wachstumsfaktor 1 (IGF-1) stimulieren beide den PI3K/Akt-Signalweg, der für das Überleben und den Stoffwechsel der Zellen von entscheidender Bedeutung ist, was die Aktivierung von FAM98C durch nachgeschaltete Effekte zur Folge haben könnte. Der epidermale Wachstumsfaktor (EGF) löst die EGFR-Tyrosinkinase aus und initiiert eine Reihe von nachgeschalteten Signalereignissen, die möglicherweise zur Veränderung und Aktivierung von FAM98C führen. Reaktive Moleküle wie Wasserstoffperoxid aktivieren verschiedene Kinasen über Wege, die mit oxidativem Stress zusammenhängen, was sich möglicherweise auf den Aktivierungszustand von FAM98C auswirkt. Die Rolle von Anisomycin bei der Aktivierung von stressaktivierten Proteinkinasen (SAPKs) kann ebenfalls zu einer Aktivierung von FAM98C als Reaktion auf zellulären Stress führen. Schließlich führen Inhibitoren von Proteinphosphatasen wie Calyculin A und Okadainsäure zu einer erhöhten Phosphorylierungsrate zellulärer Proteine, die aufgrund einer verringerten Dephosphorylierungsaktivität zur Aktivierung von FAM98C führen kann.