FAM133A Aktivatoren

Gängige FAM133A Activators sind unter underem Forskolin CAS 66575-29-9, PMA CAS 16561-29-8, Isoproterenol Hydrochloride CAS 51-30-9, Rolipram CAS 61413-54-5 und IBMX CAS 28822-58-4.

FAM133A, ein Protein, das in einer Vielzahl von zellulären Signalwegen funktioniert, kann durch verschiedene chemische Verbindungen, die auf diese Wege abzielen, aktiviert werden. So dienen beispielsweise Verbindungen, die den intrazellulären cAMP-Spiegel erhöhen, als indirekte Aktivatoren von FAM133A durch die anschließende Aktivierung der Proteinkinase A (PKA). Diese Kinase hat nach ihrer Aktivierung die Fähigkeit, FAM133A zu phosphorylieren und dadurch seine Aktivität zu erhöhen. Darüber hinaus tragen bestimmte Verbindungen, die den Abbau von cAMP hemmen und dadurch dessen Vorhandensein in der Zelle aufrechterhalten, ebenfalls zur Aktivierung von PKA bei, die ihrerseits FAM133A ansteuern und aktivieren kann. Solche Verbindungen üben ihren Einfluss zwar indirekt aus, ihre Wirkung gipfelt jedoch in der funktionellen Aktivierung von FAM133A. Darüber hinaus können Wirkstoffe, die den intrazellulären Kalziumspiegel erhöhen, kalziumabhängige Kinasen aktivieren, die ebenfalls FAM133A phosphorylieren und aktivieren können, was darauf hinweist, dass das Protein durch verschiedene Signalmoleküle reguliert werden kann.

Neben der cAMP-PKA-Achse und den kalziumabhängigen Signalwegen wird die Aktivität von FAM133A auch durch andere Mechanismen moduliert. So kann beispielsweise ein Aktivator der AMP-aktivierten Proteinkinase (AMPK) die Aktivität von FAM133A steigern, wahrscheinlich durch Phosphorylierungsvorgänge, die Teil der zellulären Energiehomöostase sind. Alternativ können Verbindungen, die die Wirkung von cAMP nachahmen, PKA direkt aktivieren, was zur Phosphorylierung und Aktivierung von FAM133A führen kann, wobei vorgelagerte Signalisierungsvorgänge umgangen werden. Darüber hinaus kann die Aktivierung von Sirtuinen durch bestimmte Moleküle die Aktivität von FAM133A beeinflussen, indem sie die Proteininteraktionen innerhalb der Zelle durch posttranslationale Modifikationen wie die Deacetylierung verändert.